Exercice 12.31 En vous référant au tableau 12.8 (voir p. 586 ), écrivez la structure
chimique des dipeptides suivants à l’aide des formules simpli?ées.
a) valylsérine
b) sérylvaline
Exercice 12.32 En utilisant l’abréviation à trois lettres des acides aminés,
déterminez la séquence de la structure protéique suivante.
12.7.2 Liaisons disulfure (ou ponts disulfure ou ponts S)
Les acides aminés cystéines sont capables de s’unir entre eux grâce à des liaisons cova lentes
appelées liaisons disulfure, ponts disulfure ou simplement ponts S. La liaison peptidique et la liaison disulfure sont les deux seuls types de liaisons covalentes pouvant unir
des acides aminés au sein des structures protéiques. Ainsi, lorsque deux cystéines sont à
proximité l’une de l’autre à la suite d’un repliement de la chaîne peptidique, une réaction
d’oxydation rend possible la formation d’une liaison disulfure en oxydant les fonctions
thiols en disulfures (voir la ?gure 12.67). Deux ou plusieurs chaînes peptidiques peuvent
aussi s’unir grâce à des ponts S. Les liaisons disulfure participent au maintien de la structure tridimensionnelle des protéines. Des agents réducteurs tels que le 2mercaptoéthanol
(HSCH 2 CH 2 OH) ou le dithiothréitol (HSCH 2 CH(OH)CH(OH)CH 2 SH) permettent de
rompre les liaisons disulfure. Ces réactions d’oxydation et de réduction ont également
été traitées dans la ressource numérique « Caractéristiques et réactions des thiols et des
thiophénols » du chapitre 10.
Figure 12.67 Liaison disulfure (ou pont S) entre deux acides aminés cystéines
12.7 Acides aminés et protéines
589
chimique des dipeptides suivants à l’aide des formules simpli?ées.
a) valylsérine
b) sérylvaline
Exercice 12.32 En utilisant l’abréviation à trois lettres des acides aminés,
déterminez la séquence de la structure protéique suivante.
12.7.2 Liaisons disulfure (ou ponts disulfure ou ponts S)
Les acides aminés cystéines sont capables de s’unir entre eux grâce à des liaisons cova lentes
appelées liaisons disulfure, ponts disulfure ou simplement ponts S. La liaison peptidique et la liaison disulfure sont les deux seuls types de liaisons covalentes pouvant unir
des acides aminés au sein des structures protéiques. Ainsi, lorsque deux cystéines sont à
proximité l’une de l’autre à la suite d’un repliement de la chaîne peptidique, une réaction
d’oxydation rend possible la formation d’une liaison disulfure en oxydant les fonctions
thiols en disulfures (voir la ?gure 12.67). Deux ou plusieurs chaînes peptidiques peuvent
aussi s’unir grâce à des ponts S. Les liaisons disulfure participent au maintien de la structure tridimensionnelle des protéines. Des agents réducteurs tels que le 2mercaptoéthanol
(HSCH 2 CH 2 OH) ou le dithiothréitol (HSCH 2 CH(OH)CH(OH)CH 2 SH) permettent de
rompre les liaisons disulfure. Ces réactions d’oxydation et de réduction ont également
été traitées dans la ressource numérique « Caractéristiques et réactions des thiols et des
thiophénols » du chapitre 10.
Figure 12.67 Liaison disulfure (ou pont S) entre deux acides aminés cystéines
12.7 Acides aminés et protéines
589