6.23 Nommez les peptides suivants en utilisant les codes à trois lettres.
a)
b)
6.24 À l’aide du tableau 6.1 (voir p. 261), estimez le pI du dipeptide PheOAla.
6.25 Une solution contenant les tripeptides GlyOCysOTrp et CysOAlaOAla est traitée avec du peroxyde d’hydrogène (oxydant). Déterminez le ou les produits attendus.
Problèmes à indices
Pour les problèmes suivants, découvrez la structure du composé grâce aux indices fournis ci-après. Pour chaque
indice, expliquez l’information que vous en avez tirée. Écrivez toutes les étapes du raisonnement menant à votre
réponse.
6.26 Un octapeptide inconnu contient les résidus d’acides aminés suivants : Cys, Glu, Lys, Met, Met, Phe, Pro, Val. La
dégradation d’Edman effectuée sur cet octapeptide libère, dans un premier temps, un dérivé phénylhydantoïne
ayant une chaîne latérale contenant un groupement thiol (SH), alors que le traitement à la trypsine n’a aucun
effet. Cependant, le traitement à la chymotrypsine sur l’octapeptide libère un dipeptide A et un hexapeptide B,
alors que le traitement au cyanure de brome crée un pentapeptide C, un acide aminé méthionine libre et un
dipeptide D, qui contient de la proline et possède une charge moyenne effective négative à pH 9,00. L’action
de la chymotrypsine sur le pentapeptide C crée un dipeptide E contenant un résidu de cystéine et un tripeptide F. L’action du réactif de Sanger sur le tripeptide F, suivie d’une hydrolyse acide à chaud, donne le dérivé
2,4- dinitrophényl de la valine. Quelle est la structure primaire de cet octapeptide ?
6.27 La substance P est un undécapeptide (11 acides aminés) vasodilatateur présent en grande quantité dans les
centres du vomissement situés dans le tronc cérébral. Les inhibiteurs des récepteurs NK1 de la substance P, tel
l’Emend, servent à contrôler les vomissements (antiémétique) quand ceux-ci deviennent trop fréquents, par
exemple lors des traitements de chimiothérapie.
1) L’analyse en résidus d’acides aminés de la substance P indique la présence de 2 Gln, 2 Pro, 2 Phe, 1 Arg, 1 Gly,
1 Lys, 1 Leu et 1 Met. L’hydrolyse du peptide produit également un dégagement d’ammoniac (NH 3 ), indiquant que l’acide aminé C-terminal est bloqué sous forme d’amide CONH 2 .
2) La carboxypeptidase n’agit pas sur la substance P (l’acide aminé C-terminal étant bloqué), alors que la
réaction avec l’isothiocyanate de phényle permet d’obtenir, dans un premier temps, la PTHOArg et, dans un
deuxième temps, la PTHOPro. La trypsine décompose la substance P en un dipeptide ProOLys, en arginine
et en un octapeptide libérant la DNPOPro lors d’une réaction avec le réactif de Sanger en milieu basique et
après hydrolyse.
3) Pour sa part, la chymotrypsine décompose la substance P en Phe, en un tripeptide (dont la réaction avec
le réactif d’Edman libère la PTHOGly et un dipeptide LeuOMetONH 2 ) et en un heptapeptide (dont la
réaction avec le 1-uoro-2,4-dinitrobenzène suivie d’une hydrolyse acide libère le double dérivé 2,4dinitrophényl de l’arginine).
Quelle est la structure primaire de la substance P ?
Exercices supplémentaires
307
a)
b)
6.24 À l’aide du tableau 6.1 (voir p. 261), estimez le pI du dipeptide PheOAla.
6.25 Une solution contenant les tripeptides GlyOCysOTrp et CysOAlaOAla est traitée avec du peroxyde d’hydrogène (oxydant). Déterminez le ou les produits attendus.
Problèmes à indices
Pour les problèmes suivants, découvrez la structure du composé grâce aux indices fournis ci-après. Pour chaque
indice, expliquez l’information que vous en avez tirée. Écrivez toutes les étapes du raisonnement menant à votre
réponse.
6.26 Un octapeptide inconnu contient les résidus d’acides aminés suivants : Cys, Glu, Lys, Met, Met, Phe, Pro, Val. La
dégradation d’Edman effectuée sur cet octapeptide libère, dans un premier temps, un dérivé phénylhydantoïne
ayant une chaîne latérale contenant un groupement thiol (SH), alors que le traitement à la trypsine n’a aucun
effet. Cependant, le traitement à la chymotrypsine sur l’octapeptide libère un dipeptide A et un hexapeptide B,
alors que le traitement au cyanure de brome crée un pentapeptide C, un acide aminé méthionine libre et un
dipeptide D, qui contient de la proline et possède une charge moyenne effective négative à pH 9,00. L’action
de la chymotrypsine sur le pentapeptide C crée un dipeptide E contenant un résidu de cystéine et un tripeptide F. L’action du réactif de Sanger sur le tripeptide F, suivie d’une hydrolyse acide à chaud, donne le dérivé
2,4- dinitrophényl de la valine. Quelle est la structure primaire de cet octapeptide ?
6.27 La substance P est un undécapeptide (11 acides aminés) vasodilatateur présent en grande quantité dans les
centres du vomissement situés dans le tronc cérébral. Les inhibiteurs des récepteurs NK1 de la substance P, tel
l’Emend, servent à contrôler les vomissements (antiémétique) quand ceux-ci deviennent trop fréquents, par
exemple lors des traitements de chimiothérapie.
1) L’analyse en résidus d’acides aminés de la substance P indique la présence de 2 Gln, 2 Pro, 2 Phe, 1 Arg, 1 Gly,
1 Lys, 1 Leu et 1 Met. L’hydrolyse du peptide produit également un dégagement d’ammoniac (NH 3 ), indiquant que l’acide aminé C-terminal est bloqué sous forme d’amide CONH 2 .
2) La carboxypeptidase n’agit pas sur la substance P (l’acide aminé C-terminal étant bloqué), alors que la
réaction avec l’isothiocyanate de phényle permet d’obtenir, dans un premier temps, la PTHOArg et, dans un
deuxième temps, la PTHOPro. La trypsine décompose la substance P en un dipeptide ProOLys, en arginine
et en un octapeptide libérant la DNPOPro lors d’une réaction avec le réactif de Sanger en milieu basique et
après hydrolyse.
3) Pour sa part, la chymotrypsine décompose la substance P en Phe, en un tripeptide (dont la réaction avec
le réactif d’Edman libère la PTHOGly et un dipeptide LeuOMetONH 2 ) et en un heptapeptide (dont la
réaction avec le 1-uoro-2,4-dinitrobenzène suivie d’une hydrolyse acide libère le double dérivé 2,4dinitrophényl de l’arginine).
Quelle est la structure primaire de la substance P ?
Exercices supplémentaires
307