Figure 6.29
Niveaux de structures des
polypeptides et des protéines
6.7.4.1 Structure primaire
La structure primaire des polypeptides et des protéines correspond simplement à la
séquence des résidus d’acides aminés de ces derniers. La structure primaire est donc
représentée par la succession (en chaîne) des symboles à trois lettres désignant les résidus d’acides aminés, de l’acide aminé N-terminal à l’acide aminé C-terminal (des codes
à une seule lettre sont utilisés pour de très longues séquences).
6.7.4.2 Structure secondaire
La structure secondaire des polypeptides décrit les différentes conformations tridimensionnelles que peut adopter la chaîne peptidique sur certains segments du polypeptide. Ces repliements de chaînes sont favorisés et stabilisés par la présence de ponts
hydrogène intramoléculaires entre les résidus d’acides aminés. Les conformations
principalement présentes sont les hélices α, les feuillets β et les coudes. Pour mieux
comprendre l’existence de ces conformations, il faut d’abord discuter des caractéristiques structurales de la liaison peptidique.
A) Caractéristiques structurales de la liaison peptidique
En 1939, les chimistes américains Linus Carl Pauling (1901-1994)
7 et Robert B. Corey
(1897-1971) entreprennent une série d’études sur la conformation des chaînes peptidiques au moyen de l’analyse par diffraction des rayons X. Ces importants travaux
ont notamment servi à déterminer la géométrie de la liaison peptidique, mais aussi à
établir pour la première fois la présence des différents types de structures secondaires
(hélices α, feuillets β) présents dans les chaînes peptidiques.
Les caractéristiques structurales (angles et longueurs des liaisons) d’une chaîne
peptidique sont représentées dans la ?gure 6.30. De façon générale, une liaison peptidique adopte une conformation à l’intérieur de laquelle les six atomes impliqués dans
la liaison amide sont situés dans un même plan. Ces six atomes comprennent les quatre
atomes de la liaison NHOCPO ainsi que les deux carbones adjacents porteurs des
chaînes R. Cette disposition s’explique par le fait que le groupement amide présente
une géométrie coplanaire (angles d’environ 120°). La longueur de la liaison CON du
groupement amide (132 pm) se rapproche beaucoup plus de la valeur pour une liaison
double carbone-azote (129 nm) (dans laquelle l’atome d’azote est hybridé sp
2
) que de
284 Chapitre 6 Protides
Niveaux de structures des
polypeptides et des protéines
6.7.4.1 Structure primaire
La structure primaire des polypeptides et des protéines correspond simplement à la
séquence des résidus d’acides aminés de ces derniers. La structure primaire est donc
représentée par la succession (en chaîne) des symboles à trois lettres désignant les résidus d’acides aminés, de l’acide aminé N-terminal à l’acide aminé C-terminal (des codes
à une seule lettre sont utilisés pour de très longues séquences).
6.7.4.2 Structure secondaire
La structure secondaire des polypeptides décrit les différentes conformations tridimensionnelles que peut adopter la chaîne peptidique sur certains segments du polypeptide. Ces repliements de chaînes sont favorisés et stabilisés par la présence de ponts
hydrogène intramoléculaires entre les résidus d’acides aminés. Les conformations
principalement présentes sont les hélices α, les feuillets β et les coudes. Pour mieux
comprendre l’existence de ces conformations, il faut d’abord discuter des caractéristiques structurales de la liaison peptidique.
A) Caractéristiques structurales de la liaison peptidique
En 1939, les chimistes américains Linus Carl Pauling (1901-1994)
7 et Robert B. Corey
(1897-1971) entreprennent une série d’études sur la conformation des chaînes peptidiques au moyen de l’analyse par diffraction des rayons X. Ces importants travaux
ont notamment servi à déterminer la géométrie de la liaison peptidique, mais aussi à
établir pour la première fois la présence des différents types de structures secondaires
(hélices α, feuillets β) présents dans les chaînes peptidiques.
Les caractéristiques structurales (angles et longueurs des liaisons) d’une chaîne
peptidique sont représentées dans la ?gure 6.30. De façon générale, une liaison peptidique adopte une conformation à l’intérieur de laquelle les six atomes impliqués dans
la liaison amide sont situés dans un même plan. Ces six atomes comprennent les quatre
atomes de la liaison NHOCPO ainsi que les deux carbones adjacents porteurs des
chaînes R. Cette disposition s’explique par le fait que le groupement amide présente
une géométrie coplanaire (angles d’environ 120°). La longueur de la liaison CON du
groupement amide (132 pm) se rapproche beaucoup plus de la valeur pour une liaison
double carbone-azote (129 nm) (dans laquelle l’atome d’azote est hybridé sp
2
) que de
284 Chapitre 6 Protides