50 Chimie pour les étudiants en médecine ...
Des liaisons coordinatives
se forment lorsqu'un métal
accueille dans ses orbitales
vides des paires
électroniques en provenance
de non-métaux.
intervenant en biologie, l'atome donneur peut être un azote inclus
dans un cycle à cinq pièces tel que l'histidine (section 14.2) ou encore
l'oxygène d'un groupe carboxylate de l'acide glutamique. Les ions des
métaux de transition peuvent recevoir des paires électroniques parce
qu'ils disposent d'orbitales vacantes dans leur couche de valence. En
général, les ligands fournissent quatre ou six paires d'électrons. Ces électrons surnuméraires serviront à compléter le remplissage des orbitales
de la couche de valence, ce qui permettra à l'ion métallique d'acquérir
une configuration électronique stable, au vu de sa couche externe saturée en électrons. Les liaisons covalentes formées de la sorte sont appelées des liaisons coordinatives (voir aussi section 14.2).
S'il est bien vrai que parmi la panoplie énorme des biomolécules
seuls quelques rares composés contiennent un métal, ceux-ci revêtent
en tout cas très souvent une importance vitale pour les organismes
vivants. Ainsi, l'hémoglobine, ou encore une autre protéine apparentée,
en l'occurrence la myoglobine, illustrent clairement le rôle et l'importance de l'ion métallique dans leur structure. Les animaux supérieurs
ne peuvent assurer la respiration adéquate de leurs cellules que grâce
à un système efficace de transport d'oxygène. Les atomes de fer qui se
trouvent dans l'hémoglobine assurent cette fonction en fixant l'oxygène libre, en le transportant ensuite comme tel là où il sied, et le
larguant à l'endroit voulu en fonction des besoins. La structure coordinative comprend un ion fe r(II), Fe 2 +, inclus au centre d'un cycle plan
et rigide, à savoir une porphyrine qui présente quatre azotes en guise de
ligands. En dessous de ce plan, il y a un groupe histidine dont l'azote fait
office de cinquième ligand. Enfin, la molécule d'oxygène, qui se comporte comme un véritable ligand, occupe la sixième position de coordination (figure 3.11). Ainsi enfouie dans l'environnement hydrophobe,
protecteur, de la molécule d'hémoglobine, le fe r(II) est capable de fixer
et de maintenir de l'oxygène sans se faire lui-même oxyder comme on
pourrait s'y attendre. Il sera encore question dans la section 14.6 de
cet accrochage de l'oxygène au métal dans le groupe hémique.
Le rôle du fer dans l'hémoglobine est très différent de celui qu'il joue
dans la catalase, cette enzyme qui décompose le peroxyde d'hydrogène
à l'intérieur des cellules. Dans ce dernier cas, le fer(III), Fe 3 +, est réduit
en fe r(II), Fe 2 +, avant d'être rapidement réoxydé en fer(III) lors de la
conversion du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.
Figure 3.1 1 Schéma montrant comment l'oxygène est lié par coordination au
fe r(ll) dans l'environnement octaédrique fo urni par la molécule d'hémoglobine.
Des liaisons coordinatives
se forment lorsqu'un métal
accueille dans ses orbitales
vides des paires
électroniques en provenance
de non-métaux.
intervenant en biologie, l'atome donneur peut être un azote inclus
dans un cycle à cinq pièces tel que l'histidine (section 14.2) ou encore
l'oxygène d'un groupe carboxylate de l'acide glutamique. Les ions des
métaux de transition peuvent recevoir des paires électroniques parce
qu'ils disposent d'orbitales vacantes dans leur couche de valence. En
général, les ligands fournissent quatre ou six paires d'électrons. Ces électrons surnuméraires serviront à compléter le remplissage des orbitales
de la couche de valence, ce qui permettra à l'ion métallique d'acquérir
une configuration électronique stable, au vu de sa couche externe saturée en électrons. Les liaisons covalentes formées de la sorte sont appelées des liaisons coordinatives (voir aussi section 14.2).
S'il est bien vrai que parmi la panoplie énorme des biomolécules
seuls quelques rares composés contiennent un métal, ceux-ci revêtent
en tout cas très souvent une importance vitale pour les organismes
vivants. Ainsi, l'hémoglobine, ou encore une autre protéine apparentée,
en l'occurrence la myoglobine, illustrent clairement le rôle et l'importance de l'ion métallique dans leur structure. Les animaux supérieurs
ne peuvent assurer la respiration adéquate de leurs cellules que grâce
à un système efficace de transport d'oxygène. Les atomes de fer qui se
trouvent dans l'hémoglobine assurent cette fonction en fixant l'oxygène libre, en le transportant ensuite comme tel là où il sied, et le
larguant à l'endroit voulu en fonction des besoins. La structure coordinative comprend un ion fe r(II), Fe 2 +, inclus au centre d'un cycle plan
et rigide, à savoir une porphyrine qui présente quatre azotes en guise de
ligands. En dessous de ce plan, il y a un groupe histidine dont l'azote fait
office de cinquième ligand. Enfin, la molécule d'oxygène, qui se comporte comme un véritable ligand, occupe la sixième position de coordination (figure 3.11). Ainsi enfouie dans l'environnement hydrophobe,
protecteur, de la molécule d'hémoglobine, le fe r(II) est capable de fixer
et de maintenir de l'oxygène sans se faire lui-même oxyder comme on
pourrait s'y attendre. Il sera encore question dans la section 14.6 de
cet accrochage de l'oxygène au métal dans le groupe hémique.
Le rôle du fer dans l'hémoglobine est très différent de celui qu'il joue
dans la catalase, cette enzyme qui décompose le peroxyde d'hydrogène
à l'intérieur des cellules. Dans ce dernier cas, le fer(III), Fe 3 +, est réduit
en fe r(II), Fe 2 +, avant d'être rapidement réoxydé en fer(III) lors de la
conversion du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.
Figure 3.1 1 Schéma montrant comment l'oxygène est lié par coordination au
fe r(ll) dans l'environnement octaédrique fo urni par la molécule d'hémoglobine.