RECHERCHE BIBLIOGRAPHIQUE
20
L’applications d’hydrolysats (Ifremer, 2012) dans :
• Alimentation animale : dans l’aquaculture et aussi pour animaux de compagnie.
• Alimentation humaine comme ingrédients fonctionnels : sauce de poisson, permet
de maintien de la couleur, de la texture, de la saveur et des qualités nutritionnelles,
augmentation de la durée de conservation modifications de caractéristiques
organoleptiques.
• Nutraceutique, comme compléments alimentaires : pour la prévention des maladies
cardiovasculaires et de l'hypertension et amélioration de la santé osseuse et articulaire.
On distingue deux types d'hydrolysat enzymatique :
a. Autolysats
Les autolysats sont obtenus principalement par l'action des enzymes protéolytiques
endogènes, présentes dans le système digestif (pepsine, trypsine, chymotrypsine) ainsi que
dans le tissu musculaire (cathepsines). Les bactéries naturellement présentes dans le mélange
participent également à cette protéolyse. Ces autolysats sont généralement liquides, assez
visqueux, riches en acides aminés libres et en petits peptides (Hung, 2009 ; Sila, 2015), Les
autolysats, riches en protéines solubles et en acides aminés essentiels, constituent une
nourriture idéale pour l’alimentation animale (Dumay, 2006).
b. Les hétérolysats
Les hétérolysats sont des produits obtenus par l’action d’une enzyme ou d’un mélange
d’enzymes additionné au milieu (Hung, 2009). Ils sont obtenus par addition d’enzymes de
différentes origines (végétale, animale, bactérienne…) aux co-produits (Randriamahatody,
2011). Alors, les enzymes d’origine végétale les plus fréquemment employées sont la papaïne
et la bromélaïne. Quant aux enzymes d’origine animale les plus fréquentes sont la trypsine, la
chymotrypsine et la pepsine (Hung, 2009).
Ce type d'hydrolyse enzymatique permet d'obtenir des produits protéiques solubles dotés de
bonnes propriétés fonctionnelles telle que la solubilité, la rétention d’eau, la capacité
émulsifiante, le pouvoir moussant qui susceptibles d'être utilisés en alimentation humaine ou
animale (Sila, 2015).
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L’applications d’hydrolysats (Ifremer, 2012) dans :
• Alimentation animale : dans l’aquaculture et aussi pour animaux de compagnie.
• Alimentation humaine comme ingrédients fonctionnels : sauce de poisson, permet
de maintien de la couleur, de la texture, de la saveur et des qualités nutritionnelles,
augmentation de la durée de conservation modifications de caractéristiques
organoleptiques.
• Nutraceutique, comme compléments alimentaires : pour la prévention des maladies
cardiovasculaires et de l'hypertension et amélioration de la santé osseuse et articulaire.
On distingue deux types d'hydrolysat enzymatique :
a. Autolysats
Les autolysats sont obtenus principalement par l'action des enzymes protéolytiques
endogènes, présentes dans le système digestif (pepsine, trypsine, chymotrypsine) ainsi que
dans le tissu musculaire (cathepsines). Les bactéries naturellement présentes dans le mélange
participent également à cette protéolyse. Ces autolysats sont généralement liquides, assez
visqueux, riches en acides aminés libres et en petits peptides (Hung, 2009 ; Sila, 2015), Les
autolysats, riches en protéines solubles et en acides aminés essentiels, constituent une
nourriture idéale pour l’alimentation animale (Dumay, 2006).
b. Les hétérolysats
Les hétérolysats sont des produits obtenus par l’action d’une enzyme ou d’un mélange
d’enzymes additionné au milieu (Hung, 2009). Ils sont obtenus par addition d’enzymes de
différentes origines (végétale, animale, bactérienne…) aux co-produits (Randriamahatody,
2011). Alors, les enzymes d’origine végétale les plus fréquemment employées sont la papaïne
et la bromélaïne. Quant aux enzymes d’origine animale les plus fréquentes sont la trypsine, la
chymotrypsine et la pepsine (Hung, 2009).
Ce type d'hydrolyse enzymatique permet d'obtenir des produits protéiques solubles dotés de
bonnes propriétés fonctionnelles telle que la solubilité, la rétention d’eau, la capacité
émulsifiante, le pouvoir moussant qui susceptibles d'être utilisés en alimentation humaine ou
animale (Sila, 2015).