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Complexes macrocycliques. Cryptates
Ces groupes sont les chaînes latérales de Gln-7 et Glu-I8 ainsi que les
carbonyles des résidus Mea-IO et Gly-l 1 (ces deux derniers résidus ne sont
pas engagés dans des liaisons hydrogène intramoléculaires, à l’exception de
Mea I O dans la forme III). On note enfin que les groupes polaires sont surtout
localisés dans la partie C- terminale.
Une étude cristallographique aux rayons X, par la méthode directe, sur
un fragment de l’alaméthicine (séquence 12-20) confirme la conformation du
segment C-terminal de I’alaméthicine (1 60).
Modèle de canal. Le canal est constitué par l’association de plusieurs
molécules (10 dans la figure 2.47) (159). Les faces polaires orientées vers
l’intérieur conduisent à un pore hydrophile, alors que les faces lipophiles à
l’extérieur favorisent la solubilité membranaire. Les liaisons hydrogène entre
les groupes glutamine (Gln 7) forment un anneau interne qui maintient la
cohésion; le même type d’interaction se produit en haut du canal entre les
groupes glutamine (Gln 19).
Figure 2.47 Représentation schématique d’un pore d’alaméthicine (pour faciliter la
vue de l’intérieur du pore, deux monomères ne sont pas représentés). (Même source
que celle de la figure 2.46).
Modèle de l’effet de la tension. En l’absence de champ électrique, le segment
N-terminal hydrophobe de I’alaméthicine s’insérerait dans la région des
chaînes alkyle des bicouches lipidiques (partie basse de la figure 2 . 4 8 ~ ) . La
portion C-terminale se présenterait soit comme une chaîne en extension, non
hélicoïdale, soit comme un segment a-hélicoïdal coudé et rejeté loin de l’axe
du canal, partiellement enfoncé dans la couche lipidique (partie haute de la
figure 2 . 4 8 ~ ) .
L’application d’un champ électrique provoquerait soit une transition
chaîne en extension/hélice, soit une réorientation du groupe C-terminal, avec
formation d’un intermédiaire ( b ) , puis d’un canal avec une partie supérieure
hydrophobe et une partie intérieure hydrophile (c) (Fig. 2.48). En outre, le
moment dipolaire des groupes peptide (Gln 7), initialement perpendiculaire
au champ, pourrait être modifié de façon à orienter le dipôle dans le sens
du champ et, donc, à élargir et ouvrir le canal.
Complexes macrocycliques. Cryptates
Ces groupes sont les chaînes latérales de Gln-7 et Glu-I8 ainsi que les
carbonyles des résidus Mea-IO et Gly-l 1 (ces deux derniers résidus ne sont
pas engagés dans des liaisons hydrogène intramoléculaires, à l’exception de
Mea I O dans la forme III). On note enfin que les groupes polaires sont surtout
localisés dans la partie C- terminale.
Une étude cristallographique aux rayons X, par la méthode directe, sur
un fragment de l’alaméthicine (séquence 12-20) confirme la conformation du
segment C-terminal de I’alaméthicine (1 60).
Modèle de canal. Le canal est constitué par l’association de plusieurs
molécules (10 dans la figure 2.47) (159). Les faces polaires orientées vers
l’intérieur conduisent à un pore hydrophile, alors que les faces lipophiles à
l’extérieur favorisent la solubilité membranaire. Les liaisons hydrogène entre
les groupes glutamine (Gln 7) forment un anneau interne qui maintient la
cohésion; le même type d’interaction se produit en haut du canal entre les
groupes glutamine (Gln 19).
Figure 2.47 Représentation schématique d’un pore d’alaméthicine (pour faciliter la
vue de l’intérieur du pore, deux monomères ne sont pas représentés). (Même source
que celle de la figure 2.46).
Modèle de l’effet de la tension. En l’absence de champ électrique, le segment
N-terminal hydrophobe de I’alaméthicine s’insérerait dans la région des
chaînes alkyle des bicouches lipidiques (partie basse de la figure 2 . 4 8 ~ ) . La
portion C-terminale se présenterait soit comme une chaîne en extension, non
hélicoïdale, soit comme un segment a-hélicoïdal coudé et rejeté loin de l’axe
du canal, partiellement enfoncé dans la couche lipidique (partie haute de la
figure 2 . 4 8 ~ ) .
L’application d’un champ électrique provoquerait soit une transition
chaîne en extension/hélice, soit une réorientation du groupe C-terminal, avec
formation d’un intermédiaire ( b ) , puis d’un canal avec une partie supérieure
hydrophobe et une partie intérieure hydrophile (c) (Fig. 2.48). En outre, le
moment dipolaire des groupes peptide (Gln 7), initialement perpendiculaire
au champ, pourrait être modifié de façon à orienter le dipôle dans le sens
du champ et, donc, à élargir et ouvrir le canal.