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11.8 • Modélisation de structures 3D
Une relation empirique a été établie entre le % Id des séquences et le RMSD entre
les structures de protéines correspondantes (figure 11.22) :
À l’issue du processus de recherche d’empreinte, le choix entre plusieurs
empreintes possibles peut s’offrir. Dans ce cas, les structures incomplètes ou de
mauvaise qualité seront écartées. La figure 11.23 offre un schéma récapitulatif de la
détection d’empreinte pour la modélisation par homologie.
Figure 11.21 – Relation identité, SOV et ressemblance structurale.
Les ronds gris clair désignent les paires de protéines non superposables en 3D
alors que les croix noires désignent les protéines qui ont des structures 3D
proches. (A : structures
; B
2D expérimentales
: structures 2D prédites).
Figure 11.22 – Relation pourcentage d’identité et ressemblance structurale.
S
e
12,3 98,4
0,95
–
RMS
+
=
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11.8 • Modélisation de structures 3D
Une relation empirique a été établie entre le % Id des séquences et le RMSD entre
les structures de protéines correspondantes (figure 11.22) :
À l’issue du processus de recherche d’empreinte, le choix entre plusieurs
empreintes possibles peut s’offrir. Dans ce cas, les structures incomplètes ou de
mauvaise qualité seront écartées. La figure 11.23 offre un schéma récapitulatif de la
détection d’empreinte pour la modélisation par homologie.
Figure 11.21 – Relation identité, SOV et ressemblance structurale.
Les ronds gris clair désignent les paires de protéines non superposables en 3D
alors que les croix noires désignent les protéines qui ont des structures 3D
proches. (A : structures
; B
2D expérimentales
: structures 2D prédites).
Figure 11.22 – Relation pourcentage d’identité et ressemblance structurale.
S
e
12,3 98,4
0,95
–
RMS
+
=
