ENZYMOLOGIE
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nal. 11 passe toujours par un état activé. L’énergie pour atteindre l’état
activé est beaucoup plus faible avec l’enzyme. En un certain temps, beaucoup
plus de molécules pourront l’atteindre.
.
Si la réaction est un équilibre, la même enzyme catalyse les réac—
tions dans les 2 sens.
.
L’enzyme est régénérée àla n de la réaction.
0
Pour exprimer l’activité d’une enzyme on dénit l’activité spéci—
fique qui est le nombre d’unités d’enzyme contenues dans 1 mg de pro—
téine.
On peut aussi dénir le “turn over” ou taux de renouvellement qui est
le nombre de molécules de substrat transformées par minute et par molécule
d’
‘
°
=
.
.
.
O
enzyme (& 25 C et pH
7)
>( Vozr exerczce n 302}
0
La spécificité de la catalyse enzymatique peut être :
.
fonctionnelle, essentiellement supportée par le site de catalyse. Des
enzymes différentes peuvent avoir le même substrat sur lequel elles ont
chacune une action différente.
|
de substrat, essentiellement supportée par le site de xation. La
réaction catalysée est la même mais il faudra autant d’enzymes qu’il y a de
substrats.
Ill - Cinétique enzymatique
A — INFLUENCE DES AGENTS PHYSIQUES
1)Température .: la température augmente la vitesse de réaction mais au
delà de la température optimale de l’enzyme, il y a inactivation par dénaturation de la chaine protéique.
2)pH : 0 les enzymes ne sont actives que dans une zone restreinte de pH.
De part et d’autre de cette zone, l’activité de l’enzyme décroît très vite.“
0
les ions [H+] peuvent modier l’afnité de l’enzyme pour le
substrat ou le pouvoir de catalyse.