Fiche 62 • Enzymes allostériques ; modélisation
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Dans le modèle allostérique de Monod, Wyman et Changeux (1965), l’enzyme existe
sous deux conformations en équilibre, T et R, dans lesquelles les protomères (ici, 4) sont
équivalents.
Dans la conformation T, les protomères ont une faible affinité pour le substrat (S) et
l’effecteur positif (+), et une forte affinité pour l’effecteur négatif (–). À l’inverse, la
conformation R possède une affinité élevée pour le substrat et l’effecteur positif, et une
faible affinité pour l’effecteur négatif. Finalement, on suppose que les deux conformations possèdent la même activité catalytique (même vitesse maximum pour les deux
cinétiques de R ou de T) :
T
R
+
–
S
Ce modèle permet de rendre compte des courbes cinétiques présentées dans la figure de
gauche. On suppose qu’en absence de substrat et d’effecteurs, l’équilibre est en faveur de
la forme T. Le substrat se fixe préférentiellement sur la forme R ; l’équilibre se déplace
vers cette forme R à mesure que l’on augmente la concentration de substrat. C’est ainsi
que se réalise la transition allostérique TD R. Comme la fixation d’une molécule de
substrat favorise la fixation de nouvelles molécules de substrat sur l’enzyme (sur la forme
R), on parle de fixation coopérative, ou aussi de coopérativité positive.
La transition TD R est accentuée en présence d’effecteur positif et, à l’inverse, l’équilibre en faveur de la forme T est renforcé en présence d’effecteur négatif, ce qui justifie
les modifications des courbes de cinétiques observées en présence de ces effecteurs (cf.
figure de gauche).
Ce modèle rend compte des propriétés régulatrices de l’ATCase (Fiche 61), mais aussi
de celles de la phosphofructokinase–1, régulée par l’ATP, le citrate et l’AMP (Fiche 80),
la PRPP aminotransférase, première enzyme de la voie de biosynthèse des nucléotides
puriques (Fiche 76), et nombre d’enzymes catalysant les premières étapes des voies de
biosynthèse des acides aminés.
9782100724185-Livre.indb 149
20/05/15 19:12
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Dans le modèle allostérique de Monod, Wyman et Changeux (1965), l’enzyme existe
sous deux conformations en équilibre, T et R, dans lesquelles les protomères (ici, 4) sont
équivalents.
Dans la conformation T, les protomères ont une faible affinité pour le substrat (S) et
l’effecteur positif (+), et une forte affinité pour l’effecteur négatif (–). À l’inverse, la
conformation R possède une affinité élevée pour le substrat et l’effecteur positif, et une
faible affinité pour l’effecteur négatif. Finalement, on suppose que les deux conformations possèdent la même activité catalytique (même vitesse maximum pour les deux
cinétiques de R ou de T) :
T
R
+
–
S
Ce modèle permet de rendre compte des courbes cinétiques présentées dans la figure de
gauche. On suppose qu’en absence de substrat et d’effecteurs, l’équilibre est en faveur de
la forme T. Le substrat se fixe préférentiellement sur la forme R ; l’équilibre se déplace
vers cette forme R à mesure que l’on augmente la concentration de substrat. C’est ainsi
que se réalise la transition allostérique TD R. Comme la fixation d’une molécule de
substrat favorise la fixation de nouvelles molécules de substrat sur l’enzyme (sur la forme
R), on parle de fixation coopérative, ou aussi de coopérativité positive.
La transition TD R est accentuée en présence d’effecteur positif et, à l’inverse, l’équilibre en faveur de la forme T est renforcé en présence d’effecteur négatif, ce qui justifie
les modifications des courbes de cinétiques observées en présence de ces effecteurs (cf.
figure de gauche).
Ce modèle rend compte des propriétés régulatrices de l’ATCase (Fiche 61), mais aussi
de celles de la phosphofructokinase–1, régulée par l’ATP, le citrate et l’AMP (Fiche 80),
la PRPP aminotransférase, première enzyme de la voie de biosynthèse des nucléotides
puriques (Fiche 76), et nombre d’enzymes catalysant les premières étapes des voies de
biosynthèse des acides aminés.
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