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Fiche 158
L’équation de Michaelis-Menten
Pour décrire quantitativement un processus enzymatique, nous employons l’écriture
conventionnelle suivante : l’enzyme est noté E, le substrat sur lequel elle agit est S, pour
donner le(s) produit(s) P. La fixation du substrat sur l’enzyme est réversible. Une fois le
substrat fixé, la réaction conduisant au produit est supposée irréversible et généralement
rapide.
ko
E + S „
E S ----- P
L-i
Les concentrations initiales sont [S^] et [EJ. À tout moment, nous avons
[EJ = [E] + [ES]
S et E représentent le substrat et l’enzyme libres, à l’instant t.
( 1)
1. Aspects expérimentaux
La vitesse initiale, v^, est mesurée au début du processus. En faisant l’hypothèse que
k » k , tout le S consommé est sous forme de complexe avec l’enzyme :
V Q = d[P]/dr = y E S ]
(2)
Si nous augmentons la concentration [S] ; la vitesse initiale augmente pour atteindre la
limite notée v :
T J
O
c
rj
Q
O
rsl
CT
>CL
O
U
2. Uéquation de Michaelis-Menten
Quand tout l’enzyme est employé, la concentration de complexe est égale à sa concentration initiale :
[ES] = [E„] et
(3)
Si nous appliquons le principe de l’état stationnaire, nous avons :
d[ES]/d/ = k^[E][S] - ]^_,[ES] - Â:JES] = 0
(4)
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