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159
11.8 • Modélisation de structures 3D
• Construction
Une fois l’alignement fixé, le choix de la méthode de construction se pose. Les
premières méthodes consistaient à construire d’abord le cœur bien structuré
commun entre l’empreinte et la protéine d’intérêt, puis ensuite à construire les
régions manquantes. Elles sont aujourd’hui rarement utilisées au profit de méthodes
basées sur des approches par mutations ou par géométrie globale. Une première
façon appelée approche substitutive consiste à utiliser la logique de mutation ponctuelle bien connue des biologistes. Ainsi, à l’aide d’un logiciel de modélisation
(DeepView, Sybyl, Yasara ou autre), l’utilisateur procède à la (les) substitution(s)
nécessaire(s) pour transformer l’empreinte en un modèle de la protéine d’intérêt.
Figure 11.24 – Alignement optimal avec Muscle des deux séquences de
globines (1HBG, 1GDI).
L’alignement présente 33 identités (21 % Id). Les symboles * dans la ligne consensus désignent les identités. Les symboles « : » désignent les ressemblances
fortes, les symboles « . » les ressemblances faibles.
Figure 11.25 – Superposition structurale des protéines 1HBG et 1GDI
(RMS 1,4 Å sur les Cα).
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11.8 • Modélisation de structures 3D
• Construction
Une fois l’alignement fixé, le choix de la méthode de construction se pose. Les
premières méthodes consistaient à construire d’abord le cœur bien structuré
commun entre l’empreinte et la protéine d’intérêt, puis ensuite à construire les
régions manquantes. Elles sont aujourd’hui rarement utilisées au profit de méthodes
basées sur des approches par mutations ou par géométrie globale. Une première
façon appelée approche substitutive consiste à utiliser la logique de mutation ponctuelle bien connue des biologistes. Ainsi, à l’aide d’un logiciel de modélisation
(DeepView, Sybyl, Yasara ou autre), l’utilisateur procède à la (les) substitution(s)
nécessaire(s) pour transformer l’empreinte en un modèle de la protéine d’intérêt.
Figure 11.24 – Alignement optimal avec Muscle des deux séquences de
globines (1HBG, 1GDI).
L’alignement présente 33 identités (21 % Id). Les symboles * dans la ligne consensus désignent les identités. Les symboles « : » désignent les ressemblances
fortes, les symboles « . » les ressemblances faibles.
Figure 11.25 – Superposition structurale des protéines 1HBG et 1GDI
(RMS 1,4 Å sur les Cα).