Chapitre 9 • Profils physico-chimiques
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même, une base de données appelée DISPROT est dédiée au désordre structural des
protéines (http://www.disprot.org/).
9.3 AMPHIPHILIE
À partir de l’échelle d’hydrophobie, connaissant une structure secondaire j de
longueur L, l’amphiphilie A de celle-ci peut être calculée comme :
Tableau 9.2 – Principaux programmes de prédiction des régions désordonnées dans les
protéines.
Nom
Adresse
PONDR
http://www.pondr.com
DisEMBL
http://dis.embl.de
GLOBPLOT
http://globplot.embl.de
FOLDINDEX
http://bip.weizmann.ac.il/fldbin/findex
Hydrophobic cluster analysis (HCA)
http://smi.snv.jussieu.fr/hca/hca-seq.html
RONN
http://www.strubi.ox.ac.uk/RONN
IUPRED
http://iupred.enzim.hu
NORSp
http://cubic.bioc.columbia.edu/services/NORSp
DISOPRED
http://bioinfo.cs.ucl.ac.uk/disopred
Figure 9.3 – Discrimination des protéines intrinsèquement structurées
(carrés) et non structurées (ronds) selon la charge nette et l’hydrophobie
(d’après Uversky, 2000).
A j
 
H i
 
i
 
sin


i 1
=
7

2
H i
 
i
 
cos


i 1
=
7

2
+
=