266 Chimie pour les étudiants en médecine ...
un petit groupe de substrats similaires. Les enzymes sont caractérisées par deux constantes déterminées à partir de l'équation de
Michaelis-Menten. Il s'agit de Ym.., qui correspond à la vitesse la
plus rapide à laquelle l'enzyme peut fonctionner, et de KM, la
constante de Michaelis, qui donne une mesure de la stabilité du
complexe enzyme-substrat.
Ouvrages de référence
Atkins, P. W. , et de Paula, J., (2008), Ch imie physique, 3• éd., chapitres 7 et 23,
De Boeck, Bruxelles.
Nelson, D.L., et Cox, M.M., (2005), Lehninge r's Principles of Biochemistry,
4• éd., chapitre 8, Wo rth, New York.
Questions d'auto-évaluation
Question 16.4 L' ATP peut subir une hydrolyse, ce qui produit de
l' ADP et du phosphate inorganique, P;. Pour cette réaction, le l'!.G à 37 °C vaut -30,9 kJ mol-1• Calculer la
constante d'équilibre, Ké q> de cette réaction à 37 °C.
Question 16.5 La glucophosphomutase est une enzyme qui permet au
glucose-1-phosphate de se réarranger en glucose-6-phosphate. La constante d'équilibre de cette réaction vaut 19
à 37 °C. Que vaut, à 37 °C, le 1'!.G de cette réaction ?
Question 16.6 Expliquer pourquoi la vitesse d'une réaction chimique
augmente lorsqu'on élève la température du système.
Question 16.7 L'hydrolyse du saccharose se déroule comme suit :
C 1 2H22Ü 1 1 + H10 - C6H 1 206 + C6H 1 206
Saccharose + Eau - Glucose + Fructose
La constante de vitesse propre à cette réaction, en solution aqueuse acide, vaut 6,1 x 10-5 s- 1 à 298 K. À 310 K,
la constante de vitesse égale 3,2 x 10- 4 s- 1 • Quelle est
l'énergie d'activation de cette réaction ?
Question 16.8 Décrire, à l'aide de schémas appropriés, les modalités
de fonctionnement des catalyseurs enzymatiques.
Question 16.9 L'isocitrate-lyase est une enzyme qui catalyse la réaction suivante :
lsocitrate - Glyoxylate + Succinate
Cette réaction enzymatique a été étudiée à 32 °C. Les
résultats suivants furent obtenus :
Concentration
de l'isocitrate/
10-5 mol dm- 3
1,0
2,0
3,0
4,0
5,0
Vitesse initiale
de la réaction/
10-9 mol dm- 3 min- 1
2,86
4,21
5,00
5,52
5,88
Calculer (a) Y max et (b) KM pour cette enzyme.
un petit groupe de substrats similaires. Les enzymes sont caractérisées par deux constantes déterminées à partir de l'équation de
Michaelis-Menten. Il s'agit de Ym.., qui correspond à la vitesse la
plus rapide à laquelle l'enzyme peut fonctionner, et de KM, la
constante de Michaelis, qui donne une mesure de la stabilité du
complexe enzyme-substrat.
Ouvrages de référence
Atkins, P. W. , et de Paula, J., (2008), Ch imie physique, 3• éd., chapitres 7 et 23,
De Boeck, Bruxelles.
Nelson, D.L., et Cox, M.M., (2005), Lehninge r's Principles of Biochemistry,
4• éd., chapitre 8, Wo rth, New York.
Questions d'auto-évaluation
Question 16.4 L' ATP peut subir une hydrolyse, ce qui produit de
l' ADP et du phosphate inorganique, P;. Pour cette réaction, le l'!.G à 37 °C vaut -30,9 kJ mol-1• Calculer la
constante d'équilibre, Ké q> de cette réaction à 37 °C.
Question 16.5 La glucophosphomutase est une enzyme qui permet au
glucose-1-phosphate de se réarranger en glucose-6-phosphate. La constante d'équilibre de cette réaction vaut 19
à 37 °C. Que vaut, à 37 °C, le 1'!.G de cette réaction ?
Question 16.6 Expliquer pourquoi la vitesse d'une réaction chimique
augmente lorsqu'on élève la température du système.
Question 16.7 L'hydrolyse du saccharose se déroule comme suit :
C 1 2H22Ü 1 1 + H10 - C6H 1 206 + C6H 1 206
Saccharose + Eau - Glucose + Fructose
La constante de vitesse propre à cette réaction, en solution aqueuse acide, vaut 6,1 x 10-5 s- 1 à 298 K. À 310 K,
la constante de vitesse égale 3,2 x 10- 4 s- 1 • Quelle est
l'énergie d'activation de cette réaction ?
Question 16.8 Décrire, à l'aide de schémas appropriés, les modalités
de fonctionnement des catalyseurs enzymatiques.
Question 16.9 L'isocitrate-lyase est une enzyme qui catalyse la réaction suivante :
lsocitrate - Glyoxylate + Succinate
Cette réaction enzymatique a été étudiée à 32 °C. Les
résultats suivants furent obtenus :
Concentration
de l'isocitrate/
10-5 mol dm- 3
1,0
2,0
3,0
4,0
5,0
Vitesse initiale
de la réaction/
10-9 mol dm- 3 min- 1
2,86
4,21
5,00
5,52
5,88
Calculer (a) Y max et (b) KM pour cette enzyme.