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9.4 • Accessibilité au solvant
où H i
( ) est l’hydrophobie du résidu i dans la structure et (i) est l’angle entre deux
résidus consécutifs dans une structure secondaire ( = 180 pour le brin et
= 100
pour une hélice idéale). L’intérêt de ce calcul réside dans le fait que l’on peut
distinguer les hélices de surface des protéines (amphiphilie forte et une hydrophobie
moyenne), les hélices membranaires (hydrophobie forte et une amphiphilie faible) et
les hélices « solubles » (amphiphilie et hydrophobie faibles).
9.4 ACCESSIBILITÉ
SOLVANT
AU
Beaucoup d’autres profils ont été développés comme le profil d’accessibilité au
solvant. Les paramètres sont issus de la structure des protéines à partir desquelles, la
fraction d’acides aminés exposée au solvant est calculée (>20 Ų).
L’algorithme est multiplicatif afin de présenter un bon rapport signal/bruit :
Tableau 9.3 – Paramètres d’accessibilité au solvant.
Ile
0,34
Val
0,36
Leu
0,40
Phe
0,42
Cys
0,26
Met
0,48
Ala
0,49
Gly
0,48
Thr
0,70
Ser
0,65
Trp
0,51
Tyr
0,76
Pro
0,75
His
0,66
Lys
0,97
Arg
0,95
Glx
0,84
Asx
0,80
L’amphiphilie est une mesure de l’inégalité de répartition des résidus hydrophobes
et hydrophiles sur une face de structure secondaire.
Amphiphilie
Figure 9.4 – A. Les répartitions des structures secondaires en fonction de
l’amphiphilie/hydrophobie. B Hélice 123-140 de la myoglobine humaine.
123 - 140
123
124
125
126
127
128
129
130
131
132
133
134
135
136
137
138
139
140
F
G
A
D
A
Q
G
A
M
N
K
A
L
E
L
F
R
K
S i
n
i
4 –
+
0,62
6
–
i 1
=
6
=
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9.4 • Accessibilité au solvant
où H i
( ) est l’hydrophobie du résidu i dans la structure et (i) est l’angle entre deux
résidus consécutifs dans une structure secondaire ( = 180 pour le brin et
= 100
pour une hélice idéale). L’intérêt de ce calcul réside dans le fait que l’on peut
distinguer les hélices de surface des protéines (amphiphilie forte et une hydrophobie
moyenne), les hélices membranaires (hydrophobie forte et une amphiphilie faible) et
les hélices « solubles » (amphiphilie et hydrophobie faibles).
9.4 ACCESSIBILITÉ
SOLVANT
AU
Beaucoup d’autres profils ont été développés comme le profil d’accessibilité au
solvant. Les paramètres sont issus de la structure des protéines à partir desquelles, la
fraction d’acides aminés exposée au solvant est calculée (>20 Ų).
L’algorithme est multiplicatif afin de présenter un bon rapport signal/bruit :
Tableau 9.3 – Paramètres d’accessibilité au solvant.
Ile
0,34
Val
0,36
Leu
0,40
Phe
0,42
Cys
0,26
Met
0,48
Ala
0,49
Gly
0,48
Thr
0,70
Ser
0,65
Trp
0,51
Tyr
0,76
Pro
0,75
His
0,66
Lys
0,97
Arg
0,95
Glx
0,84
Asx
0,80
L’amphiphilie est une mesure de l’inégalité de répartition des résidus hydrophobes
et hydrophiles sur une face de structure secondaire.
Amphiphilie
Figure 9.4 – A. Les répartitions des structures secondaires en fonction de
l’amphiphilie/hydrophobie. B Hélice 123-140 de la myoglobine humaine.
123 - 140
123
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125
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128
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130
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133
134
135
136
137
138
139
140
F
G
A
D
A
Q
G
A
M
N
K
A
L
E
L
F
R
K
S i
n
i
4 –
+
0,62
6
–
i 1
=
6
=