132
55 Courbev =f [S],V max ,K m
Mots clés
Saturation, hyperbole équilatère, V max , K m , V max /2, affinité, turn-over
1. REPRÉSENTATION GRAPHIQUE DE L’ÉQUATION DE MICHAELIS
L’équation de Michaelis décrit la variation de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat (graphe ci-contre). Si l’on transforme l’équation de Michaelis pour
montrer la variation de v/V max en fonction de [S], on obtient la relation suivante :
v
V
S
S
K
max
m
=
+
[ ]
[ ]
(1)
Cette relation permet de souligner des propriétés communes à toutes les cinétiques
michaeliennes, quelles que soient leurs valeurs de V max ou de K m :
• On mesure une vitesse égale à la moitié de V max lorsque la concentration de substrat est
numériquement égale à K m :
[S] 0,5 = K m
(2)
K m est la concentration de substrat pour laquelle v
V
max
2
• La vitesse est égale à 9/10 e de V max lorsque la concentration de substrat est égale à
9 K m : [S] 0,9 = 9K m ; la vitesse est égale à 1/10 e de V max lorsque la concentration de substrat est égale à K m /9 : [S] 0,1 = K m /9 ; le rapport [S] 0,9 /[S] 0,1 est donc égal à 81 :
[ ]
[ ]
S
S
K
K
0,9
0,1
m
m
=
×
=
9
9
81
(3)
Cette valeur est caractéristique des cinétiques michaeliennes. Les cinétiques des enzymes
allostériques présentent des rapports [S] 0,9 /[S] 0,1 très différents de cette valeur (Fiche 61).
2. SIGNIFICATION DE V max
La vitesse maximum est égale au produit de la concentration totale d’enzyme par la
constante catalytique :
V max = k cat [E] T
(4)
Il s’agit bien sûr d’une valeur limite, jamais atteinte ; c’est la vitesse initiale de la réaction
lorsque l’enzyme est théoriquement saturée à 100 %, c’est-à-dire lorsqu’elle se présente
totalement sous la forme de complexe [ES].
Si l’enzyme est pure, et si l’on connaît sa concentration, on peut en déduire k cat .
9782100724185-Livre.indb 132
20/05/15 19:11
55 Courbev =f [S],V max ,K m
Mots clés
Saturation, hyperbole équilatère, V max , K m , V max /2, affinité, turn-over
1. REPRÉSENTATION GRAPHIQUE DE L’ÉQUATION DE MICHAELIS
L’équation de Michaelis décrit la variation de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat (graphe ci-contre). Si l’on transforme l’équation de Michaelis pour
montrer la variation de v/V max en fonction de [S], on obtient la relation suivante :
v
V
S
S
K
max
m
=
+
[ ]
[ ]
(1)
Cette relation permet de souligner des propriétés communes à toutes les cinétiques
michaeliennes, quelles que soient leurs valeurs de V max ou de K m :
• On mesure une vitesse égale à la moitié de V max lorsque la concentration de substrat est
numériquement égale à K m :
[S] 0,5 = K m
(2)
K m est la concentration de substrat pour laquelle v
V
max
2
• La vitesse est égale à 9/10 e de V max lorsque la concentration de substrat est égale à
9 K m : [S] 0,9 = 9K m ; la vitesse est égale à 1/10 e de V max lorsque la concentration de substrat est égale à K m /9 : [S] 0,1 = K m /9 ; le rapport [S] 0,9 /[S] 0,1 est donc égal à 81 :
[ ]
[ ]
S
S
K
K
0,9
0,1
m
m
=
×
=
9
9
81
(3)
Cette valeur est caractéristique des cinétiques michaeliennes. Les cinétiques des enzymes
allostériques présentent des rapports [S] 0,9 /[S] 0,1 très différents de cette valeur (Fiche 61).
2. SIGNIFICATION DE V max
La vitesse maximum est égale au produit de la concentration totale d’enzyme par la
constante catalytique :
V max = k cat [E] T
(4)
Il s’agit bien sûr d’une valeur limite, jamais atteinte ; c’est la vitesse initiale de la réaction
lorsque l’enzyme est théoriquement saturée à 100 %, c’est-à-dire lorsqu’elle se présente
totalement sous la forme de complexe [ES].
Si l’enzyme est pure, et si l’on connaît sa concentration, on peut en déduire k cat .
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