Généralités
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Deux acides aminé liées par une liaison peptidique forment un dipeptide trois acides aminés
un tripeptide, un petite nombre d’acide aminé un oligopeptide, quelques dizaines d’acide
aminés
(N< 100) un polypeptide au- de là on parle d’une protéine. La plus part des protéines
naturelles comptent entre 100 et 2000 résidus d’acide aminés. Le poids moléculaire de la
plupart des protéines est compris entre 11 000 et 220 000 daltons (MOUSSARD, 2006).
Figure nº 5 : Structure d’acide aminé
9.1.2. Structure :
La séquence d’acide aminé détermine la structure primaire de la protéine, la configuration de
la chaine peptidique dans l’espace détermine les structures secondaires et tertiaires,
l’association de plusieurs chaines peptidiques déterminé la structure quaternaire.
9.1.3. Classification des protéines :
 Classification selon leur composition :
- Les holoprotéines ne sont composées d’acides aminés.
- Les hétéroprotéines comporte en plus une partie non protéiques (appelé groupement
prosthétiques) : glucides, lipides, acide nucléiques, ions métalliques…
 Classification selon leur forme globale :
 Protéines globulaires :
 Elles sont solubles dans l’eau
 Leur rapport axial est inférieur à 10 : elles sont sphéroïdes
 Ces catégories appartiennent aux enzymes et aux les anticorps
 Protéines fibreuses :
 Elles sont insolubles dans l’eau
 Leur rapport axial est supérieur à 10