50
IV.4.4 Viscosité :
La viscosité de la gélatine extraite a été mesurée en utilisant un viscosimètre adapté aux
conditions expérimentales. Les valeurs obtenues montrent que la gélatine présente une viscosité
variante entre 3 et 7 cP (centipoise), en fonction de la concentration et de la température. Ces
résultats sont en accord avec les valeurs typiques pour des solutions de gélatine, généralement
situées dans cette plage pour des concentrations de 6 à 10 % et à une température de 60°C.
IV.4.5 Analyse du spectre ATR-FTIR
La courbe ci-dessous présente quatre bandes caractéristiques :
1. 3272 cm⁻¹ : Bande d'absorption liée aux vibrations d'élongation O-H et N-H,
correspondant aux liaisons hydrogène et groupes amines présents dans les acides aminés
du collagène.
2. 1630 cm⁻¹ (bande Amide I) : Caractéristique des vibrations de liaison C=O des
groupements peptidiques dans la structure protéique. Elle est associée à la structure
secondaire du collagène.
3. 1530 cm⁻¹ (bande Amide II) : Due aux vibrations de déformation N-H et aux vibrations
C-N, indiquant la présence de liaisons peptidiques.
4. 1230 cm⁻¹ (bande Amide III) : Associée aux interactions C-N et N-H du squelette
peptidique, liée à la structure hélicoïdale du collagène.
Après les quatre bandes caractéristiques des polypeptides ont été identifiées :
• Bande A : Observée à 3272 cm⁻¹, elle correspond à la vibration d'élongation des liaisons
N-H. Normalement, les liaisons N-H libres vibrent entre 3400 et 3440 cm⁻¹, mais
l'engagement de ce groupe dans des liaisons hydrogène entraîne une diminution de la
fréquence.
• Amide I : Une bande significative apparaît à 1633 cm⁻¹, due principalement aux
vibrations d'élongation des groupes carbonyle C=O, souvent couplées avec les liaisons
C-N. Cette bande est typiquement associée à la structure secondaire des protéines.
• Amide II : Elle est détectée à 1539 cm⁻¹, représentant l'étirement des liaisons N-H
combiné à l'élongation des liaisons C-N. Cette bande est également un marqueur
important de la structure des protéines.
• Amide III : Observée autour de 1233 cm⁻¹, elle résulte des vibrations mixtes
d'élongation des liaisons C-N et N-H. Cette bande est exclusivement retrouvée dans la
gélatine, confirmant la présence de motifs polypeptidiques spécifiques.
IV.4.4 Viscosité :
La viscosité de la gélatine extraite a été mesurée en utilisant un viscosimètre adapté aux
conditions expérimentales. Les valeurs obtenues montrent que la gélatine présente une viscosité
variante entre 3 et 7 cP (centipoise), en fonction de la concentration et de la température. Ces
résultats sont en accord avec les valeurs typiques pour des solutions de gélatine, généralement
situées dans cette plage pour des concentrations de 6 à 10 % et à une température de 60°C.
IV.4.5 Analyse du spectre ATR-FTIR
La courbe ci-dessous présente quatre bandes caractéristiques :
1. 3272 cm⁻¹ : Bande d'absorption liée aux vibrations d'élongation O-H et N-H,
correspondant aux liaisons hydrogène et groupes amines présents dans les acides aminés
du collagène.
2. 1630 cm⁻¹ (bande Amide I) : Caractéristique des vibrations de liaison C=O des
groupements peptidiques dans la structure protéique. Elle est associée à la structure
secondaire du collagène.
3. 1530 cm⁻¹ (bande Amide II) : Due aux vibrations de déformation N-H et aux vibrations
C-N, indiquant la présence de liaisons peptidiques.
4. 1230 cm⁻¹ (bande Amide III) : Associée aux interactions C-N et N-H du squelette
peptidique, liée à la structure hélicoïdale du collagène.
Après les quatre bandes caractéristiques des polypeptides ont été identifiées :
• Bande A : Observée à 3272 cm⁻¹, elle correspond à la vibration d'élongation des liaisons
N-H. Normalement, les liaisons N-H libres vibrent entre 3400 et 3440 cm⁻¹, mais
l'engagement de ce groupe dans des liaisons hydrogène entraîne une diminution de la
fréquence.
• Amide I : Une bande significative apparaît à 1633 cm⁻¹, due principalement aux
vibrations d'élongation des groupes carbonyle C=O, souvent couplées avec les liaisons
C-N. Cette bande est typiquement associée à la structure secondaire des protéines.
• Amide II : Elle est détectée à 1539 cm⁻¹, représentant l'étirement des liaisons N-H
combiné à l'élongation des liaisons C-N. Cette bande est également un marqueur
important de la structure des protéines.
• Amide III : Observée autour de 1233 cm⁻¹, elle résulte des vibrations mixtes
d'élongation des liaisons C-N et N-H. Cette bande est exclusivement retrouvée dans la
gélatine, confirmant la présence de motifs polypeptidiques spécifiques.