10. C ONVERSION DE L ' ÉNERGIE : MITOCHONDRIES ET CHLOROPLASTES.L ES P EROXYSOMES 323
© Dunod – La photocopie non autorisée est un délit.
dismutation de H 2 O 2 , qui produit O 2 (2 H 2 O 2 →
2 H 2 O + O 2 ). La plupart des peroxydases sont des
protéines à fer héminique. Le principe est donc
celui d’une chaîne d’oxydoréduction simple impliquant deux composés R1 et R2, qui sont successivement oxydés avec production d’H 2 O, au dépens
d’une consommation d’O 2 :
R1H 2 + O 2 → R1 +H 2 O 2
flavoprotéine
R2H 2 + H 2 O 2 → R2 + 2 H 2 O
peroxydase
Une telle cascade rappelle donc ce qui se passe
dans les mitochondries, mais la différence fondamentale est que ces deux réactions ne produisent
aucune énergie chimique utilisable pour les cellules : toute l’énergie libre est dépensée en chaleur.
La dégradation instantanée, sur place, de H 2 O 2 est
une nécessité absolue pour les cellules, car ce composé est hautement nocif (source de radicaux
libres) vis-à-vis des composés organiques qui les
constituent. Les peroxysomes des cellules de
Vertébrés contiennent des flavoprotéines susceptibles d’oxyder un grand nombre de substrats
grâce à O 2 : α -hydroxyacides (acides lactique,
hydroxybutyrique, glycolique, glycérique), purines
(hypoxanthine, xanthine), acide urique, acides
aminés D, polyamines, acides gras poly-insaturés,
cholestérol, etc. Grâce à H 2 O 2 , les peroxydases et la
catalase oxydent à leur tour les composés phénoliques, des alcools (éthanol, méthanol, propanol),
l’acide formique, les acides gras ( α -oxydation), etc.
Dans les hépatocytes, la catalase constitue à elle
seule 40 % des protéines des peroxysomes.
Chez les Vertébrés, la dégradation des bases
puriques en acide urique, puis en CO 2 + NH 4
+,
est
un exemple classique de voie faisant intervenir les
peroxysomes ; les enzymes mises en jeu sont : la
xanthine oxydase (à fer et molybdène) et l’uricase
(à cuivre, et qui forme des structures cristallines
dans le foie de rat). La signification biologique
d’une D amino-oxydase peroxysomale chez les
Eucaryotes n’est pas claire, dans la mesure où ces
acides aminés n’existent pas dans les protéines.
Certaines réactions catalysées dans les peroxysomes des Animaux interviennent dans la détoxification des cellules : en rendant des molécules
toxiques hydrosolubles, ceci favorise leur élimination par la voie sanguine et urinaire (le foie et les
reins sont en contact avec de gros volumes sanguins). La H -oxydation des acides gras se déroule
dans les peroxysomes de tous les Eucaryotes ;
comme dans les mitochondries, elle implique
quatre réactions, mais la première, une oxydation,
y est catalysée par une flavoprotéine auto-oxydable donnant H 2 O 2 et non FADH 2 . L’acétyl-CoA
ainsi obtenu sort des organites, grâce à un transporteur approprié, et rejoint les mitochondries où
le chaînon acétyl sera totalement dégradé.
5.3. Les peroxysomes des Végétaux
supérieurs et leur importance
physiologique
L’équipement enzymatique des peroxysomes
végétaux est beaucoup plus varié que celui des
Animaux, en particulier dans le cas des organes
verts ; outre des oxydases, on y trouve des
aminotransférases (intervenant dans le cycle
glyoxylique : glutamate/glyoxylate ; sérine/α -
cétoglutarate ; voir plus loin), des ammoniumlyases... Certains d’entre eux sont spécialisés dans
le métabolisme des acides gras, qu’ils contribuent
à transformer en glucides.
5.3.1. P HOTORESPIRATION
ET VOIE PEROXYSOMALE DU GLYCOLATE
En utilisant de l’O 2 marqué, on montre que les
plantes vertes, à la lumière, consomment de l’oxygène selon un mécanisme qui n’a rien à voir avec
la respiration mitochondriale classique. En fait, ce
phénomène est lié au fonctionnement photosynthétique des chloroplastes eux-mêmes ; cette «respiration lumineuse », ou photorespiration, n’engendre
pas d’ATP, n’est pas sensible aux inhibiteurs habituels, et consiste en réalité en une déviation de la
fixation du CO 2 par la RUBISCO. Curieusement,
cette enzyme accepte aussi bien le CO 2 que l’O 2
comme substrats : le site actif est le même et les
deux gaz entrent en compétition pour la réaction,
en fonction de leurs concentrations relatives. La
réaction d’oxygénation du ribulose bisphophate
donne un 3-phosphoglycérate et un 2-phosphoglycolate. Dans les conditions normales, la
RUBISCO fonctionne presque autant comme oxygénase que comme carboxylase, de sorte qu’il peut
s’en suivre une perte de rendement de la photosynthèse atteignant 50 %. Ce gâchis métabolique
ne produit aucune énergie et, au contraire, en
consomme lors de la régénération du ribulose bis-
© Dunod – La photocopie non autorisée est un délit.
dismutation de H 2 O 2 , qui produit O 2 (2 H 2 O 2 →
2 H 2 O + O 2 ). La plupart des peroxydases sont des
protéines à fer héminique. Le principe est donc
celui d’une chaîne d’oxydoréduction simple impliquant deux composés R1 et R2, qui sont successivement oxydés avec production d’H 2 O, au dépens
d’une consommation d’O 2 :
R1H 2 + O 2 → R1 +H 2 O 2
flavoprotéine
R2H 2 + H 2 O 2 → R2 + 2 H 2 O
peroxydase
Une telle cascade rappelle donc ce qui se passe
dans les mitochondries, mais la différence fondamentale est que ces deux réactions ne produisent
aucune énergie chimique utilisable pour les cellules : toute l’énergie libre est dépensée en chaleur.
La dégradation instantanée, sur place, de H 2 O 2 est
une nécessité absolue pour les cellules, car ce composé est hautement nocif (source de radicaux
libres) vis-à-vis des composés organiques qui les
constituent. Les peroxysomes des cellules de
Vertébrés contiennent des flavoprotéines susceptibles d’oxyder un grand nombre de substrats
grâce à O 2 : α -hydroxyacides (acides lactique,
hydroxybutyrique, glycolique, glycérique), purines
(hypoxanthine, xanthine), acide urique, acides
aminés D, polyamines, acides gras poly-insaturés,
cholestérol, etc. Grâce à H 2 O 2 , les peroxydases et la
catalase oxydent à leur tour les composés phénoliques, des alcools (éthanol, méthanol, propanol),
l’acide formique, les acides gras ( α -oxydation), etc.
Dans les hépatocytes, la catalase constitue à elle
seule 40 % des protéines des peroxysomes.
Chez les Vertébrés, la dégradation des bases
puriques en acide urique, puis en CO 2 + NH 4
+,
est
un exemple classique de voie faisant intervenir les
peroxysomes ; les enzymes mises en jeu sont : la
xanthine oxydase (à fer et molybdène) et l’uricase
(à cuivre, et qui forme des structures cristallines
dans le foie de rat). La signification biologique
d’une D amino-oxydase peroxysomale chez les
Eucaryotes n’est pas claire, dans la mesure où ces
acides aminés n’existent pas dans les protéines.
Certaines réactions catalysées dans les peroxysomes des Animaux interviennent dans la détoxification des cellules : en rendant des molécules
toxiques hydrosolubles, ceci favorise leur élimination par la voie sanguine et urinaire (le foie et les
reins sont en contact avec de gros volumes sanguins). La H -oxydation des acides gras se déroule
dans les peroxysomes de tous les Eucaryotes ;
comme dans les mitochondries, elle implique
quatre réactions, mais la première, une oxydation,
y est catalysée par une flavoprotéine auto-oxydable donnant H 2 O 2 et non FADH 2 . L’acétyl-CoA
ainsi obtenu sort des organites, grâce à un transporteur approprié, et rejoint les mitochondries où
le chaînon acétyl sera totalement dégradé.
5.3. Les peroxysomes des Végétaux
supérieurs et leur importance
physiologique
L’équipement enzymatique des peroxysomes
végétaux est beaucoup plus varié que celui des
Animaux, en particulier dans le cas des organes
verts ; outre des oxydases, on y trouve des
aminotransférases (intervenant dans le cycle
glyoxylique : glutamate/glyoxylate ; sérine/α -
cétoglutarate ; voir plus loin), des ammoniumlyases... Certains d’entre eux sont spécialisés dans
le métabolisme des acides gras, qu’ils contribuent
à transformer en glucides.
5.3.1. P HOTORESPIRATION
ET VOIE PEROXYSOMALE DU GLYCOLATE
En utilisant de l’O 2 marqué, on montre que les
plantes vertes, à la lumière, consomment de l’oxygène selon un mécanisme qui n’a rien à voir avec
la respiration mitochondriale classique. En fait, ce
phénomène est lié au fonctionnement photosynthétique des chloroplastes eux-mêmes ; cette «respiration lumineuse », ou photorespiration, n’engendre
pas d’ATP, n’est pas sensible aux inhibiteurs habituels, et consiste en réalité en une déviation de la
fixation du CO 2 par la RUBISCO. Curieusement,
cette enzyme accepte aussi bien le CO 2 que l’O 2
comme substrats : le site actif est le même et les
deux gaz entrent en compétition pour la réaction,
en fonction de leurs concentrations relatives. La
réaction d’oxygénation du ribulose bisphophate
donne un 3-phosphoglycérate et un 2-phosphoglycolate. Dans les conditions normales, la
RUBISCO fonctionne presque autant comme oxygénase que comme carboxylase, de sorte qu’il peut
s’en suivre une perte de rendement de la photosynthèse atteignant 50 %. Ce gâchis métabolique
ne produit aucune énergie et, au contraire, en
consomme lors de la régénération du ribulose bis-