278 B IOLOGIE CELLULAIRE
tal, et 2) un site catalytique banal participant à la
fixation d’un groupement donneur de phosphate
sur les résidus mannose.
4.3.3. A DRESSAGE VERS LA VA CUOLE DES P LANTES
ET DES C HAMPIGNONS
Les vacuoles ressemblent aux lysosomes en ce
sens qu’elles renferment de nombreuses glycoprotéines de type hydrolases ; les précurseurs de ces
dernières sont fabriqués dans le RR, puis ils transitent à travers l’appareil de Golgi et sont adressés
aux vacuoles. Contrairement aux cellules animales, le mécanisme utilisé ne met pas en œuvre
les motifs N-glycosylés riches en mannose et phosphorylés, car la tunicamycine (un inhibiteur de
cette glycosylation) ne modifie pas l’adressage
vers la vacuole, du moins chez la levure. En
revanche, chez cet organisme, il est acquis qu’une
séquence-signal commune de grande taille (50 à
100 acides aminés) est reconnue, en raison de sa
conformation, et intervient dans ce processus.
Cette longue séquence est finalement clivée dans
la vacuole. Au moins trente gènes concernant la
sécrétion et le ciblage des protéines ont été identifiés chez la levure ; ce matériel biologique est donc
très intéressant car l’isolement de ces gènes y est
relativement aisé, ce qui permettra, par une
approche moléculaire transversale basée sur une
homologie probable entre les gènes, de rechercher
ces derniers chez les organismes supérieurs.
De façon générale, chez les Végétaux, l’adressage
vers le milieu extérieur (par exocytose) se ferait en
revanche par défaut de signal, comme dans le cas
de la voie constitutive chez les Animaux.
5. ROUTAGE DES PROTÉINES
VERS LE NOYAU,
LES ORGANITES
SEMI-AUTONOMES
ET LES PEROXYSOMES
5.1. Principe du routage post-traductionnel
Contrairement à ce qu’on vient de voir au sujet
des protéines fabriquées au niveau du réticulum
rugueux, celles destinées à constituer tous les
autres compartiments cellulaires sont synthétisées
dans leur totalité au sein du hyaloplasme, sur les
cytoribosomes libres. C’est seulement dans un
deuxième temps que ces protéines achevées seront
dirigées vers leur cible définitive ; on parle alors
de routage post-traductionnel. Les quatre destinations majeures concernées sont : le hyaloplasme
lui-même, le noyau, les organites semi-autonomes
(mitochondries et plastes) et les peroxysomes ; on
connaît néanmoins quelques rares cas particuliers
d’adressage post-traductionnel vers le RR.
Dans leur principe, les mécanismes mis en
œuvre lors de ce routage rappellent ce qui a été
décrit au sujet de l’insertion cotraductionnelle.
L’importation d’une chaîne polypeptidique dans
un organite donné nécessite ici aussi l’intervention
du couple : séquence-signal/récepteur membranaire, la première étant portée par la chaîne, le
second étant porté par la membrane la plus externe
limitant l’organite ; elle nécessite de même la présence de systèmes protéiques faisant office de
tunnel transmembranaire. Une condition supplémentaire doit cependant être remplie, au plan
énergétique : l’hydrolyse de l’ATP est nécessaire
au fonctionnement de protéines particulières (dites
chaperons), présentes dans le hyaloplasme, dont
le rôle est de dérouler la chaîne polypeptidique
afin de permettre son transfert à travers la membrane ; ce point fera l’objet d’un développement
séparé. Ce type de routage est plus simple et surtout beaucoup plus rapide que celui décrit plus
haut, de sorte que quelques minutes seulement
suffisent pour qu’une protéine passe de son ribosome hyaloplasmique à son compartiment final
après avoir franchi, dans certains cas, jusqu’à trois
membranes.
Une majorité de protéines reste en fait dans le
hyaloplasme, où elles sont amenées à fonctionner :
les enzymes solubles du métabolisme énergétique
et du métabolisme intermédiaire (glycolyse, voie
des hexoses-monophosphates, synthèse des acides
aminés et des acides gras…), les protéines constitutives du cytosquelette et leurs protéines associées, les protéines membranaires extrinsèques
dont la disposition est telle qu’elles sont tournées
vers le hyaloplasme. Le cas de toutes ces protéines
est particulier car on n’a pas pu montrer, à leur
sujet, de mécanisme spécifique de rétention dans
ce compartiment. Elles restent au sein du hyaloplasme simplement parce qu’elles ne possèdent
aucun signal de routage, contrairement à celles qui
se dirigeront «activement» vers les trois autres
tal, et 2) un site catalytique banal participant à la
fixation d’un groupement donneur de phosphate
sur les résidus mannose.
4.3.3. A DRESSAGE VERS LA VA CUOLE DES P LANTES
ET DES C HAMPIGNONS
Les vacuoles ressemblent aux lysosomes en ce
sens qu’elles renferment de nombreuses glycoprotéines de type hydrolases ; les précurseurs de ces
dernières sont fabriqués dans le RR, puis ils transitent à travers l’appareil de Golgi et sont adressés
aux vacuoles. Contrairement aux cellules animales, le mécanisme utilisé ne met pas en œuvre
les motifs N-glycosylés riches en mannose et phosphorylés, car la tunicamycine (un inhibiteur de
cette glycosylation) ne modifie pas l’adressage
vers la vacuole, du moins chez la levure. En
revanche, chez cet organisme, il est acquis qu’une
séquence-signal commune de grande taille (50 à
100 acides aminés) est reconnue, en raison de sa
conformation, et intervient dans ce processus.
Cette longue séquence est finalement clivée dans
la vacuole. Au moins trente gènes concernant la
sécrétion et le ciblage des protéines ont été identifiés chez la levure ; ce matériel biologique est donc
très intéressant car l’isolement de ces gènes y est
relativement aisé, ce qui permettra, par une
approche moléculaire transversale basée sur une
homologie probable entre les gènes, de rechercher
ces derniers chez les organismes supérieurs.
De façon générale, chez les Végétaux, l’adressage
vers le milieu extérieur (par exocytose) se ferait en
revanche par défaut de signal, comme dans le cas
de la voie constitutive chez les Animaux.
5. ROUTAGE DES PROTÉINES
VERS LE NOYAU,
LES ORGANITES
SEMI-AUTONOMES
ET LES PEROXYSOMES
5.1. Principe du routage post-traductionnel
Contrairement à ce qu’on vient de voir au sujet
des protéines fabriquées au niveau du réticulum
rugueux, celles destinées à constituer tous les
autres compartiments cellulaires sont synthétisées
dans leur totalité au sein du hyaloplasme, sur les
cytoribosomes libres. C’est seulement dans un
deuxième temps que ces protéines achevées seront
dirigées vers leur cible définitive ; on parle alors
de routage post-traductionnel. Les quatre destinations majeures concernées sont : le hyaloplasme
lui-même, le noyau, les organites semi-autonomes
(mitochondries et plastes) et les peroxysomes ; on
connaît néanmoins quelques rares cas particuliers
d’adressage post-traductionnel vers le RR.
Dans leur principe, les mécanismes mis en
œuvre lors de ce routage rappellent ce qui a été
décrit au sujet de l’insertion cotraductionnelle.
L’importation d’une chaîne polypeptidique dans
un organite donné nécessite ici aussi l’intervention
du couple : séquence-signal/récepteur membranaire, la première étant portée par la chaîne, le
second étant porté par la membrane la plus externe
limitant l’organite ; elle nécessite de même la présence de systèmes protéiques faisant office de
tunnel transmembranaire. Une condition supplémentaire doit cependant être remplie, au plan
énergétique : l’hydrolyse de l’ATP est nécessaire
au fonctionnement de protéines particulières (dites
chaperons), présentes dans le hyaloplasme, dont
le rôle est de dérouler la chaîne polypeptidique
afin de permettre son transfert à travers la membrane ; ce point fera l’objet d’un développement
séparé. Ce type de routage est plus simple et surtout beaucoup plus rapide que celui décrit plus
haut, de sorte que quelques minutes seulement
suffisent pour qu’une protéine passe de son ribosome hyaloplasmique à son compartiment final
après avoir franchi, dans certains cas, jusqu’à trois
membranes.
Une majorité de protéines reste en fait dans le
hyaloplasme, où elles sont amenées à fonctionner :
les enzymes solubles du métabolisme énergétique
et du métabolisme intermédiaire (glycolyse, voie
des hexoses-monophosphates, synthèse des acides
aminés et des acides gras…), les protéines constitutives du cytosquelette et leurs protéines associées, les protéines membranaires extrinsèques
dont la disposition est telle qu’elles sont tournées
vers le hyaloplasme. Le cas de toutes ces protéines
est particulier car on n’a pas pu montrer, à leur
sujet, de mécanisme spécifique de rétention dans
ce compartiment. Elles restent au sein du hyaloplasme simplement parce qu’elles ne possèdent
aucun signal de routage, contrairement à celles qui
se dirigeront «activement» vers les trois autres