350 B IOLOGIE CELLULAIRE
disques intercalaires qui les unissent. Ces deux
types cellulaires sont caractérisés par la présence
d’un vaste réticulum lisse nommé réticulum sarcoplasmique, dont la fonction est de réguler la
concentration du hyaloplasme en ions Ca
2+
(voir
chapitre 5). L’abondance en mitochondries
témoigne des besoins très importants en énergie
que présentent ces cellules (voir chapitre 10).
• Organisation moléculaire des sarcomères. La
structure symétrique de ces unités est classique :
deux ensembles de microfilaments parallèles
d’actine s’intercalent dans un ensemble de filaments plus épais constitués de myosine (myosine
II, 510 kDa), avec lesquels ils contractent des liaisons latérales. Les microfilaments sont renforcés
longitudinalement par des molécules de liaison de
type tropomyosine et recouverts localement de
molécules de troponines, dont le rôle est capital
dans le mécanisme de la contraction. Les molécules de myosine sont formées de six sous-unités
et ont une forme très caractéristique : une longue
queue fibreuse munie de deux têtes globulaires ;
elles sont associées par centaines en faisceaux
bipolaires épais situés au milieu des sarcomères.
Les microfilaments sont ancrés par leur extrémité
(+) dans les stries Z grâce à des molécules de type
vinculine, et maintenus à équidistance les uns des
autres par des molécules d’G actinine. Les différentes stries Z sont réunies entre elles et alignées
par un réseau de desmine. L’actine et la myosine
représentent 66 % des protéines totales du sarcomère. De nombreuses autres molécules (> 30)
entrent dans la constitution de ce dernier, dont les
fonctions ne sont pas toutes identifiées ; parmi
celles-ci, la titine (une énorme protéine de
30 00 kDa) oriente et consolide les faisceaux de
myosine, tandis que la nébuline s’associe à
l’actine et contrôle la longueur des microfilaments.
• Contraction des sarcomères. La contraction
des fibres musculaires est assurée grâce au raccourcissement simultané de tous leurs sarcomères.
Le glissement des filaments de myosine sur ceux
d’actine est permis par un cycle complexe d’accrochage, de basculement et de décrochage de leurs
têtes globulaires mobiles sur les microfilaments ;
pour les détails de ce cycle, qui est mû par l’hydrolyse de l’ATP, voir l’ouvrage de Biochimie de
G. H ENNEN. Il faut bien comprendre que la polarité
et la disposition symétrique des microfilaments,
ainsi que le caractère bipolaire des faisceaux de
myosine, sont des éléments cruciaux de ce dispositif par rapport à son fonctionnement. Tous les
aspects physiologiques de la contraction musculaire : arrivée et transmission du signal électrique au
niveau de la synapse neuromusculaire, conduction
du potentiel d’action le long des tubules transverses, libération et pompage du Ca
2+
, interactions
avec les troponines, etc., ne peuvent être décrits ici.
Il existe enfin des phénomènes localisés de
contraction du cytoplasme dans les cellules les
plus banales. La microscopie électronique et
l’immunocytochimie montrent la présence de
minisarcomères plus ou moins diffus au sein de
leur hyaloplasme. Ces structures sont mises en
œuvre en particulier lors de la division cellulaire ;
le rôle d’un anneau contractile constitué d’actine
et de myosine, au cours de la cytodiérèse, sera
décrit dans le chapitre 12. De même le mouvement
amiboïde, qui sera traité plus loin, semble faire
intervenir ce type d’organisation. La présence
d’une ceinture contractile d’actine (ceinture
d’adhérence ; voir chapitre 14) dans la zone apicale des cellules épithéliales pourrait expliquer un
phénomène capital intervenant au cours du
développement embryonnaire des Animaux, à
savoir le plissement des feuillets épithéliaux.
Enfin, la tension maintenue au sein des épaisses
fibres toniques trouvées dans les cellules aplaties
sur leur support serait aussi due à ces minisarcomères.
Figure 11.16
Coupe longitudinale d’une myofibrille
dans une fibre musculaire striée
Chaque unité répétée, comprise entre deux bandes
sombres fines (stries Z), représente un sarcomère (2,5 µ m
de long). Les filaments épais centraux sont constitués de
faisceaux bipolaires de myosine ; ils sont encadrés par
deux zones plus claires constituées de fins filaments
parallèles : les microfilaments d’actine. Muscle gastrocnémien d’Amphibien ; microscopie électronique ;
40 000. Cliché J. André, Labo. BC4, Orsay.
disques intercalaires qui les unissent. Ces deux
types cellulaires sont caractérisés par la présence
d’un vaste réticulum lisse nommé réticulum sarcoplasmique, dont la fonction est de réguler la
concentration du hyaloplasme en ions Ca
2+
(voir
chapitre 5). L’abondance en mitochondries
témoigne des besoins très importants en énergie
que présentent ces cellules (voir chapitre 10).
• Organisation moléculaire des sarcomères. La
structure symétrique de ces unités est classique :
deux ensembles de microfilaments parallèles
d’actine s’intercalent dans un ensemble de filaments plus épais constitués de myosine (myosine
II, 510 kDa), avec lesquels ils contractent des liaisons latérales. Les microfilaments sont renforcés
longitudinalement par des molécules de liaison de
type tropomyosine et recouverts localement de
molécules de troponines, dont le rôle est capital
dans le mécanisme de la contraction. Les molécules de myosine sont formées de six sous-unités
et ont une forme très caractéristique : une longue
queue fibreuse munie de deux têtes globulaires ;
elles sont associées par centaines en faisceaux
bipolaires épais situés au milieu des sarcomères.
Les microfilaments sont ancrés par leur extrémité
(+) dans les stries Z grâce à des molécules de type
vinculine, et maintenus à équidistance les uns des
autres par des molécules d’G actinine. Les différentes stries Z sont réunies entre elles et alignées
par un réseau de desmine. L’actine et la myosine
représentent 66 % des protéines totales du sarcomère. De nombreuses autres molécules (> 30)
entrent dans la constitution de ce dernier, dont les
fonctions ne sont pas toutes identifiées ; parmi
celles-ci, la titine (une énorme protéine de
30 00 kDa) oriente et consolide les faisceaux de
myosine, tandis que la nébuline s’associe à
l’actine et contrôle la longueur des microfilaments.
• Contraction des sarcomères. La contraction
des fibres musculaires est assurée grâce au raccourcissement simultané de tous leurs sarcomères.
Le glissement des filaments de myosine sur ceux
d’actine est permis par un cycle complexe d’accrochage, de basculement et de décrochage de leurs
têtes globulaires mobiles sur les microfilaments ;
pour les détails de ce cycle, qui est mû par l’hydrolyse de l’ATP, voir l’ouvrage de Biochimie de
G. H ENNEN. Il faut bien comprendre que la polarité
et la disposition symétrique des microfilaments,
ainsi que le caractère bipolaire des faisceaux de
myosine, sont des éléments cruciaux de ce dispositif par rapport à son fonctionnement. Tous les
aspects physiologiques de la contraction musculaire : arrivée et transmission du signal électrique au
niveau de la synapse neuromusculaire, conduction
du potentiel d’action le long des tubules transverses, libération et pompage du Ca
2+
, interactions
avec les troponines, etc., ne peuvent être décrits ici.
Il existe enfin des phénomènes localisés de
contraction du cytoplasme dans les cellules les
plus banales. La microscopie électronique et
l’immunocytochimie montrent la présence de
minisarcomères plus ou moins diffus au sein de
leur hyaloplasme. Ces structures sont mises en
œuvre en particulier lors de la division cellulaire ;
le rôle d’un anneau contractile constitué d’actine
et de myosine, au cours de la cytodiérèse, sera
décrit dans le chapitre 12. De même le mouvement
amiboïde, qui sera traité plus loin, semble faire
intervenir ce type d’organisation. La présence
d’une ceinture contractile d’actine (ceinture
d’adhérence ; voir chapitre 14) dans la zone apicale des cellules épithéliales pourrait expliquer un
phénomène capital intervenant au cours du
développement embryonnaire des Animaux, à
savoir le plissement des feuillets épithéliaux.
Enfin, la tension maintenue au sein des épaisses
fibres toniques trouvées dans les cellules aplaties
sur leur support serait aussi due à ces minisarcomères.
Figure 11.16
Coupe longitudinale d’une myofibrille
dans une fibre musculaire striée
Chaque unité répétée, comprise entre deux bandes
sombres fines (stries Z), représente un sarcomère (2,5 µ m
de long). Les filaments épais centraux sont constitués de
faisceaux bipolaires de myosine ; ils sont encadrés par
deux zones plus claires constituées de fins filaments
parallèles : les microfilaments d’actine. Muscle gastrocnémien d’Amphibien ; microscopie électronique ;
40 000. Cliché J. André, Labo. BC4, Orsay.