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39 Liaisonpeptidique.
Structure primairedesprotéines
Mots clés
Acide aminé, liaison amide, angles ω, ϕ et y, séquence d’acides aminés
1. LIAISON PEPTIDIQUE
Les peptides et les protéines sont le résultat de l’enchainement d’acides aminés reliés
entre eux par une liaison covalente qui est en fait une liaison amide formée par déshydratation entre le groupement amine d’un acide aminé et le groupement carboxyle d’un
autre acide aminé. Cette liaison est également appelée liaison peptidique, d’où le nom de
polypeptides également donné aux protéines.
+
Liaison amide
Formation de la liaison peptidique.
La liaison peptidique est très stable à pH neutre malgré un équilibre de réaction en
faveur de l’hydrolyse. La résistance particulière à l’hydrolyse est liée à la résonance des
électrons entre les atomes d’oxygène et d’azote de la liaison amide. Ce phénomène de
résonance est également à l’origine de deux autres propriétés importantes de la liaison
peptidique : (i) il augmente la polarité de la liaison lui octroyant un moment dipolaire et
(ii) il donne à la liaison peptidique un caractère de double liaison.
C
H
O
N
2
OH
C
H
C
H
O
C
C
H
O
N
2
OH
C
H
C
H
O
C
–
+
Caractère double liaison de la liaison peptidique.
Ce caractère « double liaison » se retrouve dans la longueur de la liaison entre les groupes
CO et NH qui est de 1,32 Å. Cette valeur est inférieure à la longueur supposée d’une
liaison simple C-N (1,49 Å), mais supérieure à la longueur d’une double liaison C=N
(1,27 Å). Le caractère double liaison bloque la rotation autour de l’axe C-N (Fiche 7). De
ce fait, le carbone a, le groupe CO du premier acide aminé, le groupe NH et le carbone a du
second acide aminé se trouvent dans un même plan. La libre rotation autour de la liaison
amide (angle w) est limitée à deux configurations, soient la configuration trans (w =180°),
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