Chapitre 11 • Prédiction de structures 3D
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De manière complémentaire, on peut utiliser le fait que les structures 3D de
protéines ont été plus préservées par l’évolution que les séquences et qu’une ressemblance structurale (au niveau 2D par exemple) est évocatrice d’homologie distante.
Ainsi, la figure 11.20 montre une paire de protéines alignées (1auq et 1ido) qui
possèdent 16 % d’identité pour lesquelles l’enchaînement des structures secondaires
observées par cristallographie est concordant (la superposition des structures 3D
indique qu’elles ont le même repliement). Dans la paire 1ai7 et 1jac, l’enchaînement
des structures secondaires est incompatible avec une structure 3D proche comme le
montre la superposition.
Ainsi, les structures secondaires deviennent utilisables pour inférer des homologues distants si une mesure quantitative de la compatibilité d’enchaînement des
structures secondaire existe, si le phénomène décrit est généralisable et si la prédiction de structure ne dégrade pas trop le signal. Tout d’abord, la mesure du paramètre
SOV décrit page 137 peut être utilisée. Le SOV pour la paire 1auq-1ido est de 81 %
alors que celui de la paire 1ai7-1jac est de 9 %. La généralisation de la meilleure
compatibilité des structures secondaires pour des protéines de structures 3D proches
est fournie dans la figure 11.21 dans laquelle les paires de protéines de structures 3D
proches sont représentées par des croix noires alors que les protéines différentes sont
indiquées par des ronds gris clairs. En conclusion, la structure prédite permet de
discriminer, pour un faible taux d’identité (~ 15-20 %), les protéines qui ont des
structures 3D proches alors que la comparaison des séquences ne le permet pas. Cela
offre une approche complémentaire à la transitivité de l’homologie utilisable pour la
détection d’homologues distants dans la modélisation moléculaire par homologie.
Figure 11.20 – Compatibilité des structures secondaires.
Les séquences ont été alignées et les structures secondaires ont été déduites de la
structure 3D. Pour la paire du haut, la structure secondaire, la compatibilité des
structures est évidente alors que pour la paire du bas la compatibilité est
mauvaise. La superposition des structures 3D est donnée sur la partie droite.
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De manière complémentaire, on peut utiliser le fait que les structures 3D de
protéines ont été plus préservées par l’évolution que les séquences et qu’une ressemblance structurale (au niveau 2D par exemple) est évocatrice d’homologie distante.
Ainsi, la figure 11.20 montre une paire de protéines alignées (1auq et 1ido) qui
possèdent 16 % d’identité pour lesquelles l’enchaînement des structures secondaires
observées par cristallographie est concordant (la superposition des structures 3D
indique qu’elles ont le même repliement). Dans la paire 1ai7 et 1jac, l’enchaînement
des structures secondaires est incompatible avec une structure 3D proche comme le
montre la superposition.
Ainsi, les structures secondaires deviennent utilisables pour inférer des homologues distants si une mesure quantitative de la compatibilité d’enchaînement des
structures secondaire existe, si le phénomène décrit est généralisable et si la prédiction de structure ne dégrade pas trop le signal. Tout d’abord, la mesure du paramètre
SOV décrit page 137 peut être utilisée. Le SOV pour la paire 1auq-1ido est de 81 %
alors que celui de la paire 1ai7-1jac est de 9 %. La généralisation de la meilleure
compatibilité des structures secondaires pour des protéines de structures 3D proches
est fournie dans la figure 11.21 dans laquelle les paires de protéines de structures 3D
proches sont représentées par des croix noires alors que les protéines différentes sont
indiquées par des ronds gris clairs. En conclusion, la structure prédite permet de
discriminer, pour un faible taux d’identité (~ 15-20 %), les protéines qui ont des
structures 3D proches alors que la comparaison des séquences ne le permet pas. Cela
offre une approche complémentaire à la transitivité de l’homologie utilisable pour la
détection d’homologues distants dans la modélisation moléculaire par homologie.
Figure 11.20 – Compatibilité des structures secondaires.
Les séquences ont été alignées et les structures secondaires ont été déduites de la
structure 3D. Pour la paire du haut, la structure secondaire, la compatibilité des
structures est évidente alors que pour la paire du bas la compatibilité est
mauvaise. La superposition des structures 3D est donnée sur la partie droite.