148
62 Enzymesallostériques ;
modélisation
Mots clés
Effecteurs allostériques, enzymes allostériques, transition allostérique, modèles allostériques
1. TRANSITION ALLOSTÉRIQUE
[S] 0,5 étant la concentration de substrat pour laquelle on mesure une vitesse initiale égale
à la moitié de V max , on décompose en trois sections la courbe de cinétique d’une enzyme
allostérique (courbe en trait noir continu) :
• lorsque la concentration de substrat est bien plus faible que [S] 0,5 , la courbe de cinétique s’apparente à une courbe de cinétique michaelienne caractérisée par une affinité
très faible pour le substrat (courbe T : K m T très élevé) ;
• lorsque la concentration de substrat est bien plus élevée que [S] 0,5 , la courbe de cinétique s’apparente à une courbe de cinétique michaelienne caractérisée par une affinité
très élevée pour le substrat (courbe R : K m R très faible) ;
• autour de [S] 0,5 , l’augmentation de la concentration de substrat provoque la transition
de la cinétique de très faible affinité (T) vers la cinétique d’affinité très élevée (R).
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
1
0
10
20
30
40
50
60
R
T
v
[S]
[S] 0,5
K m R
K m T
+
_
V max
Un effecteur allostérique négatif (comme la CTP dans le cas de l’ATCase) modifie la
cinétique en la rapprochant de la cinétique T ([S] 0,5 augmente), alors qu’un effecteur
allostérique positif (comme l’ATP dans le cas de l’ATCase) modifie la cinétique en la
rapprochant de la cinétique R ([S] 0,5 diminue).
2. CONFORMATIONS T ET R DES ENZYMES ALLOSTÉRIQUES
Une enzyme allostérique est un oligomère constitué de protomères : un protomère peut
fixer une molécule de chacun des substrats et une molécule de chacun des effecteurs.
Selon les enzymes, un protomère peut comporter une ou plusieurs chaînes polypeptidiques différentes.
9782100724185-Livre.indb 148
20/05/15 19:12