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L. usoN.
MYST}
des complexes dénis avec la myosine et la myoglobine, et d'après eux, il serait
intimement associé à ces protéines spéciques dans la cellule musculaire.
D'après WILSTÂTTER et ROHDEWALD (1934), le glycogène pourrait se
trouver dans les tissus sous deux états : le lyaglycogène, facilement soluble
dans l'eau chaude ou l'acide trichloracétique dilué et le desmoglycogène,
qui résiste à des eXti‘actions répétées et est probablement associé à une
protéine. Ces auteurs réussirent à extraire du foie une fraction protéique
contenant du glycogène. Un complexe similaire, contenant 20% de
glycogène, a été isolé par AUBEL, REICH et LANG (1938). Il existe toujours
des doutes au sujet de l'existence de ces deux formes de glycogène
(K. H. MEYER, 1943). Le glyeogène obtenu sous Jforme de granules submi'
Cl'oScopiques par LAZAROW (1942) ne contient qu’un faible pourcentage
de protéines (1—1,4%), mais cette dernière, d’après l’auteur, jouerait
l
D“xablement un rôle important dans le maintien de la stabilité du
°°…plexe. Les granules de glycogène hautement purié obtenus par
l
CLAUDE (1954) ne contiennent que 0,03 % de protéine. Une opinion
intéressante est celle de MEYER et JEANLOZ (1943) qui nient que le glyco1
gène soit lié chimiquement à des protéines, mais qui admettent que dans
Certaines conditions, le glycogène est « pris au piège » dans un réseau
1
de protéine dénaturée.
‘
‘
Quelle que soit l'opinion qu'on adopte — glycogène chimiquement lié
a une protéine ou glycogène pris au piège dans un réseau de protéine
dénaturation —— il nous paraît certain que le l'acteur principal de
'
Ilmmobilisation du glycogène dans les préparations histologiques est la
présence
de protéines. Quand la protéine est présente et bien xée au moyen
d‘{“ Procédé adéquat, la conservation du glycogène est assurée, et les
!
tl:î_lltements par les liquides aqueux ne le dissolvent pas. Quand la proterne est mal xée, ou quand elle est absente, la préservation du glycogène
est
les'déplacements lors de la xation du tissu peuvent être
considérables“ et la dissolution ultérieure est aisée. Ainsi‘ se trouve
eXpllquÊe la difculté variable qu’on rencontre
xer histologiquement le
glycogèn‘e et la non-existence d’un procédé universel qui permette de le
ËV€C succès dans*tousles cas.
'
xation.ï— Nous les classerons en deux grandes catégories ':
les‘xations eniphase
xations pan—congélation.
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des complexes dénis avec la myosine et la myoglobine, et d'après eux, il serait
intimement associé à ces protéines spéciques dans la cellule musculaire.
D'après WILSTÂTTER et ROHDEWALD (1934), le glycogène pourrait se
trouver dans les tissus sous deux états : le lyaglycogène, facilement soluble
dans l'eau chaude ou l'acide trichloracétique dilué et le desmoglycogène,
qui résiste à des eXti‘actions répétées et est probablement associé à une
protéine. Ces auteurs réussirent à extraire du foie une fraction protéique
contenant du glycogène. Un complexe similaire, contenant 20% de
glycogène, a été isolé par AUBEL, REICH et LANG (1938). Il existe toujours
des doutes au sujet de l'existence de ces deux formes de glycogène
(K. H. MEYER, 1943). Le glyeogène obtenu sous Jforme de granules submi'
Cl'oScopiques par LAZAROW (1942) ne contient qu’un faible pourcentage
de protéines (1—1,4%), mais cette dernière, d’après l’auteur, jouerait
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D“xablement un rôle important dans le maintien de la stabilité du
°°…plexe. Les granules de glycogène hautement purié obtenus par
l
CLAUDE (1954) ne contiennent que 0,03 % de protéine. Une opinion
intéressante est celle de MEYER et JEANLOZ (1943) qui nient que le glyco1
gène soit lié chimiquement à des protéines, mais qui admettent que dans
Certaines conditions, le glycogène est « pris au piège » dans un réseau
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de protéine dénaturée.
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Quelle que soit l'opinion qu'on adopte — glycogène chimiquement lié
a une protéine ou glycogène pris au piège dans un réseau de protéine
dénaturation —— il nous paraît certain que le l'acteur principal de
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Ilmmobilisation du glycogène dans les préparations histologiques est la
présence
de protéines. Quand la protéine est présente et bien xée au moyen
d‘{“ Procédé adéquat, la conservation du glycogène est assurée, et les
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tl:î_lltements par les liquides aqueux ne le dissolvent pas. Quand la proterne est mal xée, ou quand elle est absente, la préservation du glycogène
est
les'déplacements lors de la xation du tissu peuvent être
considérables“ et la dissolution ultérieure est aisée. Ainsi‘ se trouve
eXpllquÊe la difculté variable qu’on rencontre
xer histologiquement le
glycogèn‘e et la non-existence d’un procédé universel qui permette de le
ËV€C succès dans*tousles cas.
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les‘xations eniphase
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