Chapitre 03
Résultats et discussion
62
des deux gélatines. La viscosité du collagène s’est avérée être plus élevée que la gélatine.
Les solutions préparés pour ce test ont été laissées à température ambiante afin de vérifier
leurs propriétés physiques au cours du temps, les résultats obtenus sont proportionnelles
aux valeurs de viscosités : formation du gel dans le cas de gélatine commerciale et
collagène (Figure30).
Figure30 : gélification de gélatine commerciale et collagène
II.2.4 Analyse infrarouge :
Les résultats de spectres sont présentés dans la figure 31
Il existe une similitude remarquable entre la gélatine préparée et la gélatine
commerciale et une similitude partielle avec le collagène au-delà de 1200cm
-1 . Cette
ressemblance entre le collagène et la gélatine est justifié par le fait que la gélatine est une
protéine issue d’une hydrolyse partielle du collagène.
En analysant les différents spectres des échantillons on a remarqué l’existence des
bandes d’absorption caractéristiques de la molécule du collagène et de gélatine qui
apparaissent à des longueurs d’ondes similaires à celle trouvée pour d’autres espèces de
poissons (Ben Slimane et Sadok, 2015) notamment les coproduits du poisson chat
(Nuryanto et al. 2018). Il existe 5 bandes caractéristiques de polypeptides nommés amide
A et B, amide I, II et III. La bande A est observée à une fréquence de 3362 cm
-1 pour le
collagène et à 3268 cm
-1 pour la gélatine, ceci correspond à la vibration d’élongation des
liaisons N-H, les liaisons d’élongation N-H libre se produit normalement dans la gamme
Résultats et discussion
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des deux gélatines. La viscosité du collagène s’est avérée être plus élevée que la gélatine.
Les solutions préparés pour ce test ont été laissées à température ambiante afin de vérifier
leurs propriétés physiques au cours du temps, les résultats obtenus sont proportionnelles
aux valeurs de viscosités : formation du gel dans le cas de gélatine commerciale et
collagène (Figure30).
Figure30 : gélification de gélatine commerciale et collagène
II.2.4 Analyse infrarouge :
Les résultats de spectres sont présentés dans la figure 31
Il existe une similitude remarquable entre la gélatine préparée et la gélatine
commerciale et une similitude partielle avec le collagène au-delà de 1200cm
-1 . Cette
ressemblance entre le collagène et la gélatine est justifié par le fait que la gélatine est une
protéine issue d’une hydrolyse partielle du collagène.
En analysant les différents spectres des échantillons on a remarqué l’existence des
bandes d’absorption caractéristiques de la molécule du collagène et de gélatine qui
apparaissent à des longueurs d’ondes similaires à celle trouvée pour d’autres espèces de
poissons (Ben Slimane et Sadok, 2015) notamment les coproduits du poisson chat
(Nuryanto et al. 2018). Il existe 5 bandes caractéristiques de polypeptides nommés amide
A et B, amide I, II et III. La bande A est observée à une fréquence de 3362 cm
-1 pour le
collagène et à 3268 cm
-1 pour la gélatine, ceci correspond à la vibration d’élongation des
liaisons N-H, les liaisons d’élongation N-H libre se produit normalement dans la gamme
