Or, la stabilité de ces interactions est assurée par la présence des nombreux ponts
disulfure, par des liaisons ioniques et par des ponts hydrogène. Mouiller les cheveux
affecte leur forme, puisque l’eau perturbe les liaisons ioniques et les ponts hydrogène
qui assurent une partie des interactions matrice-macro?brilles. Dans le cas d’une permanente, ce changement plus radical consiste à briser les ponts disulfure pour ensuite
les reformer différemment. En premier lieu, les ponts disulfure sont brisés en utilisant un agent réducteur, l’acide thioglycolique, en milieu faiblement basique (voir la
?gure 6.36). Par la suite, les ponts disulfure sont reformés de façon différente en utilisant une solution oxydante de peroxyde d’hydrogène.
Figure 6.36 Reformation des ponts disulfure entre la matrice et
les macro?brilles de kératine α des cheveux dans le cas d’une permanente
6.7.4.4 Structure quaternaire
Plusieurs protéines plus complexes et de masses moléculaires plus élevées peuvent
être constituées de plusieurs chaînes peptidiques appelées « sous-unités ». Les différents types de liaisons et d’interactions décrites pour une structure tertiaire peuvent
donc aussi s’appliquer entre les différentes sous-unités d’une protéine plus complexe et
constituer la structure quaternaire.
L’hémoglobine est un bon exemple de protéine possédant une structure quaternaire. Cette protéine est présente à l’intérieur des globules rouges du sang (lui conférant
sa couleur) et est responsable du transport de l’oxygène dans le système sanguin.
L’hémoglobine est constituée de quatre sous-unités, soit deux sous-unités α comportant 141 résidus d’acides aminés et deux sous-unités β de 146 résidus d’acides aminés,
pour un total de 574 acides aminés. Chaque sous-unité possède un groupe prosthétique, l’hème (une porphyrine), contenant un ion Fe
2+ (voir la ?gure 6.37). La présence de
cet ion est cruciale, puisque le Fe
2+ permet de ?xer une molécule d’O 2 (provenant
de l’air des poumons). L’hémoglobine oxygénée, de couleur rouge vif, est ensuite transportée dans tout l’organisme par le système sanguin a?n de fournir de l’oxygène aux
cellules qui en ont besoin. En échange, le CO 2 produit par les cellules (comme résidu
de combustion) est aussi complexé par l’ion Fe
2+ de l’hémoglobine et prend alors une
couleur rouge sombre. Le CO 2 est alors transporté vers les poumons pour être expulsé
de l’organisme. Les interactions entre l’O 2 et le CO 2 avec l’hémoglobine sont donc faibles et réversibles. Par contre, les ions cyanure (CN−) et le monoxyde de carbone (CO)
forment aussi des complexes avec l’hémoglobine, mais ces complexes sont beaucoup
plus stables et irréversibles. Le sang pauvre en oxygène prend alors une couleur violacée
caractéristique appelée « cyanose ». Un empoisonnement au cyanure ou au monoxyde
de carbone provoque donc l’asphyxie chez la victime, puisque le transport de l’oxygène
et du CO 2 est empêché.
Pour les plantes, la chlorophylle joue le rôle de transporteur d’oxygène, et sa structure est très similaire à celle de l’hémoglobine. La principale différence est que l’ion Fe
2+
est remplacé par un ion Mg
2+
, ce qui lui donne une couleur verte. Certains crabes et
araignées ont le sang bleu en raison de la présence de Cu
2+ .
292 Chapitre 6 Protides
disulfure, par des liaisons ioniques et par des ponts hydrogène. Mouiller les cheveux
affecte leur forme, puisque l’eau perturbe les liaisons ioniques et les ponts hydrogène
qui assurent une partie des interactions matrice-macro?brilles. Dans le cas d’une permanente, ce changement plus radical consiste à briser les ponts disulfure pour ensuite
les reformer différemment. En premier lieu, les ponts disulfure sont brisés en utilisant un agent réducteur, l’acide thioglycolique, en milieu faiblement basique (voir la
?gure 6.36). Par la suite, les ponts disulfure sont reformés de façon différente en utilisant une solution oxydante de peroxyde d’hydrogène.
Figure 6.36 Reformation des ponts disulfure entre la matrice et
les macro?brilles de kératine α des cheveux dans le cas d’une permanente
6.7.4.4 Structure quaternaire
Plusieurs protéines plus complexes et de masses moléculaires plus élevées peuvent
être constituées de plusieurs chaînes peptidiques appelées « sous-unités ». Les différents types de liaisons et d’interactions décrites pour une structure tertiaire peuvent
donc aussi s’appliquer entre les différentes sous-unités d’une protéine plus complexe et
constituer la structure quaternaire.
L’hémoglobine est un bon exemple de protéine possédant une structure quaternaire. Cette protéine est présente à l’intérieur des globules rouges du sang (lui conférant
sa couleur) et est responsable du transport de l’oxygène dans le système sanguin.
L’hémoglobine est constituée de quatre sous-unités, soit deux sous-unités α comportant 141 résidus d’acides aminés et deux sous-unités β de 146 résidus d’acides aminés,
pour un total de 574 acides aminés. Chaque sous-unité possède un groupe prosthétique, l’hème (une porphyrine), contenant un ion Fe
2+ (voir la ?gure 6.37). La présence de
cet ion est cruciale, puisque le Fe
2+ permet de ?xer une molécule d’O 2 (provenant
de l’air des poumons). L’hémoglobine oxygénée, de couleur rouge vif, est ensuite transportée dans tout l’organisme par le système sanguin a?n de fournir de l’oxygène aux
cellules qui en ont besoin. En échange, le CO 2 produit par les cellules (comme résidu
de combustion) est aussi complexé par l’ion Fe
2+ de l’hémoglobine et prend alors une
couleur rouge sombre. Le CO 2 est alors transporté vers les poumons pour être expulsé
de l’organisme. Les interactions entre l’O 2 et le CO 2 avec l’hémoglobine sont donc faibles et réversibles. Par contre, les ions cyanure (CN−) et le monoxyde de carbone (CO)
forment aussi des complexes avec l’hémoglobine, mais ces complexes sont beaucoup
plus stables et irréversibles. Le sang pauvre en oxygène prend alors une couleur violacée
caractéristique appelée « cyanose ». Un empoisonnement au cyanure ou au monoxyde
de carbone provoque donc l’asphyxie chez la victime, puisque le transport de l’oxygène
et du CO 2 est empêché.
Pour les plantes, la chlorophylle joue le rôle de transporteur d’oxygène, et sa structure est très similaire à celle de l’hémoglobine. La principale différence est que l’ion Fe
2+
est remplacé par un ion Mg
2+
, ce qui lui donne une couleur verte. Certains crabes et
araignées ont le sang bleu en raison de la présence de Cu
2+ .
292 Chapitre 6 Protides