Le rôle des métaux en biologie 233
Tableau 14.2 Exemples de métaux utilisés par des enzymes pour
faciliter des réactions catalytiques
Ion métallique
Cobalt
Zinc
Fer
Molybdène
Nickel
Cuivre
Sélénium
Manganèse
Rôle enzymatique, notes
Dans la vitamine B 1 2 intervenant dans les méthylases
Nombreuses hydrolases et alcool-déshydrogénase
Cytochrome-oxydase, catalase, réductases
Nitrate- et sulfate-réductases
Uréase
Oxydases
Glutathion-peroxydase
Enzymes impliqués dans la photosynthèse
14.7 L'intérêt catalytique de la présence de métaux
dans les enzymes
Plus de 25 % des enzymes (toutes les enzymes sont des protéines) exigent, pour être actives, la présence de l'un ou l'autre ion métallique
étroitement associé. Le tableau 14.2 donne une liste de certains métaux
mis à profit par des enzymes.
La manière dont ces métaux interviennent dans le fonctionnement
enzymatique peut être montrée en prenant le cas du zinc en guise
d'exemple. Le zinc est un métal relativement abondant dont les propriétés particulières sont utiles à certaines enzymes. Entre autres, le zinc
est doté d'une valence stable égale à deux et ce métal peut jouer le rôle
d'un accepteur d'électrons (acide de Lewis) dans les réactions chimiques. C'est pourquoi du zinc est présent dans bon nombre d'enzymes.
Une description détaillée de l'intervention du zinc en tant que catalyseur dépasse l'objectif de ce livre, mais on se propose d'en donner un bref
aperçu. Ainsi, grâce à la carboxypeptidase, qui est une enzyme contenant du zinc, il est possible de couper une liaison peptidique (voir chapitre 11) particulière 1 • Le zinc facilite cette catalyse de diverses façons.
Ce métal établit des coordinations avec deux résidus d'histidine et avec
une molécule d'eau. To ut d'abord, lorsque l'oxygène du groupe carboxylique d'un polypeptide vient se placer à proximité du zinc, l'ion zinc
aide la molécule d'eau, qui est nécessaire à l'hydrolyse, à se dissocier
en fo rmant un proton et un ion hydroxyde. Cet ion hydroxyde forme
ensuite une liaison avec le carbone peptidique. Il s'ensuit que l'oxygène
du carbonyle de la liaison peptidique devient porteur d'une charge négative. En second lieu, la charge négative instable qui est présente sur cet
oxygène carbonylique est stabilisée par l'ion zinc. La liaison peptidique
est ensuite clivée.
1. Il s'agit du décrochage de l'acide aminé C-terminal, N.d.Tr.
'f
Tableau 14.2 Exemples de métaux utilisés par des enzymes pour
faciliter des réactions catalytiques
Ion métallique
Cobalt
Zinc
Fer
Molybdène
Nickel
Cuivre
Sélénium
Manganèse
Rôle enzymatique, notes
Dans la vitamine B 1 2 intervenant dans les méthylases
Nombreuses hydrolases et alcool-déshydrogénase
Cytochrome-oxydase, catalase, réductases
Nitrate- et sulfate-réductases
Uréase
Oxydases
Glutathion-peroxydase
Enzymes impliqués dans la photosynthèse
14.7 L'intérêt catalytique de la présence de métaux
dans les enzymes
Plus de 25 % des enzymes (toutes les enzymes sont des protéines) exigent, pour être actives, la présence de l'un ou l'autre ion métallique
étroitement associé. Le tableau 14.2 donne une liste de certains métaux
mis à profit par des enzymes.
La manière dont ces métaux interviennent dans le fonctionnement
enzymatique peut être montrée en prenant le cas du zinc en guise
d'exemple. Le zinc est un métal relativement abondant dont les propriétés particulières sont utiles à certaines enzymes. Entre autres, le zinc
est doté d'une valence stable égale à deux et ce métal peut jouer le rôle
d'un accepteur d'électrons (acide de Lewis) dans les réactions chimiques. C'est pourquoi du zinc est présent dans bon nombre d'enzymes.
Une description détaillée de l'intervention du zinc en tant que catalyseur dépasse l'objectif de ce livre, mais on se propose d'en donner un bref
aperçu. Ainsi, grâce à la carboxypeptidase, qui est une enzyme contenant du zinc, il est possible de couper une liaison peptidique (voir chapitre 11) particulière 1 • Le zinc facilite cette catalyse de diverses façons.
Ce métal établit des coordinations avec deux résidus d'histidine et avec
une molécule d'eau. To ut d'abord, lorsque l'oxygène du groupe carboxylique d'un polypeptide vient se placer à proximité du zinc, l'ion zinc
aide la molécule d'eau, qui est nécessaire à l'hydrolyse, à se dissocier
en fo rmant un proton et un ion hydroxyde. Cet ion hydroxyde forme
ensuite une liaison avec le carbone peptidique. Il s'ensuit que l'oxygène
du carbonyle de la liaison peptidique devient porteur d'une charge négative. En second lieu, la charge négative instable qui est présente sur cet
oxygène carbonylique est stabilisée par l'ion zinc. La liaison peptidique
est ensuite clivée.
1. Il s'agit du décrochage de l'acide aminé C-terminal, N.d.Tr.
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