96
40 Protéines :structurespériodiques
(structuressecondaires)
Mots clés
Hélice alpha, feuillets bêta, coudes bêta et gamma
1. LA STRUCTURE SECONDAIRE
Les structures secondaires correspondent à l’organisation tridimensionnelle locale que
peut adopter un polypeptide. Elles sont liées à la répétition des valeurs des angles j et y
(Fiche 39) qui ont pour conséquence de répéter l’orientation des acides aminés successifs
le long de la chaîne polypeptidique. Il existe trois types d’éléments de structure secondaire : les hélices avec l’hélice alpha, les brins et feuillets bêta et les coudes.
2. LES HÉLICES a
Ce type d’organisation correspond à une structure hélicoïdale stabilisée par des liaisons
hydrogène intrachaînes où l’atome d’oxygène du carbonyle de chaque résidu (n) intéragit
avec l’azote du groupement amide situé quatre résidus plus loin (n + 4) dans la même
séquence.
Un tour d’hélice comporte 3,6 résidus d’acides aminés, espacés les uns des autres par
rapport à l’axe de l’hélice de 0,15 nm. Le pas de l’hélice a est donc de 0,54 nm (0,15 3,6).
Les hélices a peuvent être droites ou gauches mais les contraintes stériques favorisent
l’hélice droite.
Dans une hélice a comme toutes les liaisons hydrogène sont parallèles à l’axe de l’hélice,
l’hélice se comporte comme un macro-dipôle avec une extrémité amino-terminale de
polarité positive et l’extrémité carboxy-terminale de polarité négative.
L’hélice alpha n’est pas la seule structure secondaire hélicoïdale. On rencontre des
variantes qui présentent des paramètres légèrement différents ; il s'agit de structures hélicoïdales également à pas droit mais elles sont bien moins courantes et ne sont pas très
longues car elles sont moins stables. On va ainsi trouver :
• l’hélice 3 10 d’un pas de 6 Å avec 3 résidus par tour ;
• l’hélice p dont le pas mesure 5 Å et contient 4,4 résidus par tour.
3. LES BRINS ET FEUILLETS b
Un brin b est observé lorsque la chaîne polypeptidique est en configuration étirée où la
distance entre les acides aminés adjacents est d’environ 0,35 nm. Dans cette conformation, les carbones a appartiennent simultanément à deux plans différents alors que les
atomes de la liaison amide sont situés dans un même plan.
Les chaînes latérales d’acides aminés adjacents sont, quant à elles, orientées vers des
directions opposées.
Le brin b est instable, aussi deux ou plusieurs brins b s’associent par des liaisons hydrogène
pour former un feuillet bêta. Les brins b adjacents dans un feuillet bêta, peuvent avoir
une même direction (brins parallèles) ou des directions opposées (brins antiparallèles).
9782100724185-Livre.indb 96
20/05/15 19:11
40 Protéines :structurespériodiques
(structuressecondaires)
Mots clés
Hélice alpha, feuillets bêta, coudes bêta et gamma
1. LA STRUCTURE SECONDAIRE
Les structures secondaires correspondent à l’organisation tridimensionnelle locale que
peut adopter un polypeptide. Elles sont liées à la répétition des valeurs des angles j et y
(Fiche 39) qui ont pour conséquence de répéter l’orientation des acides aminés successifs
le long de la chaîne polypeptidique. Il existe trois types d’éléments de structure secondaire : les hélices avec l’hélice alpha, les brins et feuillets bêta et les coudes.
2. LES HÉLICES a
Ce type d’organisation correspond à une structure hélicoïdale stabilisée par des liaisons
hydrogène intrachaînes où l’atome d’oxygène du carbonyle de chaque résidu (n) intéragit
avec l’azote du groupement amide situé quatre résidus plus loin (n + 4) dans la même
séquence.
Un tour d’hélice comporte 3,6 résidus d’acides aminés, espacés les uns des autres par
rapport à l’axe de l’hélice de 0,15 nm. Le pas de l’hélice a est donc de 0,54 nm (0,15 3,6).
Les hélices a peuvent être droites ou gauches mais les contraintes stériques favorisent
l’hélice droite.
Dans une hélice a comme toutes les liaisons hydrogène sont parallèles à l’axe de l’hélice,
l’hélice se comporte comme un macro-dipôle avec une extrémité amino-terminale de
polarité positive et l’extrémité carboxy-terminale de polarité négative.
L’hélice alpha n’est pas la seule structure secondaire hélicoïdale. On rencontre des
variantes qui présentent des paramètres légèrement différents ; il s'agit de structures hélicoïdales également à pas droit mais elles sont bien moins courantes et ne sont pas très
longues car elles sont moins stables. On va ainsi trouver :
• l’hélice 3 10 d’un pas de 6 Å avec 3 résidus par tour ;
• l’hélice p dont le pas mesure 5 Å et contient 4,4 résidus par tour.
3. LES BRINS ET FEUILLETS b
Un brin b est observé lorsque la chaîne polypeptidique est en configuration étirée où la
distance entre les acides aminés adjacents est d’environ 0,35 nm. Dans cette conformation, les carbones a appartiennent simultanément à deux plans différents alors que les
atomes de la liaison amide sont situés dans un même plan.
Les chaînes latérales d’acides aminés adjacents sont, quant à elles, orientées vers des
directions opposées.
Le brin b est instable, aussi deux ou plusieurs brins b s’associent par des liaisons hydrogène
pour former un feuillet bêta. Les brins b adjacents dans un feuillet bêta, peuvent avoir
une même direction (brins parallèles) ou des directions opposées (brins antiparallèles).
9782100724185-Livre.indb 96
20/05/15 19:11