232 Chimie pour les étudiants en médecine ...
sus redox. Un traitement plus détaillé de ce sujet dépasse le cadre de cet
ouvrage mais est décrit dans l'ouvrage de Frausto da Silva et Williams
(1991).
L'intervention des métaux en tant que facilitateurs de l'ancrage de
ligands est probablement la mieux illustrée en examinant comment
l'oxygène moléculaire se lie aux protéines transporteuses d'oxygène. Les
principales protéines qui servent à transporter l'oxygène sont celles qui
fonctionnent avec du fer, à savoir la myoglobine, l'hémoglobine et l'hémérythrine, voire du cuivre, comme l'hémocyanine. Le fonctionnement
de la myoglobine et de l'hémoglobine est en général très bien expliqué
dans les traités de biochimie, de sorte qu'on se bornera ici à examiner
brièvement comment un atome de fer est capable de s'adjoindre une
molécule d'oxygène.
Le nombre de coordination du fer
·
correspond normalement à six
mais parfois à cinq. Dans la myoglobine, le fer, situé au centre d'un cycle
porphyrine, est coordonné à quatre atomes d'azote appartenant à ce
cycle (figure 14.2a). Dans la désoxymyoglobine, le fer est également
coordonné à la chaîne latérale d'un acide aminé, en l'occurrence l'histidine, ce qui porte le nombre de coordination à cinq (figure 14.2b).
Enfin, l'oxygène vient s'accrocher, avec une affinité élevée, à un sixième
site de coordination opposé à l'histidine de manière à créer, autour du
fer, une géométrie octaédrique (figure 14.2c). Cette liaison de l'oxygène
a pour effet de déplacer l'atome de fer. Celui-ci attire vers lui l'histidine, de sorte que la conformation de la protéine se modifie en créant
une sorte de poche qui séquestre partiellement la molécule d'oxygène.
La myoglobine fa it preuve d'une très forte affinité pour l'oxygène, ce qui
est indispensable au vu de son rôle, à savoir celui de transférer l'oxygène
à partir du sang aux muscles. Il est, par ailleurs, remarquable que dans
la myoglobine le fer est protégé de toute oxydation en Fe 3 •, alors que
de l'oxygène à véhiculer y est attaché !
Question 14.5
Citer trois rôles que peuvent remplir des métaux de transition
inclus dans des protéines.
Question 14.6
On donne ci-après, dans un ordre incorrect, divers événements
censés se succéder lorsqu'une molécule d'oxygène vient se fixer à
la myoglobine. Replacer ces événements selon la séquence correcte.
(1) L' oxygène vient se lier au fer de !'hème
(2) Le fer de !'hème affiche un nombre de coordination égal à cinq
(3) Il en résulte la création d'une poche qui séquestre partiellement
la molécule d'oxygène
(4) Le fer s'enfonce dans !'hème
(5) Le nombre de coordination passe à six
sus redox. Un traitement plus détaillé de ce sujet dépasse le cadre de cet
ouvrage mais est décrit dans l'ouvrage de Frausto da Silva et Williams
(1991).
L'intervention des métaux en tant que facilitateurs de l'ancrage de
ligands est probablement la mieux illustrée en examinant comment
l'oxygène moléculaire se lie aux protéines transporteuses d'oxygène. Les
principales protéines qui servent à transporter l'oxygène sont celles qui
fonctionnent avec du fer, à savoir la myoglobine, l'hémoglobine et l'hémérythrine, voire du cuivre, comme l'hémocyanine. Le fonctionnement
de la myoglobine et de l'hémoglobine est en général très bien expliqué
dans les traités de biochimie, de sorte qu'on se bornera ici à examiner
brièvement comment un atome de fer est capable de s'adjoindre une
molécule d'oxygène.
Le nombre de coordination du fer
·
correspond normalement à six
mais parfois à cinq. Dans la myoglobine, le fer, situé au centre d'un cycle
porphyrine, est coordonné à quatre atomes d'azote appartenant à ce
cycle (figure 14.2a). Dans la désoxymyoglobine, le fer est également
coordonné à la chaîne latérale d'un acide aminé, en l'occurrence l'histidine, ce qui porte le nombre de coordination à cinq (figure 14.2b).
Enfin, l'oxygène vient s'accrocher, avec une affinité élevée, à un sixième
site de coordination opposé à l'histidine de manière à créer, autour du
fer, une géométrie octaédrique (figure 14.2c). Cette liaison de l'oxygène
a pour effet de déplacer l'atome de fer. Celui-ci attire vers lui l'histidine, de sorte que la conformation de la protéine se modifie en créant
une sorte de poche qui séquestre partiellement la molécule d'oxygène.
La myoglobine fa it preuve d'une très forte affinité pour l'oxygène, ce qui
est indispensable au vu de son rôle, à savoir celui de transférer l'oxygène
à partir du sang aux muscles. Il est, par ailleurs, remarquable que dans
la myoglobine le fer est protégé de toute oxydation en Fe 3 •, alors que
de l'oxygène à véhiculer y est attaché !
Question 14.5
Citer trois rôles que peuvent remplir des métaux de transition
inclus dans des protéines.
Question 14.6
On donne ci-après, dans un ordre incorrect, divers événements
censés se succéder lorsqu'une molécule d'oxygène vient se fixer à
la myoglobine. Replacer ces événements selon la séquence correcte.
(1) L' oxygène vient se lier au fer de !'hème
(2) Le fer de !'hème affiche un nombre de coordination égal à cinq
(3) Il en résulte la création d'une poche qui séquestre partiellement
la molécule d'oxygène
(4) Le fer s'enfonce dans !'hème
(5) Le nombre de coordination passe à six