130
54 ÉquationdeMichaelis-Menten
Mots clés
Schéma réactionnel, régime d’état stationnaire, k cat , K m , V max
1. OBJECTIF
Établir sous la forme d’une équation algébrique la relation entre la vitesse initiale d’une
réaction enzymatique et la concentration du substrat.
2. SCHÉMA RÉACTIONNEL
La transformation enzymatique du substrat en produit nécessite la formation préalable
du complexe enzyme-substrat, ES, suivie de sa conversion en enzyme et produit :
k 1
k cat
E + S
9
ES
3
E + P
(1)
k –1
Dans ce schéma :
• k 1  : constante de vitesse de formation du complexe ES, constante de vitesse d’ordre 2,
dimension mol  L –1   s –1  ;
• k –1  : constante de vitesse de dissociation du complexe ES, constante de vitesse d’ordre
1, dimension s –1  ;
• k cat  : constante catalytique, constante de vitesse qui englobe la formation du complexe
EP et sa dissociation en E + P ; c’est une constante de vitesse d’ordre 1, dimension s –1 .
• la concentration de produit est nulle, puisque l’on mesure la vitesse initiale ; aussi, on
ignore toute formation de complexe EP à partir de E + P. La réaction progresse uniquement vers la formation de produit, d’où l’expression de la vitesse de réaction :
v = k cat [ES]
3. CALCUL DE LA VITESSE INITIALE EN CONDITIONS D’ÉTAT STATIONNAIRE
On considère que le système évolue dans des conditions d’état stationnaire ; en d’autres
termes, la concentration du complexe ES est constante : dans un intervalle de temps infinitésimal, il se forme autant de complexe ES qu’il n’en disparait :
d ES
dt
[ ]  0
(2)
On exprime alors la vitesse de formation du complexe :
v
k E S
f = [ ][ ]
1
(3)
Et sa vitesse de disparition :
v
k ES
k ES
d
cat
=
[ ] +
[ ]
−1
(4)
Dans les conditions d’état stationnaire :
d ES
dt
v v
k E S
k ES
k ES
[ ]
–
= =
= [ ][ ] −
[ ] −
[ ]
−
0
1
1
f
d
cat
(5)
9782100724185-Livre.indb 130
20/05/15 19:11