cheveux, les poils, la laine, les cornes, les griffes, les ongles et la myosine (un composant
des ?bres musculaires). Ces protéines contiennent souvent un haut taux d’acides aminés à base de soufre, et la formation de ponts disulfure entre les molécules confère plus
de rigidité à l’ensemble de la structure (voir la section 6.7.4.3, p. 290).
D) Feuillet β
Un autre type de structure secondaire fréquemment rencontré dans les polypeptides
est le feuillet β. Le feuillet se forme à la suite des repliements de la chaîne peptidique
sur elle-même, de façon que plusieurs sections de la chaîne puissent être alignées côte
à côte de manière antiparallèle ; ces sections de chaîne sont retenues entre elles par des
ponts hydrogène intramoléculaires (voir la ?gure 6.33).
De plus, les chaînes latérales R des résidus d’acides aminés alternent au-dessus et
au-dessous du plan moyen du feuillet de façon à minimiser les répulsions stériques.
Le feuillet β adopte donc une structure plissée, comme un escalier ou une feuille de
papier pliée en accordéon. À cause des répulsions stériques entre les groupements R,
les feuillets β sont principalement constitués d’acides aminés possédant de petits groupements R, soit le plus souvent Gly ou Ala.
Comme dans le cas de l’hélice α, la proline interrompt l’occurrence du feuillet β en
raison de l’absence de liaison NOH dans le groupement amide. Dans une moindre
mesure, l’acide aspartique et l’asparagine ont parfois le même effet.
Le feuillet β est aussi un motif souvent présent dans de nombreuses protéines. Par
exemple, les kératines β sont présentes chez les oiseaux (un composant des becs, des
plumes, des griffes) et les reptiles (un composant des écailles, des carapaces, des peaux
cuirassées). Les kératines β sont beaucoup plus résistantes que les kératines α.
Plusieurs soies naturelles, appelées « ?broïnes », sont constituées de chaînes peptidiques dans lesquelles la présence d’hélices α et de feuillets β est capitale. Par exemple, la
soie produite par la chenille Bombyx mori (ou ver à soie) regroupe des qualités textiles
exceptionnelles. Cette ?bre est constituée de deux protéines, la ?broïne et la séricine. La
?broïne constitue la partie centrale du brin, tandis que la séricine entoure ce dernier.
Isadora Duncan (1877-1927)
était une danseuse américaine
de réputation internationale. Elle
connut une ?n tragique lors d’une
promenade en automobile alors
que son long foulard de soie rouge
attaché à son cou et ottant au vent
s’entremêla dans la roue arrière
du véhicule.
Figure 6.32
Hélice α d’une chaîne
polypeptidique
286 Chapitre 6 Protides
des ?bres musculaires). Ces protéines contiennent souvent un haut taux d’acides aminés à base de soufre, et la formation de ponts disulfure entre les molécules confère plus
de rigidité à l’ensemble de la structure (voir la section 6.7.4.3, p. 290).
D) Feuillet β
Un autre type de structure secondaire fréquemment rencontré dans les polypeptides
est le feuillet β. Le feuillet se forme à la suite des repliements de la chaîne peptidique
sur elle-même, de façon que plusieurs sections de la chaîne puissent être alignées côte
à côte de manière antiparallèle ; ces sections de chaîne sont retenues entre elles par des
ponts hydrogène intramoléculaires (voir la ?gure 6.33).
De plus, les chaînes latérales R des résidus d’acides aminés alternent au-dessus et
au-dessous du plan moyen du feuillet de façon à minimiser les répulsions stériques.
Le feuillet β adopte donc une structure plissée, comme un escalier ou une feuille de
papier pliée en accordéon. À cause des répulsions stériques entre les groupements R,
les feuillets β sont principalement constitués d’acides aminés possédant de petits groupements R, soit le plus souvent Gly ou Ala.
Comme dans le cas de l’hélice α, la proline interrompt l’occurrence du feuillet β en
raison de l’absence de liaison NOH dans le groupement amide. Dans une moindre
mesure, l’acide aspartique et l’asparagine ont parfois le même effet.
Le feuillet β est aussi un motif souvent présent dans de nombreuses protéines. Par
exemple, les kératines β sont présentes chez les oiseaux (un composant des becs, des
plumes, des griffes) et les reptiles (un composant des écailles, des carapaces, des peaux
cuirassées). Les kératines β sont beaucoup plus résistantes que les kératines α.
Plusieurs soies naturelles, appelées « ?broïnes », sont constituées de chaînes peptidiques dans lesquelles la présence d’hélices α et de feuillets β est capitale. Par exemple, la
soie produite par la chenille Bombyx mori (ou ver à soie) regroupe des qualités textiles
exceptionnelles. Cette ?bre est constituée de deux protéines, la ?broïne et la séricine. La
?broïne constitue la partie centrale du brin, tandis que la séricine entoure ce dernier.
Isadora Duncan (1877-1927)
était une danseuse américaine
de réputation internationale. Elle
connut une ?n tragique lors d’une
promenade en automobile alors
que son long foulard de soie rouge
attaché à son cou et ottant au vent
s’entremêla dans la roue arrière
du véhicule.
Figure 6.32
Hélice α d’une chaîne
polypeptidique
286 Chapitre 6 Protides