Bien que certaines protéines se limitent à une structure secondaire, d’autres se complexi?ent pour adopter une structure tertiaire. En fait, l’arrangement spatial de la protéine dépend de la nature des chaînes R (non polaires, polaires ou ioniques) ainsi que de
la formation de ponts hydrogène et de ponts disulfure. Ces facteurs contribuent au maintien de la structure tridimensionnelle tertiaire d’une protéine et dictent ainsi sa fonction biologique (voir la ?gure 12.69). Il existe deux classes principales de protéines : les
protéines ?breuses, qui sont de forme rigide et qui sont insolubles dans l’eau en raison
d’une grande quantité d’acides aminés avec des chaînes R non polaires, et les protéines
globulaires, qui sont de forme plutôt sphérique et qui sont assez hydrosolubles en raison
d’une plus grande présence d’acides aminés avec des chaînes R ioniques ou polaires. Le
niveau d’organisation des protéines se limite le plus souvent aux structures tertiaires.
Les structures quaternaires se produisent lorsque plusieurs protéines, de structure
tertiaire bien dé?nie, s’associent les unes aux autres pour former un complexe précis et actif. En effet, certaines protéines de masse molaire très élevée existent sous la
forme d’agrégats de sous-unités protéiques. De tels agencements ont généralement lieu
pour empêcher l’exposition de leur région hydrophobe au milieu aqueux cellulaire.
L’hémoglobine présente un exemple de structure quaternaire de quatre unités protéiques (voir la ?gure 12.69).
Figure 12.69
Représentation de la structure
quaternaire de l’hémoglobine
12.7 Acides aminés et protéines
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