© Dunod – Toute reproduction non autorisée est un délit.
113
9.2 • Hydrophobie-paramètres-construction du profil – interprétation
Les régions qui présentent un pic hydrophobe (> 0) seront prédites comme enfouies
dans la protéine par opposition aux régions négatives qui sont prédites comme exposées au solvant. De même, si une fenêtre de calcul de 17 acides aminés est utilisée,
une succession de pics très hydrophobes peut indiquer l’existence d’hélices transmembranaires successives. Une protéine (ou une région) intrinsèquement non structurée se
traduit par un profil d’hydrophobie de moyenne négative sans pic hydrophobe. De
nombreuses méthodes comme DISPROT (http://www.disprot.org/) basées sur ce principe général ont été développées pour prédire les zones non structurées. Cependant,
aujourd’hui, il est admis qu’environ 30 % des protéines possèdent des régions qui sont
naturellement non structurées ; ces régions pouvant se structurer lors d’interaction
avec d’autres protéines ou acides nucléiques. Ces régions qui peuvent concerner des
protéines entières peuvent se détecter grâce à l’absence de région hydrophobe dans
le profil d’hydrophobie. Ces protéines ont des compositions particulières en acides
aminés et plusieurs méthodes ont été proposées pour prédire les régions désordonnées
à partir de la séquence. Les principales méthodes sont listées dans le tableau 9.2. De
Tableau 9.1 – Paramètres d’hydrophobie par résidu.
AA
Hydrophobie
Ile
4,5
Val
4,2
Leu
3,8
Phe
2,8
Cys
2,5
Met
1,9
Ala
1,8
Gly
–0,4
Thr
–0,7
Ser
–0,8
Trp
–0,9
Tyr
–1,3
Pro
–1,6
His
–3,2
Glx
–3,5
Asx
–3,5
Lys
–3,9
Arg
–4,5
Figure 9.2 – Profil d’hydrophobie pour la séquence ATPA_ECO (fenêtre= 7).