6.28 Un décapeptide produit par hydrolyse partielle d’une protéine contient les acides aminés suivants :
1 Arg, 3 Glu, 2 Gly, 2 Met et 2 Tyr.
1) L’hydrolyse partielle de ce décapeptide crée notamment les dipeptides GluOGlu et GlyOGly. L’action de
la trypsine libère de l’arginine et un nonapeptide. La dégradation d’Edman effectuée sur le peptide original
libère un premier dérivé phénylthiohydantoïne (PTH), puis un deuxième, qui contient pour sa part un groupement carboxyle dans sa chaîne latérale.
2) L’action du cyanure de brome crée un dipeptide A et un tripeptide B à partir desquels la carboxypeptidase Y
libère le même acide aminé et un pentapeptide C, dont le pI est inférieur à 5,0.
3) Pour sa part, la chymotrypsine relâche un dipeptide D et un autre dipeptide E, qui contient le même résidu
d’acide aminé répété, ainsi qu’un hexapeptide F, dont la réaction avec le réactif de Sanger crée un acide aminé
ayant deux groupements 2,4-dinitrophényles.
Quelle est la structure primaire du décapeptide original ?
Préparation des peptides et des protéines
6.29 L’isoleucylprolylproline (ou IPP), un tripeptide présent dans les
produits laitiers, est aussi un inhibiteur de l’enzyme de conversion de
l’angiotensine (ECA). À l’aide de groupements protecteurs et du DCC
comme agent de couplage, proposez une synthèse de l’IPP.
6.30 Le GHK (GlyOHisOLys), un tripeptide se liant facilement au
cuivre (II) (GHK-Cu), est très utilisé dans les crèmes anti-âge.
Proposez une synthèse du GHK à l’aide de groupements protecteurs
et du DCC comme agent de couplage.
6.31 Décrivez en détail (réactifs et conditions expérimentales) chaque étape de la synthèse peptidique en phase solide
du tripeptide LeuOProOVal. Vous disposez au départ de chaque acide aminé protégé.
Exercices d’intégration
6.32 Bien que l’acide glutamique ait été isolé en 1866 par le chimiste allemand Karl Heinrich Leopold Ritthausen
(1826-1912) à partir du gluten de blé, ce n’est qu’en 1908 qu’un chimiste japonais, Kikunae Ikeda (1864-1936),
découvrit que cet acide aminé était présent en grande quantité dans l’algue kombu qui donne un goût si particulier aux aliments. Dès 1909, Ikeda commercialisa le sel de cet acide, le glutamate de sodium (ou monosodium
glutamate (MSG), en anglais) sous le nom Ajinomoto, qui signie « à l’origine du goût » en japonais.
a) Quelle est la formule du glutamate de sodium ?
b) Comment est-il possible de créer de l’acide glutamique à partir du 4-oxobutanoate de méthyle par la synthèse de Strecker ?
c) Quelle est la forme structurale la plus abondante de l’acide glutamique à pH 4,0 ? À pH 7,0 ? À pH 10,0 ?
d) Quel produit organique sera obtenu en faisant réagir l’acide glutamique avec un excès de méthanol, en
milieu acide chaud ?
308 Chapitre 6 Protides
1 Arg, 3 Glu, 2 Gly, 2 Met et 2 Tyr.
1) L’hydrolyse partielle de ce décapeptide crée notamment les dipeptides GluOGlu et GlyOGly. L’action de
la trypsine libère de l’arginine et un nonapeptide. La dégradation d’Edman effectuée sur le peptide original
libère un premier dérivé phénylthiohydantoïne (PTH), puis un deuxième, qui contient pour sa part un groupement carboxyle dans sa chaîne latérale.
2) L’action du cyanure de brome crée un dipeptide A et un tripeptide B à partir desquels la carboxypeptidase Y
libère le même acide aminé et un pentapeptide C, dont le pI est inférieur à 5,0.
3) Pour sa part, la chymotrypsine relâche un dipeptide D et un autre dipeptide E, qui contient le même résidu
d’acide aminé répété, ainsi qu’un hexapeptide F, dont la réaction avec le réactif de Sanger crée un acide aminé
ayant deux groupements 2,4-dinitrophényles.
Quelle est la structure primaire du décapeptide original ?
Préparation des peptides et des protéines
6.29 L’isoleucylprolylproline (ou IPP), un tripeptide présent dans les
produits laitiers, est aussi un inhibiteur de l’enzyme de conversion de
l’angiotensine (ECA). À l’aide de groupements protecteurs et du DCC
comme agent de couplage, proposez une synthèse de l’IPP.
6.30 Le GHK (GlyOHisOLys), un tripeptide se liant facilement au
cuivre (II) (GHK-Cu), est très utilisé dans les crèmes anti-âge.
Proposez une synthèse du GHK à l’aide de groupements protecteurs
et du DCC comme agent de couplage.
6.31 Décrivez en détail (réactifs et conditions expérimentales) chaque étape de la synthèse peptidique en phase solide
du tripeptide LeuOProOVal. Vous disposez au départ de chaque acide aminé protégé.
Exercices d’intégration
6.32 Bien que l’acide glutamique ait été isolé en 1866 par le chimiste allemand Karl Heinrich Leopold Ritthausen
(1826-1912) à partir du gluten de blé, ce n’est qu’en 1908 qu’un chimiste japonais, Kikunae Ikeda (1864-1936),
découvrit que cet acide aminé était présent en grande quantité dans l’algue kombu qui donne un goût si particulier aux aliments. Dès 1909, Ikeda commercialisa le sel de cet acide, le glutamate de sodium (ou monosodium
glutamate (MSG), en anglais) sous le nom Ajinomoto, qui signie « à l’origine du goût » en japonais.
a) Quelle est la formule du glutamate de sodium ?
b) Comment est-il possible de créer de l’acide glutamique à partir du 4-oxobutanoate de méthyle par la synthèse de Strecker ?
c) Quelle est la forme structurale la plus abondante de l’acide glutamique à pH 4,0 ? À pH 7,0 ? À pH 10,0 ?
d) Quel produit organique sera obtenu en faisant réagir l’acide glutamique avec un excès de méthanol, en
milieu acide chaud ?
308 Chapitre 6 Protides