Fo rces intra- et intermoléculaires 49
3.7
L'effet hydrophobe
L'hémoglobine, qui est une protéine, est un composé d'intérêt vital. Il
s'agit d'une volumineuse molécule qui comporte en elle-même plusieurs
régions non polaires. Lorsque cette molécule est dépliée et dissoute
dans de l'eau, les régions non polaires entrent en contact étroit avec
les molécules d'eau. Ces groupes repoussent les molécules d'eau qui se
réorganisent pour f o rmer des structures visant à séquestrer ces régions.
Une telle disposition ordonnée est défavorable, étant donné que le
niveau de désordre qui y correspond, c'est-à-dire son entropie, est faible
(section 10.3). Il s'ensuit que cette molécule aura tendance à se replier
de façon à ce que les régions non polaires s'enfouissent au cœur même
de l'ensemble pour ne laisser que les groupes polaires en contact avec
l'eau. Les agrégats organisés de molécules d'eau qui séquestraient les
régions non polaires se trouvent ainsi démantelés, bref leur caractère
ordonné diminue. Le niveau de désordre du système aqueux dans lequel
la protéine est dissoute augmente, et il en va de même pour l'entropie.
To ute augmentation du caractère aléatoire d'un système fait croître la
stabilité de celui-ci. C'est ce qu'on appelle l'effet hydrophobe: il ne s'agit
pas d'une interaction liante mais plutôt d'un processus qui intervient
de manière non négligeable dans la stabilisation globale des biomolécules. La structure en bicouche des membranes lipidiques est stabilisée de la même manière par cet effet hydrophobe.
Les f o rces relatives des liaisons covalentes, non covalentes et ioniques sont présentées dans la figure 3.10. Les énergies des liaisons non
covalentes sont inférieures, à raison d'un ordre de grandeur environ, à
celles des liaisons covalentes.
Énergie de liaison/kJ mo1-1
100
Liaison hydrogène
Liaisons de dipôle à dipôle
Forces de van der Waals
2 00
3 00
400
Liaison ionique Na-Cl ·
Liaison covalente C-H
Liaison covalente C-0
Liaison covalente C-C
Figure 3.10 Comparaison des énergies des liaisons covalentes, non covalentes et ioniques.
3. 8
Liaisons coordinatives
Les métaux sont capables de former des liaisons covalentes selon une
modalité différente de celle des non-métaux. Pour rappel, lorsque des
non-métaux, par exemple des atomes d'hydrogène, se lient par covalence, chaque atome fournit un électron. Les métaux par contre, et en
particulier les ions des métaux de transition, prennent part à des liens
covalents en acceptant deux électrons en provenance d'un donneur
approprié, en l'occurrence un non-métal. Lesdits électrons fournis
proviennent habituellement d'une paire électronique libre appartenant
à un élément tel que l'azote, l'oxygène ou le soufre. Un composé qui cède
ainsi une paire d'électrons est appelé un ligand. Dans le cas des ligands
Dans les molécules
volumineuses, les groupes
non polaires sont stabilisés
par des facteurs entropiques,
en l'occurr ce l'effet
hydrophobe.
3.7
L'effet hydrophobe
L'hémoglobine, qui est une protéine, est un composé d'intérêt vital. Il
s'agit d'une volumineuse molécule qui comporte en elle-même plusieurs
régions non polaires. Lorsque cette molécule est dépliée et dissoute
dans de l'eau, les régions non polaires entrent en contact étroit avec
les molécules d'eau. Ces groupes repoussent les molécules d'eau qui se
réorganisent pour f o rmer des structures visant à séquestrer ces régions.
Une telle disposition ordonnée est défavorable, étant donné que le
niveau de désordre qui y correspond, c'est-à-dire son entropie, est faible
(section 10.3). Il s'ensuit que cette molécule aura tendance à se replier
de façon à ce que les régions non polaires s'enfouissent au cœur même
de l'ensemble pour ne laisser que les groupes polaires en contact avec
l'eau. Les agrégats organisés de molécules d'eau qui séquestraient les
régions non polaires se trouvent ainsi démantelés, bref leur caractère
ordonné diminue. Le niveau de désordre du système aqueux dans lequel
la protéine est dissoute augmente, et il en va de même pour l'entropie.
To ute augmentation du caractère aléatoire d'un système fait croître la
stabilité de celui-ci. C'est ce qu'on appelle l'effet hydrophobe: il ne s'agit
pas d'une interaction liante mais plutôt d'un processus qui intervient
de manière non négligeable dans la stabilisation globale des biomolécules. La structure en bicouche des membranes lipidiques est stabilisée de la même manière par cet effet hydrophobe.
Les f o rces relatives des liaisons covalentes, non covalentes et ioniques sont présentées dans la figure 3.10. Les énergies des liaisons non
covalentes sont inférieures, à raison d'un ordre de grandeur environ, à
celles des liaisons covalentes.
Énergie de liaison/kJ mo1-1
100
Liaison hydrogène
Liaisons de dipôle à dipôle
Forces de van der Waals
2 00
3 00
400
Liaison ionique Na-Cl ·
Liaison covalente C-H
Liaison covalente C-0
Liaison covalente C-C
Figure 3.10 Comparaison des énergies des liaisons covalentes, non covalentes et ioniques.
3. 8
Liaisons coordinatives
Les métaux sont capables de former des liaisons covalentes selon une
modalité différente de celle des non-métaux. Pour rappel, lorsque des
non-métaux, par exemple des atomes d'hydrogène, se lient par covalence, chaque atome fournit un électron. Les métaux par contre, et en
particulier les ions des métaux de transition, prennent part à des liens
covalents en acceptant deux électrons en provenance d'un donneur
approprié, en l'occurrence un non-métal. Lesdits électrons fournis
proviennent habituellement d'une paire électronique libre appartenant
à un élément tel que l'azote, l'oxygène ou le soufre. Un composé qui cède
ainsi une paire d'électrons est appelé un ligand. Dans le cas des ligands
Dans les molécules
volumineuses, les groupes
non polaires sont stabilisés
par des facteurs entropiques,
en l'occurr ce l'effet
hydrophobe.