Généralités
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 Elles remplissent des fonctions structurelles et protectrices
 Protéines mixte :
 Très stable
 Rigide
 Mi –globulaire et mi- fibreuses
9.1.4. Propriété des protéines :
1) Solubilité :
On obtient 3 catégories en fonction de leur solubilité :
- Les protéines solubles dans l’eau pure comme les albumines.
- Les protéines qui ne se dissolvent qu’en présence de sels neutres ou dans un milieu
Légèrement acide ou faiblement alcalin comme les globulines.
- Les protéines insolubles comme les scléroprotéines.
a) Influence des électrolytes.
b) Influence du PH.
c) Influence des solvants organiques.
2) Masse moléculaire (M.M) :
a) Détermination de la masse moléculaire par filtration sur gel de dextrane :
Les gels de dextrane utilisés sont des polyosides comportant un nombre variable de liaisons
croisées lesquelles déterminent un degré de porosité. La pénétration des Macromolécules dans
ces gels est plus ou moins facile selon leur taille. Les plus Grosses molécules, exclues du gel,
sortiront les premières de la colonne tandis que Les plus petites seront retardées et sortiront en
dernier. On peut calibrer des colonnes de gel de dextrane en y faisant passer des molécules de
masse moléculaire (M.M) connue ce qui permet De déterminer la M.M de molécules
inconnues.
b) Détermination de la masse moléculaire par ultracentrifugation :
Les molécules protéiques en solution, soumises à une centrifugation à grande vitesse (60 000
tours / minute), sédimentent en fonction de leur densité.
3) Caractère amphotère :
Chaque protéine, constituée d’acides aminés, est porteuse de charges électriques, notamment
sur ses chaînes R, variables en fonction du pH. Les protéines peuvent étre séparées par
électrophorèse et chromatographie.