Fiche 61 • Régulation allostérique
147
Aspartate
+
Carbamylphosphate
<<<<<<<<<<<<<<<<<<<<<<<
<
UTP
CTP
ATP
ATCase
ARN
+
–
GTP
Première constatation, les trois effecteurs (CTP, UTP et ATP) sont des nucléosides
triphosphate, des molécules de structures très différentes de celles des deux substrats,
carbamylphosphate et aspartate ; cette comparaison justifie pleinement la qualification
d’effecteurs allostériques.
UTP
CTP
ATP
Ensuite, la courbe qui montre les variations de la vitesse initiale en fonction de l’un des
substrats, l’aspartate, est une courbe sigmoïde, et non hyperbolique comme dans le cas
des enzymes michaeliennes (Fiches 54-56) :
0
0,5
1
0
5
10
15
20
v
___
Vmax
[Aspartate], mM
+ ATP
+ CTP
Les effecteurs modifient la courbe de cinétique en agissant sur l’affinité apparente pour
les substrats, mais ils laissent inchangée la vitesse maximum. Dans le cas présent, la CTP,
effecteur négatif, augmente [S] 0,5 , la concentration d’aspartate pour laquelle on observe la
moitié de la vitesse maximum ; l’ATP, effecteur positif, a l’effet inverse, il diminue [S] 0,5.
Ces propriétés se trouvent justifiées par la structure de l’ATCase et par les changements
de conformation de l’enzyme induits par l’aspartate et par les effecteurs (Fiche 62).
9782100724185-Livre.indb 147
20/05/15 19:12