qui en fait une « tresse » particulièrement résistante. Les chaînes α contiennent aussi
des groupements glucides (glucose, galactose), ceux-ci étant greffés sur les résidus
5- hydroxylysine (à partir de la fonction OH sur la chaîne latérale). Différentes combinaisons (ou séquences des quatre acides aminés) sont possibles, et de nombreux types
de collagènes existent. Chaque type de collagène (plus d’une dizaine sont connus) possède des propriétés distinctes et se trouve dans des tissus particuliers. Par exemple, les
collagènes de type I sont présents, entre autres, dans la peau, les os, les tendons et la
cornée, alors que ceux de type II sont présents dans le corps vitreux de l’œil et que ceux
de type III sont présents dans les muscles squelettiques et les vaisseaux sanguins.
La présence des deux acides aminés peu communs, la 4-hydroxyproline et la
5- hydroxylysine, s’explique par l’hydroxylation (in vivo) respective de la proline et de
la lysine. Deux enzymes catalysent cette hydroxylation, soit la prolylhydrolase et la lysylhydrolase. Ces enzymes nécessitent absolument la présence de vitamine C (ou acide
ascorbique) pour leur bon fonctionnement. Une carence sévère en vitamine C engendre
des défauts de fabrication du collagène, causant ainsi la fragilisation des tissus (au Moyen
Âge, les marins étaient fortement atteints de cette maladie appelée « scorbut », faute de
pouvoir consommer fruits et légumes).
Le collagène constitue la matière première pour la fabrication de la gélatine. En
effet, l’hydrolyse partielle du collagène animal (ébullition prolongée de peaux et d’os
de porcs et de bœufs) cause la dissociation des chaînes (bris des ponts hydrogène)
et conduit à la formation de la gélatine
8
. Lorsque dissoutes dans de l’eau chaude, les
chaînes ont peu d’interactions entre elles et adoptent des conformations aléatoires. En
refroidissant, plusieurs interactions entre les chaînes s’établissent, ce qui crée aussi des
cavités (ou « poches ») dans lesquelles l’eau peut être emprisonnée : un gel colloïdal est
donc formé. La gélatine est donc abondamment utilisée pour ses propriétés géli?antes
dans l’industrie alimentaire (Jell-O, guimauves
9 ), dans la fabrication des allumettes
(liant permettant de garder les ingrédients collés dans la tête de l’allumette) et même
comme géli?ant capillaire peu coûteux.
La guimauve commerciale contient
de la gélatine, un mélange de
protéines et de polypeptides issu
de l’hydrolyse partielle du collagène
des os et de la peau d’animaux.
CHRONIQUES D’UNE MOLÉCULE
Les antibiotiques de type β-lactames
Les infections bactériennes font partie de notre vie quotidienne : infection d’une plaie, pneumonie, infection
urinaire, otite, méningite, etc. Une visite chez le médecin s’impose et une prescription d’antibiotiques règle
habituellement le problème.
Par dé?nition, un antibiotique est une substance
bloquant la prolifération des bactéries. Beaucoup d’antibiotiques sont des produits naturellement fabriqués
par des microorganismes tels que des champignons et
d’autres bactéries. Ces substances sont produites pour
éliminer des bactéries concurrentes dans leur biotope.
Le nombre d’antibiotiques naturels utilisables par
l’homme est toutefois restreint. La majorité des antibiotiques sur le marché sont des molécules de synthèse
dérivées ou non d’antibiotiques naturels et issues de la
recherche pharmaceutique.
Plusieurs familles d’antibiotiques existent, mais les
β-lactames (souvent appelés « pénicillines ») sont de
loin les antibiotiques les plus utilisés. Ces antibiotiques
ont une propriété structurale commune, soit un amide
cyclique à quatre chaînons (β-lactame) et qui est la partie
ef?cace de la molécule. Cette grande famille comprend
principalement les pénicillines, les céphalosporines, les
monobactames, les carbapénèmes et les inhibiteurs de
la β-lactamase (p. ex. : l’acide clavulanique).
La biosynthèse des pénicillines et des céphalosporines est bien connue et résulte de la condensation peptidique non ribosomale de trois acides aminés : l’acide
l- aminoadipique, la l-cystéine et la d-valine.
Le premier antibiotique de type β-lactame à être
découvert a été la pénicilline G par le chercheur écossais Alexander Fleming (1881-1955) en 1927. La production industrielle n’a toutefois commencé qu’en 1942,
pendant la Deuxième Guerre mondiale (les besoins
étaient criants et les infections étaient une cause importante de mortalité pour les blessés et les malades). La
pénicilline G est toutefois un antibiotique à spectre
étroit, c’est-à-dire qu’elle n’est ef?cace que pour un
nombre restreint d’infections (principalement les bactéries Gram-positives).
L’indéniable utilité de la pénicilline G a engendré par
la suite beaucoup d’activités de recherche a?n de découvrir des β-lactames à spectres plus larges. Ces recherches ont permis de mettre au point d’autres pénicillines
288 Chapitre 6 Protides
des groupements glucides (glucose, galactose), ceux-ci étant greffés sur les résidus
5- hydroxylysine (à partir de la fonction OH sur la chaîne latérale). Différentes combinaisons (ou séquences des quatre acides aminés) sont possibles, et de nombreux types
de collagènes existent. Chaque type de collagène (plus d’une dizaine sont connus) possède des propriétés distinctes et se trouve dans des tissus particuliers. Par exemple, les
collagènes de type I sont présents, entre autres, dans la peau, les os, les tendons et la
cornée, alors que ceux de type II sont présents dans le corps vitreux de l’œil et que ceux
de type III sont présents dans les muscles squelettiques et les vaisseaux sanguins.
La présence des deux acides aminés peu communs, la 4-hydroxyproline et la
5- hydroxylysine, s’explique par l’hydroxylation (in vivo) respective de la proline et de
la lysine. Deux enzymes catalysent cette hydroxylation, soit la prolylhydrolase et la lysylhydrolase. Ces enzymes nécessitent absolument la présence de vitamine C (ou acide
ascorbique) pour leur bon fonctionnement. Une carence sévère en vitamine C engendre
des défauts de fabrication du collagène, causant ainsi la fragilisation des tissus (au Moyen
Âge, les marins étaient fortement atteints de cette maladie appelée « scorbut », faute de
pouvoir consommer fruits et légumes).
Le collagène constitue la matière première pour la fabrication de la gélatine. En
effet, l’hydrolyse partielle du collagène animal (ébullition prolongée de peaux et d’os
de porcs et de bœufs) cause la dissociation des chaînes (bris des ponts hydrogène)
et conduit à la formation de la gélatine
8
. Lorsque dissoutes dans de l’eau chaude, les
chaînes ont peu d’interactions entre elles et adoptent des conformations aléatoires. En
refroidissant, plusieurs interactions entre les chaînes s’établissent, ce qui crée aussi des
cavités (ou « poches ») dans lesquelles l’eau peut être emprisonnée : un gel colloïdal est
donc formé. La gélatine est donc abondamment utilisée pour ses propriétés géli?antes
dans l’industrie alimentaire (Jell-O, guimauves
9 ), dans la fabrication des allumettes
(liant permettant de garder les ingrédients collés dans la tête de l’allumette) et même
comme géli?ant capillaire peu coûteux.
La guimauve commerciale contient
de la gélatine, un mélange de
protéines et de polypeptides issu
de l’hydrolyse partielle du collagène
des os et de la peau d’animaux.
CHRONIQUES D’UNE MOLÉCULE
Les antibiotiques de type β-lactames
Les infections bactériennes font partie de notre vie quotidienne : infection d’une plaie, pneumonie, infection
urinaire, otite, méningite, etc. Une visite chez le médecin s’impose et une prescription d’antibiotiques règle
habituellement le problème.
Par dé?nition, un antibiotique est une substance
bloquant la prolifération des bactéries. Beaucoup d’antibiotiques sont des produits naturellement fabriqués
par des microorganismes tels que des champignons et
d’autres bactéries. Ces substances sont produites pour
éliminer des bactéries concurrentes dans leur biotope.
Le nombre d’antibiotiques naturels utilisables par
l’homme est toutefois restreint. La majorité des antibiotiques sur le marché sont des molécules de synthèse
dérivées ou non d’antibiotiques naturels et issues de la
recherche pharmaceutique.
Plusieurs familles d’antibiotiques existent, mais les
β-lactames (souvent appelés « pénicillines ») sont de
loin les antibiotiques les plus utilisés. Ces antibiotiques
ont une propriété structurale commune, soit un amide
cyclique à quatre chaînons (β-lactame) et qui est la partie
ef?cace de la molécule. Cette grande famille comprend
principalement les pénicillines, les céphalosporines, les
monobactames, les carbapénèmes et les inhibiteurs de
la β-lactamase (p. ex. : l’acide clavulanique).
La biosynthèse des pénicillines et des céphalosporines est bien connue et résulte de la condensation peptidique non ribosomale de trois acides aminés : l’acide
l- aminoadipique, la l-cystéine et la d-valine.
Le premier antibiotique de type β-lactame à être
découvert a été la pénicilline G par le chercheur écossais Alexander Fleming (1881-1955) en 1927. La production industrielle n’a toutefois commencé qu’en 1942,
pendant la Deuxième Guerre mondiale (les besoins
étaient criants et les infections étaient une cause importante de mortalité pour les blessés et les malades). La
pénicilline G est toutefois un antibiotique à spectre
étroit, c’est-à-dire qu’elle n’est ef?cace que pour un
nombre restreint d’infections (principalement les bactéries Gram-positives).
L’indéniable utilité de la pénicilline G a engendré par
la suite beaucoup d’activités de recherche a?n de découvrir des β-lactames à spectres plus larges. Ces recherches ont permis de mettre au point d’autres pénicillines
288 Chapitre 6 Protides