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Alkyl et aryl glycosides. Glycosyiamines
1
CH,OR
3 . 3 2 R'=H
3 . 3 4
3 . 3 3 R'=Ac
On notera, sur les exemples 13 et 14, l'énorme labilité des glycosides d'alcools
tertiaires. On pense que leur hydrolyse s'effectue par un mécanisme différent de
celui de la figure 3.2, faisant intervenir, comme pour les halogénures de ces
alcools, un ion carbénium, tel Me3C+.
Les études cinétiques permettent de calculer les grandeurs d'activation, reliées
par la formule (3.10).
(3.10)
AG$ = & - TAS$
Pour 24 pyranosides, à 60" C, on observe la relation numérique (3.11) ;
d'autres valeurs publiées sont du même ordre.
(3.11)
+ 4,l 2 AS$/ cal mol-' deg-' 2 23,O
moyenne : 13,7
Sur un nombre restreint de furanosides, on a observé, au contraire, une valeur
négative[l71.
- 11,l I AS$ 2 - 8,3
On interprète ces chiffres comme l'indication d'un mécanisme d'hydrolyse différent[ 61.
3.5.2 Hydrolyse et transfert enzymatiques
Les enzymes glycoside-hydrolases, plus simplement << glycosidases », catalysent l'hydrolyse des liaisons glycosidiques dans des conditions voisines de la neutralité. On a donné dans le tableau 3.3 une liste de glycosidases commerciales,
dont le prix est suffisamment modéré pour qu'on puisse en envisager l'utilisation
en chimie préparative. L'efficacité de cette catalyse est prodigieusement augmentée par rapport à celle de la catalyse acide. La comparaison directe avec les alkyl
glycosides n'est pas possible, car il n'y a pas d'hydrolyse non enzymatique perceptible au voisinage de la neutralité, mais on peut mesurer une vitesse de réaction au pH 5 avec le P-D-glucopyranoside du paranitrophénol 3.34. Dans l'eau à
25" C, pH 5,0, la très faible constante pseudo-monomoléculaire est 52 x lo-'* s-l.
En présence de la P-D-glucosidase des amandes amères, dans les mêmes conditions, on mesure une valeur de k égale à 78 ss', soit environ lo'* fois plus élevéeI231.
Alkyl et aryl glycosides. Glycosyiamines
1
CH,OR
3 . 3 2 R'=H
3 . 3 4
3 . 3 3 R'=Ac
On notera, sur les exemples 13 et 14, l'énorme labilité des glycosides d'alcools
tertiaires. On pense que leur hydrolyse s'effectue par un mécanisme différent de
celui de la figure 3.2, faisant intervenir, comme pour les halogénures de ces
alcools, un ion carbénium, tel Me3C+.
Les études cinétiques permettent de calculer les grandeurs d'activation, reliées
par la formule (3.10).
(3.10)
AG$ = & - TAS$
Pour 24 pyranosides, à 60" C, on observe la relation numérique (3.11) ;
d'autres valeurs publiées sont du même ordre.
(3.11)
+ 4,l 2 AS$/ cal mol-' deg-' 2 23,O
moyenne : 13,7
Sur un nombre restreint de furanosides, on a observé, au contraire, une valeur
négative[l71.
- 11,l I AS$ 2 - 8,3
On interprète ces chiffres comme l'indication d'un mécanisme d'hydrolyse différent[ 61.
3.5.2 Hydrolyse et transfert enzymatiques
Les enzymes glycoside-hydrolases, plus simplement << glycosidases », catalysent l'hydrolyse des liaisons glycosidiques dans des conditions voisines de la neutralité. On a donné dans le tableau 3.3 une liste de glycosidases commerciales,
dont le prix est suffisamment modéré pour qu'on puisse en envisager l'utilisation
en chimie préparative. L'efficacité de cette catalyse est prodigieusement augmentée par rapport à celle de la catalyse acide. La comparaison directe avec les alkyl
glycosides n'est pas possible, car il n'y a pas d'hydrolyse non enzymatique perceptible au voisinage de la neutralité, mais on peut mesurer une vitesse de réaction au pH 5 avec le P-D-glucopyranoside du paranitrophénol 3.34. Dans l'eau à
25" C, pH 5,0, la très faible constante pseudo-monomoléculaire est 52 x lo-'* s-l.
En présence de la P-D-glucosidase des amandes amères, dans les mêmes conditions, on mesure une valeur de k égale à 78 ss', soit environ lo'* fois plus élevéeI231.