Propriétés chimiques des glycosides
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Enzyme
Source
a-D-Glucosidase
P-D-Glucosidase
a-D-Galactosidase
P-D-Galactosidase
a-D-Mannosidase
a-D-Fucosidase
a-D-Neuraminidase
(Sialidase)
N-acetyl-P-D-glucosaminidase
P-D-Fructosidase (Invertase)
levure
amandes
grains de café vert
Escherichia coli
fève Jack
reins du bœuf
Arthrobacter ureofaciens,
Clostridium Perfringens
reins du bœuf
levure
Tableau 3.3 Propriétés de quelques glycoside - hydrolases commerciales.
On a aussi cherché à comparer les vitesses dans les conditions où elles obéissent toutes deux à une loi du second ordre, par rapport à la concentration en substrat et à celle du catalyseur. On trouve alors que l’enzyme est I O l 4 fois plus efficace que les ions hydronium. Un tel rapport de vitesse correspond à une chute de
l’énergie d’activation voisine de 18 kcal mol-’.
On distingue les << exoglycosidases >> et les << endoglycosidases ». Les premières hydrolysent des liaisons glycosidiques terminales dans les chaînes oligosaccharidiques (voir le chapitre 9) et les secondes des liaisons internes. Dans le
cadre de ce paragraphe, essentiellement consacré à la chimie préparative, nous
traiterons exclusivement des premières, qui sont très nombreuses, car elles catalysent aussi l’hydrolyse d’alkyl et d’aryl glycosides. Chaque glycosidase est spécifique de la configuration du sucre qui intervient dans la liaison glycosidique par
son oxygène anomérique. Elle est relativement indifférente à la nature du groupement organique lié à cet oxygène. Cette observation permet une classification en
groupes : a-D-glucosidases qui hydrolysent tous les a-D-glucosides, P-D-galactosidases qui hydrolysent tous les 0-D-galactosides, etc., avec, au sein de chaque
groupe, de petites variations de propriétés suivant l’origine. Si maintenant on s’attache à la configuration, on voit qu’il y a quatre cas de figure a, b, c, d pour les
pyranosides et deux cas de figure e,fpour les furanosides (Fig. 3.4). L‘hémiacétal
au second membre est représenté tel qu’il est immédiatement après sa séparation
du site actif. Les hydrolyses procèdent globalement avec rétention de configuration (a, b, e) ou inversion (c, d,A. On adopte donc des symboles de classification,
qui sont, dans l’ordre a, b, c, d, e, 5 p (e-e), p (a-a), p (e-a), p (a-e), f (r), f (i).
Toutes les glycosidases du tableau 3.3 fonctionnent avec rétention de configuration.
En raison de la rapidité de la mutarotation, il est difficile d’avoir une certitude
sur la configuration anomérique de l’hémiacétal au départ de l’enzyme. La réponse est donnée par une autre réaction des glycosidases à rétention : elles catalysent
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Enzyme
Source
a-D-Glucosidase
P-D-Glucosidase
a-D-Galactosidase
P-D-Galactosidase
a-D-Mannosidase
a-D-Fucosidase
a-D-Neuraminidase
(Sialidase)
N-acetyl-P-D-glucosaminidase
P-D-Fructosidase (Invertase)
levure
amandes
grains de café vert
Escherichia coli
fève Jack
reins du bœuf
Arthrobacter ureofaciens,
Clostridium Perfringens
reins du bœuf
levure
Tableau 3.3 Propriétés de quelques glycoside - hydrolases commerciales.
On a aussi cherché à comparer les vitesses dans les conditions où elles obéissent toutes deux à une loi du second ordre, par rapport à la concentration en substrat et à celle du catalyseur. On trouve alors que l’enzyme est I O l 4 fois plus efficace que les ions hydronium. Un tel rapport de vitesse correspond à une chute de
l’énergie d’activation voisine de 18 kcal mol-’.
On distingue les << exoglycosidases >> et les << endoglycosidases ». Les premières hydrolysent des liaisons glycosidiques terminales dans les chaînes oligosaccharidiques (voir le chapitre 9) et les secondes des liaisons internes. Dans le
cadre de ce paragraphe, essentiellement consacré à la chimie préparative, nous
traiterons exclusivement des premières, qui sont très nombreuses, car elles catalysent aussi l’hydrolyse d’alkyl et d’aryl glycosides. Chaque glycosidase est spécifique de la configuration du sucre qui intervient dans la liaison glycosidique par
son oxygène anomérique. Elle est relativement indifférente à la nature du groupement organique lié à cet oxygène. Cette observation permet une classification en
groupes : a-D-glucosidases qui hydrolysent tous les a-D-glucosides, P-D-galactosidases qui hydrolysent tous les 0-D-galactosides, etc., avec, au sein de chaque
groupe, de petites variations de propriétés suivant l’origine. Si maintenant on s’attache à la configuration, on voit qu’il y a quatre cas de figure a, b, c, d pour les
pyranosides et deux cas de figure e,fpour les furanosides (Fig. 3.4). L‘hémiacétal
au second membre est représenté tel qu’il est immédiatement après sa séparation
du site actif. Les hydrolyses procèdent globalement avec rétention de configuration (a, b, e) ou inversion (c, d,A. On adopte donc des symboles de classification,
qui sont, dans l’ordre a, b, c, d, e, 5 p (e-e), p (a-a), p (e-a), p (a-e), f (r), f (i).
Toutes les glycosidases du tableau 3.3 fonctionnent avec rétention de configuration.
En raison de la rapidité de la mutarotation, il est difficile d’avoir une certitude
sur la configuration anomérique de l’hémiacétal au départ de l’enzyme. La réponse est donnée par une autre réaction des glycosidases à rétention : elles catalysent