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Collection PCEM / BIOCHIMIE 1
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Cette structure est en fait imposée par le génôme et conditionne à son
tour les structures secondaire et tertiaire de la protéine.
C’est d’elle que dépend, en outre, le rôle fonctionnel de la protéine
est lié à une séquence caractéristique ; des mutations sur le génôme peuvent
avoir des conséquences plus ou moins graves : si la partie fonctionnelle de
la protéine est touchée on aura une maladie moléculaire.
b) Structure secondaire…) :
Les C = O et NH de deux liaisons peptidiques disposées l’une en dessous
de l’autre peuvent contracter une liaison hydrogène : on obtient, par enroulement de la chaine une spire dont la conguration a été établie par Pauling
et Corey, c’est l’hélice a (Cf. g. page suivante).
c) Structure tertiaire (ill) :
Elle est obtenue par repliement de la chaîne sur elle—même et formation
de liaisons de type :
—
ponts disulfures (covalente)
—
liaisons hydrogène
—
liaisons électrostatiques (ou ioniques)
—
liaisons hydrophobes.
La protéine se présente alors sous la forme d’un «peloton» de telle sorte
que les groupements polaires sont à la surface et les groupements apolaires
(et donc hydrophobes) tournés vers l’intérieur de la protéine, formant ainsi
une zone inteme hydrophobe.
d) Structure quaternaire (IV) :
ç’est
une structure spécique des protéines enzymatiques, constituées
par .1
assocratmn de plusieurs chaînes («monomères») : la molécule est polyménque et comporte un axe de symétrie.
les monomères sont unis entre eux par des liaisons ioniques, hydrogène
°“ hydrophobes (jamais de liaison covalente).
_
de I’Hémoglobine : formée par l’association de quatre chaines
identiques deux à deux :
‘
Hb :
 Â
2 protomères = sous—unités identiques
au
"‘
B
4 monomères