Fiche 53 • Cinétique enzymatique : mesure des vitesses initiales
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3. INFLUENCE DE LA CONCENTRATION D’ENZYME SUR LA VITESSE INITIALE
Si, pour une concentration constante de substrat, on mesure la vitesse initiale en présence
de concentrations croissantes d’enzyme (a à d, diagramme A ci-dessous), on constate que
cette vitesse est proportionnelle à la concentration d’enzyme (diagramme B) :
Temps
[Produit]
Vitesse initiale
0
0
+
+
+
+
[Enzyme]
a
b
c
d
a
b
c
d
A
B
4. INFLUENCE DE LA CONCENTRATION DE SUBSTRAT SUR LA VITESSE INITIALE
Si maintenant on mesure la vitesse initiale en présence d’une concentration constante
d’enzyme, mais en fonction de concentrations croissantes de substrat (a à f, diagramme
C), on voit que cette vitesse augmente en fonction de [S] (diagramme D), mais cette
vitesse ne croît pas indéfiniment ; on atteint une limite, la vitesse maximum V max  :
[Produit]
Temps
Vitesse initiale
Concentration du substrat
C
D
a
b
c
d
e
f
a
b
c
d
e
f
Vmax
Les graphes B et D peuvent être justifiés par l’existence d’un complexe entre l’enzyme et
le substrat, ES, une espèce intermédiaire à l’origine de la formation du produit : la vitesse
maximum est atteinte lorsque toutes les molécules d’enzyme se retrouvent sous la forme
ES. Cette idée, suggérée par Victor Henri en 1903, a été formalisée par Leonor Michaelis et Maud Menten en 1913 (Fiche 54).
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