Les peptides : feuillets p, hélices a
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Fiche 65
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Fiches 5 2-55
■a
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c
û
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xz CT
>Q .
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U
La nature d’une protéine est conditionnée par trois niveaux d’organisation. Un quatrième niveau peut exister, en liant entre elles des parties structurées par des liaisons
hydrogène et de van der Waals.
L’enchaînement précis des aminoacides définit la structure primaire. La structure
secondaire consiste en l’organisation de formes locales régulières. La structure tertiaire
est constituée par le déploiement dans l’espace de l’ensemble de la chaîne. Nous étudions dans cette fiche les grands traits des structures secondaires.
1. Les feuillets p
Ils sont formés par des coudes successifs de la chaîne peptidique formant des brins
parallèles liés par des liaisons hydrogène. L’ensemble se présente comme une plaque
ondulée dont l’épaisseur est régie par le nombre de brins en interaction. Ces feuillets
sont stables. Ils sont reliés entre eux par des parties de la chaîne qui ne sont pas repliées
sur elles-mêmes. La figure suivante montre le schéma général de formation d’un feuillet
ainsi que le détail des liaisons hydrogène entre deux brins parallèles.
Cette structure secondaire porte le nom de feuillet p. Elle est présente dans la plupart
des enzymes.
2. Les hélices a
La structure secondaire sous forme d’hélice a résulte d’un enroulement régulier de la
chaîne peptidique conduisant à une structure périodique. La chaîne est disposée selon
un cylindre mettant en regard le groupe NH d’un motif avec un groupe C = 0 porté par la
spire suivante (figure page suivante). La distance entre deux spires, le long d’une génératrice (période de l’hélice) est constante, égale à 540 pm. Il faut compter 3,6 unités
d’aminoacides pour que les groupes NH et C = 0 se retrouvent en position favorable pour
créer une liaison hydrogène forte.
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La nature d’une protéine est conditionnée par trois niveaux d’organisation. Un quatrième niveau peut exister, en liant entre elles des parties structurées par des liaisons
hydrogène et de van der Waals.
L’enchaînement précis des aminoacides définit la structure primaire. La structure
secondaire consiste en l’organisation de formes locales régulières. La structure tertiaire
est constituée par le déploiement dans l’espace de l’ensemble de la chaîne. Nous étudions dans cette fiche les grands traits des structures secondaires.
1. Les feuillets p
Ils sont formés par des coudes successifs de la chaîne peptidique formant des brins
parallèles liés par des liaisons hydrogène. L’ensemble se présente comme une plaque
ondulée dont l’épaisseur est régie par le nombre de brins en interaction. Ces feuillets
sont stables. Ils sont reliés entre eux par des parties de la chaîne qui ne sont pas repliées
sur elles-mêmes. La figure suivante montre le schéma général de formation d’un feuillet
ainsi que le détail des liaisons hydrogène entre deux brins parallèles.
Cette structure secondaire porte le nom de feuillet p. Elle est présente dans la plupart
des enzymes.
2. Les hélices a
La structure secondaire sous forme d’hélice a résulte d’un enroulement régulier de la
chaîne peptidique conduisant à une structure périodique. La chaîne est disposée selon
un cylindre mettant en regard le groupe NH d’un motif avec un groupe C = 0 porté par la
spire suivante (figure page suivante). La distance entre deux spires, le long d’une génératrice (période de l’hélice) est constante, égale à 540 pm. Il faut compter 3,6 unités
d’aminoacides pour que les groupes NH et C = 0 se retrouvent en position favorable pour
créer une liaison hydrogène forte.
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