Fiche 55 • Courbe v = f [S], Vmax, Km
133
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
1
0
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10 11 12 13
K m
9
K m
9K m
V max
0,9 V max
0,5 V max
0,1 V max
Concentration du substrat
Vitesse initiale de la réaction
Cette constante de vitesse d’ordre 1 (s –1 ) est égale au nombre de moles de P formées à
partir du complexe ES dans l’unité de temps (on a coutume d’appeler k cat le nombre de
turn-over de l’enzyme). Par exemple, si k cat = 1 000 s –1 , cela signifie que lorsqu’elle se
trouve entièrement sous la forme ES, une mole d’enzyme fournit 1 000 moles de produit
par seconde.
3. SIGNIFICATION DE K m
Le numérateur de la constante de Michaelis est la somme de deux constantes de vitesse
affectées à deux réactions de directions opposées. K m prend une signification différente
selon les valeurs relatives de ces deux constantes ; on peut donner une interprétation
simple dans deux situations extrêmes :
• k cat << k –1 fi K
k
k
m ≈
−
1
1
La constante de Michaelis est assimilée au quotient des deux constantes de vitesse k –1
et k 1 , c’est-à-dire à la constante de dissociation du complexe ES. Le schéma réactionnel
(relation 1 de la fiche 53) décrit un système où E, S et ES forment un quasi-équilibre.
L’affinité de l’enzyme pour le substrat est alors représentée par K m : plus K m est faible,
plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est élevée, et vice-versa. Cette situation est
rencontrée chez un grand nombre d’enzymes, par exemple chez les kinases, enzymes qui
transfèrent un groupe phosphate de l’ATP sur, par exemple, les fonctions alcool.
• k cat >> k –1 fi K
k
k
m
cat
1
K m s’apparente à une constante cinétique plutôt qu’à une constante de dissociation. On
se trouve dans une telle situation avec la catalase, enzyme qui décompose le peroxyde
d’hydrogène H 2 O 2 en eau et dioxygène.
Fiche 55 • Courbe v = f[S], V max , K m
9782100724185-Livre.indb 133
20/05/15 19:12
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K m
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V max
0,9 V max
0,5 V max
0,1 V max
Concentration du substrat
Vitesse initiale de la réaction
Cette constante de vitesse d’ordre 1 (s –1 ) est égale au nombre de moles de P formées à
partir du complexe ES dans l’unité de temps (on a coutume d’appeler k cat le nombre de
turn-over de l’enzyme). Par exemple, si k cat = 1 000 s –1 , cela signifie que lorsqu’elle se
trouve entièrement sous la forme ES, une mole d’enzyme fournit 1 000 moles de produit
par seconde.
3. SIGNIFICATION DE K m
Le numérateur de la constante de Michaelis est la somme de deux constantes de vitesse
affectées à deux réactions de directions opposées. K m prend une signification différente
selon les valeurs relatives de ces deux constantes ; on peut donner une interprétation
simple dans deux situations extrêmes :
• k cat << k –1 fi K
k
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m ≈
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La constante de Michaelis est assimilée au quotient des deux constantes de vitesse k –1
et k 1 , c’est-à-dire à la constante de dissociation du complexe ES. Le schéma réactionnel
(relation 1 de la fiche 53) décrit un système où E, S et ES forment un quasi-équilibre.
L’affinité de l’enzyme pour le substrat est alors représentée par K m : plus K m est faible,
plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est élevée, et vice-versa. Cette situation est
rencontrée chez un grand nombre d’enzymes, par exemple chez les kinases, enzymes qui
transfèrent un groupe phosphate de l’ATP sur, par exemple, les fonctions alcool.
• k cat >> k –1 fi K
k
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K m s’apparente à une constante cinétique plutôt qu’à une constante de dissociation. On
se trouve dans une telle situation avec la catalase, enzyme qui décompose le peroxyde
d’hydrogène H 2 O 2 en eau et dioxygène.
Fiche 55 • Courbe v = f[S], V max , K m
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