Fiche 39 • Liaison peptidique. Structure primaire des protéines
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où les deux carbones a sont localisés de part et d’autre de la liaison amide et la configuration cis (Ω=0°), où les deux carbones a sont localisés du même côté de la liaison.
Trans
Cis
Liaisons peptidiques cis et trans. ▼ indique la liaison amide.
Dans les protéines, les liaisons peptidiques sont en configuration trans à cause des
encombrements stériques des chaînes latérales.
Planéité de la liaison peptidique et liberté de rotation autour du carbone a.
Il y a toutefois une rotation possible entre le carbone a et l’azote de la liaison amide
(angle φ, lettre grecque phi), ainsi qu’entre le carbone a et le carbone de la liaison amide
(angle ψ, lettre grecque psi). Ce sont les valeurs de ces angles qui définissent pour partie
le type de structure secondaire (Fiche 39) adoptée par le polypeptide.
2. STRUCTURE PRIMAIRE DES PROTÉINES
L’enchainement successif des acides aminés reliés entre eux par une liaison peptidique
constitue la structure primaire ou séquence de la protéine. Dans cette structure chaque
acide aminé prend le nom de résidu. La chaîne polypeptidique obtenue a une polarité
avec un groupe a-amine présent à une extrémité (extrémité N-terminale) et un groupe
a-carboxyle présent à l’autre extrémité (extrémité C-terminale). Par convention une
séquence en acides aminés est toujours écrite en partant du résidu N-terminal. Pour
décrire la séquence des acides aminés, le suffixe « -yl » est ajouté à tous les résidus, sauf
au C-terminal. La chaîne peptidique contient une partie répétitive nommée chaîne principale ou squelette et une partie variable correspondant aux chaines latérales des résidus
d’aminoacides.
+ H 3 N CH CO
CH 3
NH CH CO NH CH CO NH CH COO –
CH 2
CH 2
H
OH
COOH
alanyl
séryl
aspartyl
glycine
(Ala-Ser-Asp-Gly)
9782100724185-Livre.indb 95
20/05/15 19:11
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où les deux carbones a sont localisés de part et d’autre de la liaison amide et la configuration cis (Ω=0°), où les deux carbones a sont localisés du même côté de la liaison.
Trans
Cis
Liaisons peptidiques cis et trans. ▼ indique la liaison amide.
Dans les protéines, les liaisons peptidiques sont en configuration trans à cause des
encombrements stériques des chaînes latérales.
Planéité de la liaison peptidique et liberté de rotation autour du carbone a.
Il y a toutefois une rotation possible entre le carbone a et l’azote de la liaison amide
(angle φ, lettre grecque phi), ainsi qu’entre le carbone a et le carbone de la liaison amide
(angle ψ, lettre grecque psi). Ce sont les valeurs de ces angles qui définissent pour partie
le type de structure secondaire (Fiche 39) adoptée par le polypeptide.
2. STRUCTURE PRIMAIRE DES PROTÉINES
L’enchainement successif des acides aminés reliés entre eux par une liaison peptidique
constitue la structure primaire ou séquence de la protéine. Dans cette structure chaque
acide aminé prend le nom de résidu. La chaîne polypeptidique obtenue a une polarité
avec un groupe a-amine présent à une extrémité (extrémité N-terminale) et un groupe
a-carboxyle présent à l’autre extrémité (extrémité C-terminale). Par convention une
séquence en acides aminés est toujours écrite en partant du résidu N-terminal. Pour
décrire la séquence des acides aminés, le suffixe « -yl » est ajouté à tous les résidus, sauf
au C-terminal. La chaîne peptidique contient une partie répétitive nommée chaîne principale ou squelette et une partie variable correspondant aux chaines latérales des résidus
d’aminoacides.
+ H 3 N CH CO
CH 3
NH CH CO NH CH CO NH CH COO –
CH 2
CH 2
H
OH
COOH
alanyl
séryl
aspartyl
glycine
(Ala-Ser-Asp-Gly)
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