Chapitre 9 • Profils physico-chimiques
112
présenter un caractère hydrophobe. Ainsi, en fonction de la séquence, on pourra identifier des régions de segments hydrophobes ou hydrophiles.
Afin d’identifier ces régions, il est nécessaire de pouvoir quantifier le caractère
hydrophobe de chaque résidu conduisant à une échelle d’hydrophobie. Plusieurs
méthodes ont été utilisées qui reposent sur des mesures thermodynamiques de variation
d’énergie libre standard ou G (changement de solvant d’un solvant polaire vers un
solvant moins polaire ou bien la chaleur de vaporisation) ou sur des mesures empiriques
(temps de rétention sur une colonne hydrophobe en C18 de chromatographie liquide
haute pression de peptides). Si les échelles déduites sont largement corrélées sur les
extrémités, des variations sont obtenues pour des résidus intermédiaires sur l’échelle.
À titre d’illustration, voici l’échelle normée et centrée de Kyte et Doolittle (1982).
Le calcul consiste à faire la moyenne sur un segment de longueur (fenêtre)
impaire et à affecter la valeur au résidu central.
On peut ainsi tracer le profil d’hydrophobie d’une protéine en fonction des
numéros d’acides aminés.
Q
N
V
E
D
S
G
I
–3,5
–3,5
4,2
–3,5
–3,5
–0,8
–0,4
–3,5
4,2
–3,5
–3,5
–0,8
–0,4
4,5
–1,57
–0,43
H(E)
H(D)
Figure 9.1 – Régions hydrophiles et hydrophobes.
H i
 
1
2
1
n +
--------------H i
 
i
n
–
=
i n
=

=