Fiche 52 • Classification des enzymes
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4. CLASSE 3 : HYDROLASES
Comme leur nom l’indique, il s’agit d’enzymes catalysant des réactions d’hydrolyse, qui
consistent dans la rupture d’une liaison covalente à l’aide d’une molécule d’eau. La b-fructosidase, également appelée invertase, E.C.3.2.1.1, catalyse l’hydrolyse du saccharose :
Saccharose + H 2 O D Glucose + Fructose
Cette enzyme est une glycosidase (sous-classe 2) qui agit sur une liaison O-glycosidique
(sous-sous classe 1), et c’est la première de cette liste.
5. CLASSE 4 : LYASES
Les lyases sont des enzymes qui catalysent la coupure d’une liaison entre deux atomes
sans l’intervention d’une molécule d’eau (contrairement aux hydrolases) ou d’un oxydant (contrairement à certaines oxydases). Les décarboxylases font partie de cette classe
d’enzymes, par exemple l’histidine décarboxylase, E.C.4.1.1.22 :
L-Histidine D Histamine + CO 2
Cette réaction, irréversible, fait intervenir le pyridoxal phosphate comme cofacteur
(Fiche 49). Certaines lyases catalysent des réactions dont l’équilibre est en faveur du
substrat ; elles peuvent donc catalyser la formation de liaisons covalentes, et on leur
donne parfois le nom de synthases. Il faut éviter de confondre ces lyases avec les ligases
(classe 6) dont l’action catalytique fait toujours intervenir une molécule de nucléoside
triphosphate (ATP ou autre).
6. CLASSE 5 : ISOMÉRASES
Les isomérases modifient l’arrangement des atomes dans une même molécule. Le substrat et le produit auront la même formule brute, mais se distingueront l’un de l’autre par
leur formule développée. Par exemple, la phosphoglucomutase, E.C.5.4.2.2, transfère
réversiblement le groupe phosphate du glucose-1-phosphate sur la fonction alcool en 6 :
Glucose-1-phosphate 8 Glucose-6-phosphate
7. CLASSE 6 : LIGASES
Les ligases catalysent la réunion de deux molécules par une liaison covalente en utilisant
l’énergie d’une molécule d’ATP ou une molécule apparentée (nucléoside triphosphate).
La pyruvate carboxylase, E.C. 6.4.1.1, utilise le bicarbonate (HCO 3
– ) comme deuxième
substrat et la biotine comme groupement prosthétique (Fiche 50) :
Pyruvate + HCO 3
– + ATP D Oxaloacétate + ADP + Pi
9782100724185-Livre.indb 127
20/05/15 19:11
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4. CLASSE 3 : HYDROLASES
Comme leur nom l’indique, il s’agit d’enzymes catalysant des réactions d’hydrolyse, qui
consistent dans la rupture d’une liaison covalente à l’aide d’une molécule d’eau. La b-fructosidase, également appelée invertase, E.C.3.2.1.1, catalyse l’hydrolyse du saccharose :
Saccharose + H 2 O D Glucose + Fructose
Cette enzyme est une glycosidase (sous-classe 2) qui agit sur une liaison O-glycosidique
(sous-sous classe 1), et c’est la première de cette liste.
5. CLASSE 4 : LYASES
Les lyases sont des enzymes qui catalysent la coupure d’une liaison entre deux atomes
sans l’intervention d’une molécule d’eau (contrairement aux hydrolases) ou d’un oxydant (contrairement à certaines oxydases). Les décarboxylases font partie de cette classe
d’enzymes, par exemple l’histidine décarboxylase, E.C.4.1.1.22 :
L-Histidine D Histamine + CO 2
Cette réaction, irréversible, fait intervenir le pyridoxal phosphate comme cofacteur
(Fiche 49). Certaines lyases catalysent des réactions dont l’équilibre est en faveur du
substrat ; elles peuvent donc catalyser la formation de liaisons covalentes, et on leur
donne parfois le nom de synthases. Il faut éviter de confondre ces lyases avec les ligases
(classe 6) dont l’action catalytique fait toujours intervenir une molécule de nucléoside
triphosphate (ATP ou autre).
6. CLASSE 5 : ISOMÉRASES
Les isomérases modifient l’arrangement des atomes dans une même molécule. Le substrat et le produit auront la même formule brute, mais se distingueront l’un de l’autre par
leur formule développée. Par exemple, la phosphoglucomutase, E.C.5.4.2.2, transfère
réversiblement le groupe phosphate du glucose-1-phosphate sur la fonction alcool en 6 :
Glucose-1-phosphate 8 Glucose-6-phosphate
7. CLASSE 6 : LIGASES
Les ligases catalysent la réunion de deux molécules par une liaison covalente en utilisant
l’énergie d’une molécule d’ATP ou une molécule apparentée (nucléoside triphosphate).
La pyruvate carboxylase, E.C. 6.4.1.1, utilise le bicarbonate (HCO 3
– ) comme deuxième
substrat et la biotine comme groupement prosthétique (Fiche 50) :
Pyruvate + HCO 3
– + ATP D Oxaloacétate + ADP + Pi
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