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2' partie : La relativité d'échelle et le vivant
On sait que lorsque la protéine de choc thermique HSP 90 1 qui facilite
la transmission des informations lors de la division cellulaire et du
développement n'exerce plus son rôle, par mutation ou inactivation, la
fréquence des malformations augmente alors, ce qui suggère que HSP
90 réduit certaines mutations au silence. Elle intervient pour garantir
le repliement des protéines sur elles-mêmes qui est indispensable pour
leur activité biologique. Les mutations se réalisant au hasard constituent la
mécanique de base de l'évolution; ce sont elles qui apportent les innovations,
mais aussi les anomalies tératologiques. Mais ce hasard est contraint, limité
par le nombre de bases et d'autres phénomènes de réparation.
Les taux de mutations sont généralement faibles, de l'ordre de 1/10000,
mis en évidence grâce aux méthodes de détection et de répartition des
erreurs. Ils ont fait l'objet de nombreux débats. On admet un taux de
mutation globalement constant au cours des temps géologiques, ce que
l'on appelle l'horloge moléculaire 2 • On avait observé, que chez les vertébrés,
ce taux était à peu près constant, ce qui suggérait que les mutations
apparaissent selon un rythme assez régulier pour une protéine donnée.
Les horloges moléculaires sont utilisées pour évaluer par les phylogénies moléculaires, les temps de divergences entre les espèces. En fait,
les taux de mutations varient d'une molécule à l'autre et même au cours
du temps, comme l'a prouvé l'utilisation des données paléontologiques.
Certaines molécules et les gènes qui les codent évoluent plus vite que
d'autres par des substitutions. Les fibrinopeptides 3 évoluent très vite (tous
les 1,1 Ma.), les hémoglobines un peu moins vite (tous les 5,8 Ma.), alors
que les cytochromes c évoluent les plus lentement (tous les 20,0 Ma.). Les
taux d'évolution sont sans doute liés à l'importance métabolique des
molécules considérées, mais aussi au temps de génération des espèces.
Une molécule très vitale comme le cytochrome c ne peut certainement
pas muter beaucoup en raison de son implication fonctionnelle dans la
respiration par sa capacité à subir oxydation et réduction. Des modifications trop importantes pourraient l'empêcher de fonctionner, d'où
1. << Heat shock proteine >> de poids moléculaire 90 est une protéine qui protège les autres
protéines contre les stress comme l'absence d'oxygène, la température.
2. La théorie de l'horloge moléculaire de Zükerkandl et Pauling en 1962, est fondée sur
l'observation du taux d'évolution des protéines, en particulier des a globines.
3. Le fibrinogène est un dimère dont chaque unité a des chaînes a, p et y. Sur les chaînes
a, p se trouve une petite séquence de peptide, appelée fibrinopeptide, fragments de
peptide isolé du fibrinogène par la thrombine. Les fibrinopeptides de la salive sont de
bons indicateurs de l'état des facteurs de coagulation du sang. Dans la coagulation, une
enzyme protéase clive les fibrinopeptides des chaînes a et p du fibrinogène pour donner
de la fibrine.
2' partie : La relativité d'échelle et le vivant
On sait que lorsque la protéine de choc thermique HSP 90 1 qui facilite
la transmission des informations lors de la division cellulaire et du
développement n'exerce plus son rôle, par mutation ou inactivation, la
fréquence des malformations augmente alors, ce qui suggère que HSP
90 réduit certaines mutations au silence. Elle intervient pour garantir
le repliement des protéines sur elles-mêmes qui est indispensable pour
leur activité biologique. Les mutations se réalisant au hasard constituent la
mécanique de base de l'évolution; ce sont elles qui apportent les innovations,
mais aussi les anomalies tératologiques. Mais ce hasard est contraint, limité
par le nombre de bases et d'autres phénomènes de réparation.
Les taux de mutations sont généralement faibles, de l'ordre de 1/10000,
mis en évidence grâce aux méthodes de détection et de répartition des
erreurs. Ils ont fait l'objet de nombreux débats. On admet un taux de
mutation globalement constant au cours des temps géologiques, ce que
l'on appelle l'horloge moléculaire 2 • On avait observé, que chez les vertébrés,
ce taux était à peu près constant, ce qui suggérait que les mutations
apparaissent selon un rythme assez régulier pour une protéine donnée.
Les horloges moléculaires sont utilisées pour évaluer par les phylogénies moléculaires, les temps de divergences entre les espèces. En fait,
les taux de mutations varient d'une molécule à l'autre et même au cours
du temps, comme l'a prouvé l'utilisation des données paléontologiques.
Certaines molécules et les gènes qui les codent évoluent plus vite que
d'autres par des substitutions. Les fibrinopeptides 3 évoluent très vite (tous
les 1,1 Ma.), les hémoglobines un peu moins vite (tous les 5,8 Ma.), alors
que les cytochromes c évoluent les plus lentement (tous les 20,0 Ma.). Les
taux d'évolution sont sans doute liés à l'importance métabolique des
molécules considérées, mais aussi au temps de génération des espèces.
Une molécule très vitale comme le cytochrome c ne peut certainement
pas muter beaucoup en raison de son implication fonctionnelle dans la
respiration par sa capacité à subir oxydation et réduction. Des modifications trop importantes pourraient l'empêcher de fonctionner, d'où
1. << Heat shock proteine >> de poids moléculaire 90 est une protéine qui protège les autres
protéines contre les stress comme l'absence d'oxygène, la température.
2. La théorie de l'horloge moléculaire de Zükerkandl et Pauling en 1962, est fondée sur
l'observation du taux d'évolution des protéines, en particulier des a globines.
3. Le fibrinogène est un dimère dont chaque unité a des chaînes a, p et y. Sur les chaînes
a, p se trouve une petite séquence de peptide, appelée fibrinopeptide, fragments de
peptide isolé du fibrinogène par la thrombine. Les fibrinopeptides de la salive sont de
bons indicateurs de l'état des facteurs de coagulation du sang. Dans la coagulation, une
enzyme protéase clive les fibrinopeptides des chaînes a et p du fibrinogène pour donner
de la fibrine.