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II.2.4 Gélatine
II.2.4.1 Définition
La gélatine est une protéine obtenue par hydrolyse partielle du collagène, qui est une protéine
structurale des tissus conjonctifs des animaux. Elle est recherchée pour ses propriétés
épaississantes, gélifiantes et stabilisantes dans l'industrie alimentaire (Mariod et Adam, 2013).
Sa production peut se faire par hydrolyse acide (type A) ou alcaline (type B), ou par un mélange
des deux (Brodsky et Persikov, 2005). L'utilisation de la gélatine marine comme alternative à
la gélatine bovine présente des avantages, notamment en ce qui concerne la diversité des
sources et le respect des contraintes religieuses (Kim et Mendis, 2006).
II.2.4.2 Structure et composition de la gélatine
La gélatine a une structure primaire proche de celle du collagène, Composée principalement
d'acides aminés tels que la glycine (26,4 à 30,5 %), la proline (14,8 à 18 %), et l'hydroxyproline
(13,3 à 14,5 %) (Figure.12). Sa nature amphiphile, due à la présence d'acides aminés
hydrophiles et hydrophobes, influence les propriétés mécaniques des films de gélatine
( Rosenbloom, 1973).
II.2.4.3 Propriétés technologiques et caractéristiques de la gélatine
Les propriétés technologiques de gélatine sont largement influencées par sa composition en
acides aminés, sa structure moléculaire, et les conditions environnementales (pH, force ionique,
interactions avec d’autres composés) (Hulmes et al., 2008). Voici un aperçu structuré de ses
principales propriétés :
A. Propriétés de gélification
La gélatine possède des propriétés gélifiantes qui incluent la formation de gels, la texturation et
l'effet épaississant. Ces propriétés dépendent de la viscosité, de la structure, de la masse
moléculaire et de la température du système (Karim et Bhat, 2009). En refroidissant une
solution de gélatine, un gel réversible est formé, ce qui permet de contrôler la consistance du
produit final.
Figure 12 : structure chimique de gélatine (Viro F,1992)
II.2.4 Gélatine
II.2.4.1 Définition
La gélatine est une protéine obtenue par hydrolyse partielle du collagène, qui est une protéine
structurale des tissus conjonctifs des animaux. Elle est recherchée pour ses propriétés
épaississantes, gélifiantes et stabilisantes dans l'industrie alimentaire (Mariod et Adam, 2013).
Sa production peut se faire par hydrolyse acide (type A) ou alcaline (type B), ou par un mélange
des deux (Brodsky et Persikov, 2005). L'utilisation de la gélatine marine comme alternative à
la gélatine bovine présente des avantages, notamment en ce qui concerne la diversité des
sources et le respect des contraintes religieuses (Kim et Mendis, 2006).
II.2.4.2 Structure et composition de la gélatine
La gélatine a une structure primaire proche de celle du collagène, Composée principalement
d'acides aminés tels que la glycine (26,4 à 30,5 %), la proline (14,8 à 18 %), et l'hydroxyproline
(13,3 à 14,5 %) (Figure.12). Sa nature amphiphile, due à la présence d'acides aminés
hydrophiles et hydrophobes, influence les propriétés mécaniques des films de gélatine
( Rosenbloom, 1973).
II.2.4.3 Propriétés technologiques et caractéristiques de la gélatine
Les propriétés technologiques de gélatine sont largement influencées par sa composition en
acides aminés, sa structure moléculaire, et les conditions environnementales (pH, force ionique,
interactions avec d’autres composés) (Hulmes et al., 2008). Voici un aperçu structuré de ses
principales propriétés :
A. Propriétés de gélification
La gélatine possède des propriétés gélifiantes qui incluent la formation de gels, la texturation et
l'effet épaississant. Ces propriétés dépendent de la viscosité, de la structure, de la masse
moléculaire et de la température du système (Karim et Bhat, 2009). En refroidissant une
solution de gélatine, un gel réversible est formé, ce qui permet de contrôler la consistance du
produit final.
Figure 12 : structure chimique de gélatine (Viro F,1992)