1s
Configuration des monosaccharides
la zone 0,05 - 10 s-’. A titre d’exemple, on a reproduit sur la figure 1.6 les variations avec le pH de k, pour les deux anomères 1.26 et 1.27 d’un métabolite très
important, le D-ribose 5-phosphate, obtenu avec la molécule marquée D-[ 1-13C]
ribose 5-phosphate. Le lecteur observera l’ordre de grandeur de k,. On peut
d’ailleurs observer des valeurs beaucoup plus élevées avec d’autres sucres, même
à pH 7,5. Quant à la constante k,, elle est évidemment beaucoup plus élevée,
puisque K est en général très supérieur à 1.
2
Figure 1.6 Variation en fonction du pH de la constante
d’ouverture des furanoses 1.26 (a) et 1.27 (p), en solution
0.3 M dans 2H,0 à 15 5% à 24°C. Extrait de R. Barker et
A. S. Serianni, Acc. Chern. Res., 19 (1986) 307-313
(publié avec l’aimable autorisation de ]’American
Chemical Society ; O 1986 American Chemical Society).
1
1.5 CONSIDÉRATIONS GÉNÉRALES SUR CES MESURES
Le lecteur peut être tenté de penser que les raffinements expérimentaux décrits
dans les paragraphes précédents, qui utilisent des techniques difficiles, relèvent de
préoccupations essentiellement académiques. En fait, dans le domaine de la chimie organique, nombre de réactions des sucres s’expliquent le plus facilement en
admettant que le tautomère carbonylé est en équilibre rapide avec les cycles dominants. On observe des réactions typiques de carbonyle. De plus la mesure, même
approximative, de la concentration en aldéhyde ou cétone, permet, par application
de la relation de Gibbs, d’apprécier l’ordre de grandeur de son excès d’enthalpie
libre par rapport aux formes cycliques, soit environ 6 kcal mol-’ pour le glucose.
Du point de vue de l’économie des cellules vivantes, la configuration anomérique des sucres libres n’est probablement pas indifférente, puisque la Nature a
prévu une enzyme, la mutarotase (Aldose 1-épimérase), très répandue dans les
tissus animaux et les bactéries, qui catalyse la mutarotation. L‘enzyme de
Escherichia coli a un maximum d’activité au voisinage de la neutralité. L‘énergie
d’activation AG#= 11,9 kcal mol-’ est fortement abaissée, comme d’habitude, par
rapport à celle de la réaction catalysée non enzymatiquement, voisine de
17 kcal mol-’. Elle admet comme substrat le D-glucose, le D-galactose et le
D-fucose, mais non le D-manno~e[~].
Configuration des monosaccharides
la zone 0,05 - 10 s-’. A titre d’exemple, on a reproduit sur la figure 1.6 les variations avec le pH de k, pour les deux anomères 1.26 et 1.27 d’un métabolite très
important, le D-ribose 5-phosphate, obtenu avec la molécule marquée D-[ 1-13C]
ribose 5-phosphate. Le lecteur observera l’ordre de grandeur de k,. On peut
d’ailleurs observer des valeurs beaucoup plus élevées avec d’autres sucres, même
à pH 7,5. Quant à la constante k,, elle est évidemment beaucoup plus élevée,
puisque K est en général très supérieur à 1.
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Figure 1.6 Variation en fonction du pH de la constante
d’ouverture des furanoses 1.26 (a) et 1.27 (p), en solution
0.3 M dans 2H,0 à 15 5% à 24°C. Extrait de R. Barker et
A. S. Serianni, Acc. Chern. Res., 19 (1986) 307-313
(publié avec l’aimable autorisation de ]’American
Chemical Society ; O 1986 American Chemical Society).
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1.5 CONSIDÉRATIONS GÉNÉRALES SUR CES MESURES
Le lecteur peut être tenté de penser que les raffinements expérimentaux décrits
dans les paragraphes précédents, qui utilisent des techniques difficiles, relèvent de
préoccupations essentiellement académiques. En fait, dans le domaine de la chimie organique, nombre de réactions des sucres s’expliquent le plus facilement en
admettant que le tautomère carbonylé est en équilibre rapide avec les cycles dominants. On observe des réactions typiques de carbonyle. De plus la mesure, même
approximative, de la concentration en aldéhyde ou cétone, permet, par application
de la relation de Gibbs, d’apprécier l’ordre de grandeur de son excès d’enthalpie
libre par rapport aux formes cycliques, soit environ 6 kcal mol-’ pour le glucose.
Du point de vue de l’économie des cellules vivantes, la configuration anomérique des sucres libres n’est probablement pas indifférente, puisque la Nature a
prévu une enzyme, la mutarotase (Aldose 1-épimérase), très répandue dans les
tissus animaux et les bactéries, qui catalyse la mutarotation. L‘enzyme de
Escherichia coli a un maximum d’activité au voisinage de la neutralité. L‘énergie
d’activation AG#= 11,9 kcal mol-’ est fortement abaissée, comme d’habitude, par
rapport à celle de la réaction catalysée non enzymatiquement, voisine de
17 kcal mol-’. Elle admet comme substrat le D-glucose, le D-galactose et le
D-fucose, mais non le D-manno~e[~].